+7 495 120-13-73 | 8 800 500-97-74

(для регионов бесплатно)

Содержание

Ремонт стабилизаторов напряжения Ресанта — несложное дело при наличии оригинальных запчастей



Эта статья расскажет о таких вопросах:

  1. Основной принцип работы стабилизаторов «Ресанта».
  2. Особенности работы электромеханического прибора.
  3. Его основные неисправности.
  4. Ремонт сервопривода.
  5. Как работают релейные нормализаторы?
  6. Ремонт реле.
  7. Проведение диагностики отремонтированного стабилизатора.
  8. Другие неисправности релейных приборов.

В очень многих домах и квартирах используются те стабилизаторы напряжения, которые были сделаны в стенах компании «Ресанта». Благодаря использованию этих приборов владельцы обеспечивают стабильную работу и защищают «здоровье» всех своих домашних электроприборов.

В конечном итоге каждый домашний электроприбор работает в течение долгого времени и очень редко требует ремонта.

Хотим отметить, что стабилизатор также является домашним прибором, который требует надлежащего ухода и соблюдения необходимых условий эксплуатации. В противном случае стабилизатор напряжения, который выпустила компания «Ресанта», может выйти из строя и будет нуждаться в ремонте.

Кроме этого он может выходить из строя после долгих лет эксплуатации. Другими словами он также обладает способностью ломаться.

Смотря на эту способность, мы решили посвятить статью слабым местам стабилизаторов марки «Ресанта» и рассмотреть, каким образом можно отремонтировать поврежденные элементы, а также восстановить полную работоспособность этого востребованного устройства.

Но, сначала расскажем об общем строении и принципе работы устройств этой марки.

Принцип работы

Как и все стабилизаторы напряжения, так и нормализаторы марки «Ресанта» состоят из:

  1. автоматического трансформатора.
  2. электронного блока.
  3. вольтметра.
  4. элемента, который осуществляет подключение/отключение определенных обмоток.

Учитывая то, что производитель осуществляет выпуск различных видов стабилизаторов, элементы для подключения обмоток являются разными.

О них мы отметим несколько ниже, а именно тогда, когда будем рассматривать особенности работы и ремонта каждого вида нормализатора от латвийского производителя.

Электронный блок любого стабилизатора компании «Ресанта» осуществляет управление всей работой устройства. Он управляет работой вольтметра и получает данные об уровне входного напряжения. Дальше он сравнивает это напряжение с нормированным и определяет, сколько вольт нужно добавить или отнять.

После этого определяется то, какие обмотки стабилизатора нужно подключить или же отключить. Когда известна эта информация электронный блок подключает/отключает необходимые обмотки с помощью реле или сервопривода и наши электроприборы получают нормализованный ток.

Такой принцип стабилизации тока присущ каждому стабилизатору напряжения от компании «Ресанта». Однако процесс стабилизации в различных моделях компании имеет отличия. Они обусловлены тем, что по-разному происходит подключение/отключение обмоток трансформатора.

В стенах компании выпускается два типа стабилизаторов:

  1. Электромеханические.
  2. Релейные.

И, конечно, ремонт каждого из них имеет свои особенности.

Особенности работы электромеханического прибора



Сначала мы рассмотрим электромеханический нормализатор. Устройство этого стабилизатора напряжения от компании «Ресанта» предусматривает наличие такого элемента как сервопривод. Собственно благодаря ему осуществляется переключение различных обмоток автоматического трансформатора.

Переключение этих обмоток осуществляется плавно и в результате обеспечивается точная регулировка напряжения на выходе.

Каким же образом происходит это плавная регулировка? Сервопривод представляет собой двигатель и щетку (электрический контакт), которая прикреплена к якорю двигателя. Когда этот якорь крутится, то движется и щетка. Она постоянно контактирует с медными обмотками трансформатора.

По сути дела она скользит по ним. Она имеет такую ширину, которая позволяет соединять две обмотки одновременно. В результате на выходе не пропадает фаза.

Для того, чтобы щетка двигалась в определенном направлении и на определенную величину, в нормализаторе создается напряжение ошибки. Далее благодаря операционному усилителю и транзисторному выходному каскаду (он представляет собой усилитель мощности) это напряжение усиливается.

После этого оно подается на двигатель и заставляет крутиться якорь в определенном направлении.

В таком направлении движется и щетка, которая контактирует с обмотками. Напряжение ошибки является пропорциональным величине, которая является разницей между количеством вольт на входе и необходимым количеством вольт.

Сигнал ошибки может иметь одну из двух полярностей и в результате каждая полярность заставляет ось двигателя крутиться в определенном направлении. Такими являются особенности работы электромеханического нормализатора.

Отметим, что очень многие люди покупают 10-киловольт-амперный электромеханический стабилизатор. Поэтому возможные неисправности и поломки этого типа стабилизатора напряжения от компании «Ресанта» будут рассмотрены на этой модели.

Ниже приводится его электросхема.

Рис. 1. Электросхема стабилизатора АСН-10000/1-ЭМ.

Стоит обратить внимание на тот факт, что общее строение всех нормализаторов этого типа является похожим. Различия заключаются в отдельных элементах моделей с разными уровнями мощности.

Основные неисправности

Из вышеописанного принципа работы электромеханического стабилизатора становится понятно, что когда происходит изменение тока в электросети, происходит одновременное вращение якоря двигателя и движение графитовой щетки.

Постоянное движение сервопривода и является главной слабостью электромеханического устройства. Почему? Потому, что в результате трения щетки о витки катушки происходит чрезмерное нагревание как щетки, так и витков под ней.

Кроме этого, трение вызывает износ щетки и загрязнение медных проводов. Последняя причина обусловливает появление искр.

Учитывая тот факт, что в наших электролиниях ток меняется очень часто, то с такой же частотой происходит движение сервопривода. Такое частое вращение становится причиной выхода из строя самого двигателя.

Примечательной особенностью является то, что поломка двигателя вызывает выход из строя других деталей. Так, появляется вероятность выхода из строя выходного каскада управления двигателем.

Специалисты компании «Ресанта» собирают этот каскад на основе пары транзисторов Q2 TIP41C и Q1 TIP42C. Когда происходит сгорание этих транзисторов, то сгорают и резисторы R45 и R46.

Они являются составляющими коллекторной цепи вышеуказанных транзисторов. R45 и R46 характеризуются сопротивлением в 10 Ом и мощностью в 2 ватта.

Когда есть такие неисправности, то надо провести проверку линейного стабилизатора. Его латвийские специалисты собирают на базе стабилитрона DM4 и транзистора Q3 TIP41C.

Если все эти составляющие электросхемы стабилизатора напряжения электромеханического типа, изготовленного компанией «Ресанта», сгорели, то их в любом случае нужно купить и заменить.

Ремонт двигателя сервопривода

Когда сгорел сам двигатель, то есть два варианта:

  1. Покупка нового и его установка.
  2. Попытка реставрации старого двигателя.

Второй вариант дает возможность реанимировать двигатель собственными силами, однако, на не долгое время. Для реанимации нужно произвести отключение двигателя от общей схемы. После этого его нужно подключить к мощному источнику питания.

Вашей задачей является подача на его выходы тока с постоянным напряжением в 5 вольт. Ток при этом должен иметь силу от 90 до 160 мА. При подаче такого тока на щетках двигателя сгорает каждая мелкая частица «мусора».

Полезный совет: поскольку двигатель относится к реверсивному типу, то при подаче напряжения нужно менять полярность. Эта процедура проводится два раза.

После таких действий двигатель сможет снова работать, и стабилизатор будет выполнять свою основную функцию. Далее по несложной схеме можно проводить процедуру подключения стабилизатора напряжения, выпущенного компанией «Ресанта».

Эта схема предусматривает подключение входного фазного и нейтрального кабелей к входной фазной и нейтральной клеммам соответственно. Аналогичным является подключение выходных проводов. Также обязательно подключают заземляющий провод.

Как работают релейные стабилизаторы?

Что касается релейных стабилизаторов от латвийской компании, то во время их эксплуатации возникают другие неисправности. Соответственно, их ремонт представляет собой иную процедуру.

Перед тем, как рассмотреть особенности ремонта релейного нормализатора «Ресанта», обратим внимание на особенности его работы. Релейное устройство выравнивает ток скачкообразно.

Это происходит потому, что одно реле подключает/отключает определенное количество витков второй обмотки. Если сравнить электромеханический стабилизатор, то его щетка постепенно контактирует с большим количеством витков.

Иными словами она постепенно подключает промежуточные витки и останавливается на нужном витке. В релейных приборах от «Ресанта» все витки будто поделены на группы и от каждой из них отходит вывод. Собственно на этот вывод и подается ток при включении реле.

Электрическая схема каждого релейного стабилизатора напряжения от компании «Ресанта» предусматривает наличие четырех реле, а это означает, что количество выводов второй обмотки также равняется цифре четыре.

Исключение составляют модели серии СПН. Число реле равняется цифре пять.

Полезный совет: когда включается или отключается определенное реле, напряжение на выходе меняется на 15-20 вольт, то есть происходят минискачки напряжения. Эти минипрыжки хорошо заметны на лампах освещения.

Для большинства электроприборов они не являются страшными. Однако сложная электронная и измерительная техника требуют более плавной стабилизации тока. Это следует учитывать при использовании любого релейного стабилизатора.

Подытоживая выше сказанное, отметим, что весь процесс нормализации тока сопровождается постоянной работой реле. Собственно этот механический компонент и является самым слабым местом. При эксплуатации он может как сгореть, так и залипнуть.

Как ремонтировать реле?

В том случае, когда из строя выходят контакты реле, поломаться могут и транзисторные ключи. В зависимости от модели эти ключи могут собираться на разных транзисторах. Так, в модели СПН-9000 эти ключи собраны на основе транзисторов 2SD882.

В основе транзисторных ключей модели АСН-5000/1-Ц (его схема приводится ниже) находятся транзисторы D882Р. Все эти транзисторы выпускает компания NEC.

Рис. 2. Схема стабилизатора АСН-5000/1-Ц.

В тех случаях, когда эти транзисторы и реле выходят из строя, их полностью заменяют. Такие запчасти для вышеупомянутых моделей стабилизаторов напряжения, выпускаемых компанией «Ресанта», можно найти во многих магазинах.

Также можно попробовать отреставрировать изношенные контакты реле. Данная процедура начинается со снимания крышки реле. Потом приступают к снятию подвижного контакта. Этот контакт нужно высвободить от пружины.

Далее берут наждачную бумагу «нулевку» и очищают этот контакт от всех нагоревших частиц. Такую же процедуру очистки нужно сделать и относительно верхнего и нижнего контактов.

В конце обрабатывают все контакты бензином «Галоша» и осуществляют сборку реле. Когда реле является собранным, следует проверить транзисторы 2SD882 или D882Р, или же другие (это зависит от модификации).

Их выпаивают (нужно иметь паяльник) и осуществляют проверку целостности переходов. Если переходы не является целостными, нужно взять новые транзисторы.

Проведение диагностики

После окончания ремонтных работ необходимо провести диагностику работы стабилизационного прибора. Для этого используют ЛАТР, к которому подключают стабилизатор. Далее с помощью ЛАТРа изменяют напряжение и следят за работой стабилизационного устройства. В качестве нагрузки используется лампочка.

После проверки можно произвести подключение к общей сети. Если вы не знаете, как подключить релейный стабилизатор напряжения, сделанный в стенах компании «Ресанта», то стоит запомнить, что данная процедура является такой же, как и для электромеханического нормализатора. О ней мы уже писали.

Другие неисправности релейных приборов

JAKEC набор конденсаторов

Стоит отметить, что поломка реле может быть не единственной неисправностью, которая возникает в релейном нормализаторе от латвийской компании. В некоторых случаях в стабилизаторе СПН-9000 наблюдался периодический дефект.

Внешним признаком этого дефекта являлось хаотическое отображение сегментов дисплея, которые включались. В это же время наблюдалась хаотическое включение реле.

Причина этого кроется в холодной пайке кварцевого резонатора ХТА1, который имеет рабочую частоту 8 мегагерц. Такая пайка вызывает неправильную работу микроконтроллера U2.

Для решения проблемы нужно выпаять этот резонатор, почистить его выводы с помощью нулевой наждачной бумаги, провести качественную подпайку и поставить обратно.

Специалисты также рекомендуют проверить электролитические конденсаторы, которые находятся на плате контроллера. Это необходимо сделать по той причине, что фирма использует конденсаторы от производителя JAKEC. Эти конденсаторы не характеризуются высоким качеством. Во время их проверки проводят измерение емкости и ESR.



Ресанта АСН 500 1ц — небольшая мощность — высокая надежность Мощный и надежный стабилизатор Ресанта СПН 14000 прослужит долго. Мощный и надежный стабилизатор Ресанта АСН 12000. Видео Ресанта — надежные и безотказные стабилизаторы

Ремонт стабилизатора напряжения Ресанта своими руками

Во многих квартирах в нашей стране можно встретить стабилизаторы напряжения фирмы Ресанта, что вполне объяснимо. Это обусловлено тем, что подобные агрегаты позволяют нормализовать работу всех электрических приборов, которые присутствуют дома. Иными словами, они позволяют сберечь довольно дорогостоящую технику в случае возникновения перегрузки в сети, либо при скачках напряжения, тем самым существенно продлевая эксплуатационный срок всего электрооборудования.

Однако, работа стабилизатора напряжения также сопряжена с риском возникновения определенных поломок, единственным выходом из которых является своевременный ремонт.

Причин этому может быть несколько — от неправильной эксплуатации до естественных причин поломки, т. е. продолжительного срока службы.

Чтобы этого избежать, необходимо в точности следовать инструкции, которая прилагается в комплекте, позволяющая существенно продлить службу агрегата в правильном режиме работы. Если же все-таки поломка случилась, то нужно знать, какими методами нужно правильно осуществлять ремонт своими руками, чтобы еще больше не усугубить ситуацию. В данной статье мы рассмотрим основные неисправности, а также способы их своевременного устранения.

На данном видео показан стабилизатор Ресанта с неисправностью

Принцип работы

Конструктивное строение стабилизатора напряжения Ресанта выглядит следующим образом:

  • трансформатор автоматического типа;
  • электронный блок;
  • вольтметр;
  • орган управления, который ответственен за запуск и отключение некоторых обмоток.

Данным производителем выпускается множество различных типов стабилизаторов, поэтому и данные органы подключения обмоток будут разниться. О всех этих нюансах мы поговорим чуть позже, во время рассмотрения процедуры ремонта.

В данной конструкции определяющим является электронный блок, который осуществляет общее управление всей системой агрегата. Он ответственен за работу вольтметра, а также к нему поступают сведения о мощности входного напряжения. Затем, блок сравнивает полученные значения с оптимальными, определяя следующее действие, т.е. нужно ли добавить несколько вольт или, напротив, отнять некое количество.

Далее, по цепочке, идет определение необходимых обмоток — какие их них нужно запустить, а какие отключить. Затем, электронный блок осуществляет одно из этих действий, после чего все электрические приборы, находящиеся в квартире, получают стабильный ток.

Безусловно, сам процесс стабилизации может быть немного разным, в зависимости от типа выпускаемого устройства.

Данное различие распространяется на виды обмоток, а также методы их запуска и отключения. На сегодняшний день, компания Ресанта выпускает два вида данных стабилизаторов:

  • Электромеханического типа.
  • Релейные.

Соответственно, ремонт их будет несколько иным.

Особенности работы электромеханического стабилизатора

Начнем свое рассмотрение со стабилизаторов электромеханического типа. В его конструкции присутствует сервопривод, который и осуществляет запуск и отключение обмоток в устройстве.

Сам сервопривод состоит из двигателя, на котором располагается электрический контакт (щетка). При движении якоря данного мотора, соответственно, крутится и эта щетка, постоянно контактируя обмотками из меди. Ширина данной щетки позволяет осуществлять полный обхват всей обмотки, что позволяет фазе не пропадать.

Чтобы щетка двигалась в заданном направлении с нужными характеристиками, в устройстве возникает напряжение ошибки. Затем, данное значение напряжения растет. Далее оно передается к двигателю, что и заставляет якорь вращаться в оптимальном направлении. Соответственно, щетка также движется, как и якорь, в том же заданном направлении. При этом осуществляется непосредственный контакт с обмотками.

Значение напряжения ошибки будет пропорциональным тому значению, формируемое разницей между реальным вольтовым значением на входе и тем значением, которое должно там быть. Данный сигнал может обладать одной из двух полярностей, каждая из которых задает определенное направление движения. Ниже приведена схема подобного стабилизатора напряжения:

Вне зависимости от конкретной модели, строение данного стабилизатора напряжения будет практически одинаковым. Отличаются они между собой разными значениями мощности и отдельными элементами цепи.

Особенности работы релейного стабилизатора

Все релейные стабилизаторы выравнивают значения тока путем скачков. Это объясняется тем, что реле осуществляет запуск или отключение витков, расположенных на второй обмотке. Электромеханический стабилизатор выполняет этот процесс более плавно, чем релейный.

Релейные агрегаты от Ресанта осуществляют подключение витков до тех пор, пока не найдут нужный. Все эти витки условно разделены на подгруппы, при чем от каждого витка есть вывод, на который и поступает ток при запуске устройства.

Схема всех релейных стабилизаторов данной марки показывает, что в её конструкции присутствует порядка четырех элементов реле. В отдельных случаях, это количество может ровняться пяти (модели СПН).

В случае релейных стабилизаторов, именно реле является наиболее уязвимым местом всего устройства. Это обуславливается тем, что оно находится в постоянном рабочем режиме, что существенно увеличивает риски выхода из строя.

Основные неисправности

Рассмотрев принципы работы обоих типов стабилизаторов напряжения, можно сделать вывод о том, что именно их основные составляющие части и являются наиболее часто ломающимися компонентами системы. Речь идет о сервоприводе в электромеханических приборах, а также о реле в релейных.

В первом случае, постоянное движение сервопривода приводит к периодическому трению витков катушки и щетки, что приводит к появлению излишнего перегрева данных комплектующих. Это также приводит к сильному износу и появлению искр от проводов меди.

Нужно также иметь в виду тот факт, что в сети периодически меняется значение тока, что провоцирует аналогичное изменение движения сервопривода. Подобная нестабильная работа может приводить к выходу из строя данного устройства.

 

Ремонт одной из неисправностей продемонстрирован на видео

Ремонт

Ремонт стабилизатора Ресанта можно условно разделить по типу поломок.

Сервопривод

Сначала рассмотрим ситуацию, когда вышел из строя двигатель сервопривода Ресанта. Выходов из данной проблемы два:

  • Купить новый двигатель, затем установить его в устройство.
  • Попытаться произвести ремонт поврежденного.

Если с первым случаем все понятно, то второй требует детального рассмотрения. Важно понимать, что в случае успешного проведения ремонтных работ, отреставрированный двигатель не сможет работать долгое время, т.е. это является временной мерой.

Все наши действия будут сводиться к следующему:

  • Отключаем двигатель с сервоприводом от общей конструкции. Затем подключаем его к источнику питания, обладающему достаточной мощностью.
  • Нужно осуществить подачу на выходы двигателя тока мощностью в 5 В. Показатель силы тока должен быть не менее 90 мА.
  • Осуществление данных манипуляций позволит нормализовать работу стабилизатора. Далее нужно подключить двигатель обратно к схеме.

Схема довольно проста: входной кабель подключается к входной клемме, нейтральный кабель подключается к нейтральной клемме. Те же самые манипуляции выполняются и для выходных кабелей. Кроме того, нужно не забыть о подключении заземляющего провода.

Реле

Выход из строя реле зачастую приводит и к поломке транзисторов. К примеру, в модели АСН-5000, располагаются транзисторы вида D882P. Схема приведена ниже:

Если эти транзисторы выходят из строя, то нужно приобретать на их место новые. Приобрести их можно довольно свободно, ведь во многих специализированных магазинах продается техника и комплектующие марки Ресанта.

Можно также попытаться произвести ремонт поврежденных частей:

  • Сначала нужно снять крышку реле. Далее снимаем подвижной контакт, освобождая его от пружины.
  • При помощи наждачной бумаги счищаем с контакта весь нагар. Осуществляем данную манипуляции для обоих контактов — верхнего и нижнего.
  • Затем смазываем контакты бензином, после чего собираем конструкцию реле.

Другие неисправности

Еще одной вероятной проблемой является неупорядоченное включение дисплея, а также включения самого реле. Причиной этому может быть резонатор XTA1, у которого может быть совершена некорректная пайка.

Ремонт заключается в следующем:

  • Выпаиваем с помощью паяльника данный резонатор.
  • C помощью наждачной бумаги счищаем выводы.
  • Запаиваем резонатор обратно.

Рассказ специалиста про ремонт Ресанта

Диагностика

Для совершения диагностики, нам понадобится прибор ЛАТР, т.е. лабораторный автотрансформатор регулируемого типа. Осуществляем подключение стабилизатора к данному устройству, при помощи которого нужно менять значения напряжения. Параллельно следим за работой стабилизатора Ресанта.

Вывод

Осуществление ремонтных работ, в данном случае, может производиться в домашних условиях. При этом, предполагается, что человек, осуществляющий данные манипуляции, будет хорошо знаком с подобной техникой, обладать навыками правильной пайки и некоторых знаний в электронике. Если человек этим не обладает, то целесообразнее будет обратиться к специалистам.

Подобных сервисных центров довольно много по Москве и Санкт-Петербургу. В частности, «Демал-Сервис», находящийся по адресу: г.Москва, ул. 1-я Владимирская, дом 41.

В Санкт-Петербурге находится сервисный центр самой компании, находящийся по адресу: ул. Черняковского, дом 15.

Ремонт стабилизаторов напряжения Ресанта — особенности ремонта

Стабилизаторы напряжения «Ресанта» используются во многих домах для обеспечения стабильной работы и защиты «здоровья» электрических приборов. В результате домашняя техника работает в течение длительного времени и почти не подвергается ремонту.

Надо сказать, что самому стабилизатору напряжения тоже необходимо соблюдение условий эксплуатации и периодический уход. Иначе аппарат может выйти из строя и ему потребуется ремонт. Помимо этого, отслужив достаточно большой срок, прибор может поломаться просто по причине износа деталей.

Эта статья посвящена тонким местам стабилизаторов бренда «Ресанта». Рассмотрим, как ремонтируются вышедшие из строя детали, а также восстанавливается полная работоспособность прибора.

Степень сложности ремонта стабилизаторов напряжения

Все приборы стабилизации оснащены защитными функциями, с помощью которых контролируются технические показатели на соответствие заявленным данным и условиям эксплуатации. У каждой модели защитная система своя, но существуют общие понимания выхода за пределы допустимого, что не позволяет аппарату дальше работать.

Прежде всего, требуется:

  • проверка на наличие КЗ, входного и выходного напряжения, температурного режима компонентов;
  • изучение высвеченного на дисплее кода ошибки.

Наиболее трудно определить неисправность симисторных ключей прибора, так как их управление связано со знанием электроники. При ремонте не обойтись без принципиальной схемы, измерительных средств, в том числе осциллографа. По контрольным точкам снятых осциллограмм определяются повреждения в структурном модуле устройства. Затем предстоит проверка каждой радиодетали и узла на предмет дефекта.

В стабилизаторах релейного типа нередко причиной неполадок становится реле, предназначенное для переключения обмоток трансформатора. Частые переключения контактов реле приводят к их выгоранию, заклиниванию, или перегоранию самой катушки. Если пропадает напряжение либо выходит сообщение об ошибке – стоит проверить все реле.

Наиболее прост ремонт электромеханического стабилизатора, у которого работа и реакция на изменение параметров сети становятся очевидными сразу после снятия корпуса. Недаром простая конструкция и высокая точность стабилизации делают эти модели весьма распространенными.

Виды неисправностей стабилизаторов напряжения

Ремонт электромеханического типа

Распространенной проблемой таких приборов является перегрев. Поэтому раз в 2 месяца следует предавать устройство техническому обслуживанию. Важной частью ремонта считается именно чистка элементов.

Примером могут служить характерные поломки распространённого стабилизатора АСН-10000/1-ЭМ. Устройство состоит из трёх одинаковых частей — из трёх 1-фазных стабилизаторов, предназначенных для стабилизации только своей фазы. Сердцем аппарата является повышающий автотрансформатор. Он же вместе с контактором и вводным автоматом относится к силовой части.

Принципиальная схема АСН-10000/1-ЭМ приведена на рисунке ниже.

В основе принципа действия электромеханических выравнивателей лежит плавное регу­лирование выходных параметров. Напряжение изменяется благодаря скольжению элек­трического контакта по обмотке автотрансфор­матора посредством электрического привода. На оси электродвигателя крепится ползунок, который перемещаясь, нормализует выходные параметры.

Заслуживает особого внимания следующая характерная неисправность, возникающая в процессе эксплуатации элект­ромеханических стабилизаторов и методы ее устранения – отсутствие стабилизации выходного напряжения.

Первый признак такой неполадки – может ощущаться запах тлеющих деталей. Реверсивный двигатель недаром зовут «ахиллесовой пятой» электромеханических приборов. Контроллером стабилизатора напряжения постоянно отслежива­ется значение выходных параметров. Ротор по­стоянно вращается и это постепенно изнашивает сам двигатель.

Одна неисправность может повлечь за собой другие, например, выход из строя целого каскада управления электродвигателем, собранного на паре транзисторов. Помимо этих элементов от перегрева плавятся резисторы, стоящие в их кол­лекторной цепи.

Конечно, изношенный электродвигатель лучше заменить, но бывает умелая попытка привести его в действие, венчается успехом. Это и есть самый про­стой способ реанимации двига­теля:

  • отключение двигателя от схемы;
  • подача на его выводы 5 В от мощного источника питания, к примеру, от компьютерного БП ATX.

При этом получается отжиг мелкого «мусора» на щётках двигателя. Нормальный ток электропотребления движка дол­жен не выходить за пределы 90–160 мА. Поскольку двигатель реверсивного типа, то напряжение необходимо подавать не менее двух раз со сменой полярности. После этих воздействий ра­ботоспособность агрегата временно восстана­вливается.

Другой вариант решения проблемы – небольшая замена схемы с сужением диапазона регулировки. Просто щетка будет ездить по-другому, в обход выгоревших участков дорожки трансформатора.

Ремонт релейных стабилизаторов

В качестве примеров рассмотрим ремонт:

Ресанта АСН-500/1-ц.

Наиболее частыми ошибками являются сообщения «L» и «H», что означает начальные буквы английских слов «низкий» и «высокий». То есть показатели выходят за пределы допустимых параметров. На прежних релейных стабилизаторах Ресанта со стрелочными индикаторами можно было видеть изменение выходного напряжения в пределах 204–235 В при переключении ступеней. На нынешней аппаратуре по записи видно 220 В, а по факту те же +- 6%, согласно паспортным данным.

Случается проблема реле медленно переключается, что влияет на защитное отключение компрессора кондиционера. Дело в том, что производителем используются дешёвые конденсаторы весьма низкого качества. Если заменить электролиты – проблема будет решена.

Главное, не стоит забывать о мощности. То, что написано на шильдике корпуса, справедливо для входного напряжения 200 В, в реальности для заниженного (170–180 В) мощность должна быть в 2 раза меньше.

Ресанта СПН-9000.

В основе принципа действия этого релейного стабилизатора лежит ступенчатое регулирование выходного напряжения. Стабилизация обеспечивается посредством микропроцессора. Коммутация отводов автотрансформатора выполняется пятью мощными реле, которые управляются транзисторными ключами. Стабильность выходного напряжения зависит от дискретности переключения (5–20 В).

Основная болезнь СПН-9000 – обгоревшие либо залипшие контакты в реле. Эти неполадки довольно часто возникают в процессе эксплуатации релейного стабилизатора. А также при несоответствии входного напряжения диапазону пороговых значений стабилизация не станет работать. Бывает, сразу при включении прибора выбивает предохранители, так срабатывает защита от КЗ.

По причине неисправности реле «летят» транзисторные ключи. Реле подлежат замене или реставрации. Для этого необходимо убрать крышки с реле, после снять подвижный контакт, освободить его от пружины и наждачной бумагой аккуратно очистить все контакты реле. В завершение очистить все контакты специальным бензином и собрать реле в обратном порядке. Затем впаять все транзисторы, и проверить на целостность переходов. Если понадобится, заменить транзисторы на новые.

Заключение

Если вам нужно подключить к стабильнику предположим электрическую печь (9 кВт), то лучшего прибора, чем стабилизатор напряжения Ресанта для этого не найти. А если при этом возникнут мелкие недочеты, то сервисные мастерские быстро и профессионально устранят их на основании гарантийных обязательств. Своевременно сделанный ремонт – залог долговечности и надёжности прибора и после гарантийного срока.

Поломки бывают различные, и иногда сложно понять, то ли просто не соблюдены условия эксплуатации по инструкции, то ли аппарат неисправен. Однако, неполадки могут существовать, и в итоге в самый неподходящий момент может возникнуть проблема. Правильно установить «диагноз» и эффективно устранить их всегда поможет ремонтная компания.

На видео: простой ремонт стабилизатора РЕСАНТА 15 квт 3 фазы.

Асн 10000 1 ц схема электрическая

Ресанта 10000 1 ц схема

Ремонт стабилизаторов Ресанта — тонкости и рекомендации

Эта статья расскажет о таких вопросах:

  1. Основной принцип работы стабилизаторов «Ресанта».
  2. Особенности работы электромеханического прибора.
  3. Его основные неисправности.
  4. Ремонт сервопривода.
  5. Как работают релейные нормализаторы?
  6. Ремонт реле.
  7. Проведение диагностики отремонтированного стабилизатора.
  8. Другие неисправности релейных приборов.

В очень многих домах и квартирах используются те стабилизаторы напряжения, которые были сделаны в стенах компании «Ресанта». Благодаря использованию этих приборов владельцы обеспечивают стабильную работу и защищают «здоровье» всех своих домашних электроприборов.

В конечном итоге каждый домашний электроприбор работает в течение долгого времени и очень редко требует ремонта.

Хотим отметить, что стабилизатор также является домашним прибором, который требует надлежащего ухода и соблюдения необходимых условий эксплуатации. В противном случае стабилизатор напряжения, который выпустила компания «Ресанта», может выйти из строя и будет нуждаться в ремонте.

Кроме этого он может выходить из строя после долгих лет эксплуатации. Другими словами он также обладает способностью ломаться.

Смотря на эту способность, мы решили посвятить статью слабым местам стабилизаторов марки «Ресанта» и рассмотреть, каким образом можно отремонтировать поврежденные элементы, а также восстановить полную работоспособность этого востребованного устройства.

Но, сначала расскажем об общем строении и принципе работы устройств этой марки.

Принцип работы

Как и все стабилизаторы напряжения, так и нормализаторы марки «Ресанта» состоят из:

  1. автоматического трансформатора.
  2. электронного блока.
  3. вольтметра.
  4. элемента, который осуществляет подключение/отключение определенных обмоток.

Учитывая то, что производитель осуществляет выпуск различных видов стабилизаторов, элементы для подключения обмоток являются разными. О них мы отметим несколько ниже, а именно тогда, когда будем рассматривать особенности работы и ремонта каждого вида нормализатора от латвийского производителя.

Электронный блок любого стабилизатора компании «Ресанта» осуществляет управление всей работой устройства. Он управляет работой вольтметра и получает данные об уровне входного напряжения. Дальше он сравнивает это напряжение с нормированным и определяет, сколько вольт нужно добавить или отнять.

После этого определяется то, какие обмотки стабилизатора нужно подключить или же отключить. Когда известна эта информация электронный блок подключает/отключает необходимые обмотки с помощью реле или сервопривода и наши электроприборы получают нормализованный ток.

Такой принцип стабилизации тока присущ каждому стабилизатору напряжения от компании «Ресанта». Однако процесс стабилизации в различных моделях компании имеет отличия. Они обусловлены тем, что по-разному происходит подключение/отключение обмоток трансформатора.

В стенах компании выпускается два типа стабилизаторов:

  1. Электромеханические.
  2. Релейные.

И, конечно, ремонт каждого из них имеет свои особенности.

Особенности работы электромеханического прибора

Сначала мы рассмотрим электромеханический нормализатор. Устройство этого стабилизатора напряжения от компании «Ресанта» предусматривает наличие такого элемента как сервопривод. Собственно благодаря ему осуществляется переключение различных обмоток автоматического трансформатора.

Переключение этих обмоток осуществляется плавно и в результате обеспечивается точная регулировка напряжения на выходе.

Каким же образом происходит это плавная регулировка? Сервопривод представляет собой двигатель и щетку (электрический контакт), которая прикреплена к якорю двигателя. Когда этот якорь крутится, то движется и щетка. Она постоянно контактирует с медными обмотками трансформатора.

По сути дела она скользит по ним. Она имеет такую ширину, которая позволяет соединять две обмотки одновременно. В результате на выходе не пропадает фаза.

Для того, чтобы щетка двигалась в определенном направлении и на определенную величину, в нормализаторе создается напряжение ошибки. Далее благодаря операционному усилителю и транзисторному выходному каскаду (он представляет собой усилитель мощности) это напряжение усиливается.

После этого оно подается на двигатель и заставляет крутиться якорь в определенном направлении.

В таком направлении движется и щетка, которая контактирует с обмотками. Напряжение ошибки является пропорциональным величине, которая является разницей между количеством вольт на входе и необходимым количеством вольт.

Сигнал ошибки может иметь одну из двух полярностей и в результате каждая полярность заставляет ось двигателя крутиться в определенном направлении. Такими являются особенности работы электромеханического нормализатора.

Отметим, что очень многие люди покупают 10-киловольт-амперный электромеханический стабилизатор. Поэтому возможные неисправности и поломки этого типа стабилизатора напряжения от компании «Ресанта» будут рассмотрены на этой модели. Ниже приводится его электросхема.

Рис. 1. Электросхема стабилизатора АСН-10000/1-ЭМ.

Стоит обратить внимание на тот факт, что общее строение всех нормализаторов этого типа является похожим. Различия заключаются в отдельных элементах моделей с разными уровнями мощности.

Основные неисправности

Из вышеописанного принципа работы электромеханического стабилизатора становится понятно, что когда происходит изменение тока в электросети, происходит одновременное вращение якоря двигателя и движение графитовой щетки.

Постоянное движение сервопривода и является главной слабостью электромеханического устройства. Почему? Потому, что в результате трения щетки о витки катушки происходит чрезмерное нагревание как щетки, так и витков под ней.

Кроме этого, трение вызывает износ щетки и загрязнение медных проводов. Последняя причина обусловливает появление искр.

Учитывая тот факт, что в наших электролиниях ток меняется очень часто, то с такой же частотой происходит движение сервопривода. Такое частое вращение становится причиной выхода из строя самого двигателя.

Примечательной особенностью является то, что поломка двигателя вызывает выход из строя других деталей. Так, появляется вероятность выхода из строя выходного каскада управления двигателем.

Специалисты компании «Ресанта» собирают этот каскад на основе пары транзисторов Q2 TIP41C и Q1 TIP42C. Когда происходит сгорание этих транзисторов, то сгорают и резисторы R45 и R46.

Они являются составляющими коллекторной цепи вышеуказанных транзисторов. R45 и R46 характеризуются сопротивлением в 10 Ом и мощностью в 2 ватта.

Когда есть такие неисправности, то надо провести проверку линейного стабилизатора. Его латвийские специалисты собирают на базе стабилитрона DM4 и транзистора Q3 TIP41C.

Если все эти составляющие электросхемы стабилизатора напряжения электромеханического типа, изготовленного компанией «Ресанта», сгорели, то их в любом случае нужно купить и заменить.

Ремонт двигателя сервопривода

Когда сгорел сам двигатель, то есть два варианта:

  1. Покупка нового и его установка.
  2. Попытка реставрации старого двигателя.

Второй вариант дает возможность реанимировать двигатель собственными силами, однако, на не долгое время. Для реанимации нужно произвести отключение двигателя от общей схемы. После этого его нужно подключить к мощному источнику питания.

Вашей задачей является подача на его выходы тока с постоянным напряжением в 5 вольт. Ток при этом должен иметь силу от 90 до 160 мА. При подаче такого тока на щетках двигателя сгорает каждая мелкая частица «мусора».

Полезный совет: поскольку двигатель относится к реверсивному типу, то при подаче напряжения нужно менять полярность. Эта процедура проводится два раза.

После таких действий двигатель сможет снова работать, и стабилизатор будет выполнять свою основную функцию. Далее по несложной схеме можно проводить процедуру подключения стабилизатора напряжения, выпущенного компанией «Ресанта».

Эта схема предусматривает подключение входного фазного и нейтрального кабелей к входной фазной и нейтральной клеммам соответственно. Аналогичным является подключение выходных проводов. Также обязательно подключают заземляющий провод.

Как работают релейные стабилизаторы?

Что касается релейных стабилизаторов от латвийской компании, то во время их эксплуатации возникают другие неисправности. Соответственно, их ремонт представляет собой иную процедуру.

Перед тем, как рассмотреть особенности ремонта релейного нормализатора «Ресанта», обратим внимание на особенности его работы. Релейное устройство выравнивает ток скачкообразно.

Это происходит потому, что одно реле подключает/отключает определенное количество витков второй обмотки. Если сравнить электромеханический стабилизатор, то его щетка постепенно контактирует с большим количеством витков.

Иными словами она постепенно подключает промежуточные витки и останавливается на нужном витке. В релейных приборах от «Ресанта» все витки будто поделены на группы и от каждой из них отходит вывод. Собственно на этот вывод и подается ток при включении реле.

Электрическая схема каждого релейного стабилизатора напряжения от компании «Ресанта» предусматривает наличие четырех реле, а это означает, что количество выводов второй обмотки также равняется цифре четыре.

Исключение составляют модели серии СПН. Число реле равняется цифре пять.

Полезный совет: когда включается или отключается определенное реле, напряжение на выходе меняется на 15-20 вольт, то есть происходят минискачки напряжения. Эти минипрыжки хорошо заметны на лампах освещения.

Для большинства электроприборов они не являются страшными. Однако сложная электронная и измерительная техника требуют более плавной стабилизации тока. Это следует учитывать при использовании любого релейного стабилизатора.

Подытоживая выше сказанное, отметим, что весь процесс нормализации тока сопровождается постоянной работой реле. Собственно этот механический компонент и является самым слабым местом. При эксплуатации он может как сгореть, так и залипнуть.

Как ремонтировать реле?

В том случае, когда из строя выходят контакты реле, поломаться могут и транзисторные ключи. В зависимости от модели эти ключи могут собираться на разных транзисторах. Так, в модели СПН-9000 эти ключи собраны на основе транзисторов 2SD882.

В основе транзисторных ключей модели АСН-5000/1-Ц (его схема приводится ниже) находятся транзисторы D882Р. Все эти транзисторы выпускает компания NEC.

Рис. 2. Схема стабилизатора АСН-5000/1-Ц.

В тех случаях, когда эти транзисторы и реле выходят из строя, их полностью заменяют. Такие запчасти для вышеупомянутых моделей стабилизаторов напряжения, выпускаемых компанией «Ресанта», можно найти во многих магазинах.

Также можно попробовать отреставрировать изношенные контакты реле. Данная процедура начинается со снимания крышки реле. Потом приступают к снятию подвижного контакта. Этот контакт нужно высвободить от пружины.

Далее берут наждачную бумагу «нулевку» и очищают этот контакт от всех нагоревших частиц. Такую же процедуру очистки нужно сделать и относительно верхнего и нижнего контактов.

В конце обрабатывают все контакты бензином «Галоша» и осуществляют сборку реле. Когда реле является собранным, следует проверить транзисторы 2SD882 или D882Р, или же другие (это зависит от модификации).

Их выпаивают (нужно иметь паяльник) и осуществляют проверку целостности переходов. Если переходы не является целостными, нужно взять новые транзисторы.

Проведение диагностики

После окончания ремонтных работ необходимо провести диагностику работы стабилизационного прибора. Для этого используют ЛАТР, к которому подключают стабилизатор. Далее с помощью ЛАТРа изменяют напряжение и следят за работой стабилизационного устройства. В качестве нагрузки используется лампочка.

После проверки можно произвести подключение к общей сети. Если вы не знаете, как подключить релейный стабилизатор напряжения, сделанный в стенах компании «Ресанта», то стоит запомнить, что данная процедура является такой же, как и для электромеханического нормализатора. О ней мы уже писали.

Другие неисправности релейных приборов

JAKEC набор конденсаторов

Стоит отметить, что поломка реле может быть не единственной неисправностью, которая возникает в релейном нормализаторе от латвийской компании. В некоторых случаях в стабилизаторе СПН-9000 наблюдался периодический дефект.

Внешним признаком этого дефекта являлось хаотическое отображение сегментов дисплея, которые включались. В это же время наблюдалась хаотическое включение реле.

Причина этого кроется в холодной пайке кварцевого резонатора ХТА1, который имеет рабочую частоту 8 мегагерц. Такая пайка вызывает неправильную работу микроконтроллера U2.

Для решения проблемы нужно выпаять этот резонатор, почистить его выводы с помощью нулевой наждачной бумаги, провести качественную подпайку и поставить обратно.

Специалисты также рекомендуют проверить электролитические конденсаторы, которые находятся на плате контроллера. Это необходимо сделать по той причине, что фирма использует конденсаторы от производителя JAKEC. Эти конденсаторы не характеризуются высоким качеством. Во время их проверки проводят измерение емкости и ESR.

Похожие записи Ресанта АСН 500 1ц — небольшая мощность — высокая надежность Стабилизаторы Ресанта, мощностью 3000 Вт Мощный и надежный стабилизатор Ресанта АСН 12000. Видео Ресанта 5000 вт, характеристики, внешний вид, применение. Видео

Источник: http://electricadom.com/remont-stabilizatorov-resanta-tonkosti-i-rekomendacii.html

Принципиальная Схема Ресанта Асн 10000

Я бы не стал ремонтировать реле вообще. Зная характерные неисправности стабилизатора напряжения Ресанта , можно с легкостью восстановить работоспособность выпрямителя, сократив расходы на ремонт оборудования.


В дальнейшем этот негативный эффект будет лавинообразно увеличиваться, и если не принять меры, достигнет необратимых пределов, когда чистка уже не поможет. Пускатель контрольной цепи Этот пускатель необходим для защиты отключения стабилизатора и нагрузки в случае неготовности, неисправности или перегрева.

Итак, как я уже говорил в предыдущей статье про трехфазные стабилизаторы, трехфазный стабилизатор — это три однофазных. Все наши действия будут сводиться к следующему: Отключаем двигатель с сервоприводом от общей конструкции.
ПЛАТА СТАБИЛИЗАТОРА НАПРЯЖЕНИЯ ЭЛИМ-УКРАИНА (универсальная)

Потом мотать либо изолентой, либо размыкать обмотку и одевать термоусадку.

Также причиной поломки электрических выпрямителей может стать эксплуатация в условиях повышенной влажности. Вашей задачей является подача на его выходы тока с постоянным напряжением в 5 вольт.

Коммутация отводов автотрансформатора производится скачкообразно с помощью мощных электрических реле, управляемых транзисторными ключами.

Но, сначала расскажем об общем строении и принципе работы устройств этой марки.

После вскрытия корпуса, можно было услышать, что трансформатор жужжит. То, что написано на шильдике корпуса, справедливо для входного напряжения В, в реальности для заниженного — В мощность должна быть в 2 раза меньше.

Стабилизатор напряжения Ресанта АСН 10000

Сайт Мастеров

Сильное загрязнение контактирующих витков автотрансформатора Таким образом, ускорение загрязнения набирает лавинообразный характер, что приводит к быстрому износу контактов автотрансформатора и выгоранию контактной щетки, после чего стабилизатор перестанет выдавать напряжение. Стало быть, проблема не в силовой части, а в цепях управления.

Но по неисправностям и ремонту — в конце статьи. И, конечно, ремонт каждого из них имеет свои особенности.

На прежних релейных стабилизаторах Ресанта со стрелочными индикаторами можно было видеть изменение выходного напряжения в пределах — В при переключении ступеней. Рассмотрим устройство стабилизатора на следующей фотографии: Устройство стабилизатора с пояснениями Первое, что надо усвоить — автотрансформатор состоит из двух равноценных частей, соединенных параллельно для увеличения мощности.

Схема электрическая стабилизатора напряжения Ресанта-АСНэм Для удобства восприятия я отметил на схеме основные структурные части.

Конструкция выпрямителей Ресанта включает следующие элементы: Электронный блок.

Понятно, что из-за этого не будет нормально работать U2 маркировка заклеена этикеткой.

Обмотки трансформатора намотаны все тем же алюминиевым проводом. И это — после промывки спиртом.
Самый важный совет при покупке стабилизатора напряжения

Читайте дополнительно: Петля фаза ноль что это

Принцип работы

Постоянное движение сервопривода и является главной слабостью электромеханического устройства.

Ну это не суть.

На конце хода щёток, соответствующему наименьшему напряжению В установлены концевые выключатели, останавливающие двигатель. В это же время наблюдалась хаотическое включение реле. Разница в цене с Самсунговскими — копеечная, а вот из-за одной такой детали ломаются и телевизоры, и стиралки и утюги.

Привод включает маломощный двигатель, на котором располагается щётка контакта. Схема электрическая стабилизатора напряжения Ресанта-АСНэм Для удобства восприятия я отметил на схеме основные структурные части. Соответственно, ремонт их будет несколько иным. Если понадобится, заменить транзисторы на новые.

О них мы отметим несколько ниже, а именно тогда, когда будем рассматривать особенности работы и ремонта каждого вида нормализатора от латвийского производителя. Ремонт электромеханических стабилизаторов напряжения Самая главная проблема таких стабилизаторов — перегрев. Поскольку щётка — это контакт, причём довольно плохой, то она греется.


Об этой проблеме я также пишу к дому через АВР. Также на плате был обнаружен операционный усилитель HA от Hitachi Semiconductor.

Оба стабилизатора отличаются принципом работы, имеют свои сильные и слабые стороны. Чистить надо по ходу щётки, потом промыть тщательно спиртом и вытереть насухо чистой тряпкой. Если напряжение понижается и дальше, то автотрансформатор уже не справляется, и весь стабилизатор отключается. Подобная нестабильная работа может приводить к выходу из строя данного устройства.

В завершение очистить все контакты специальным бензином и собрать реле в обратном порядке. При нормальной работе при включении стабилизатора можно услышать, как собирается КЦ — примерно через 10 секунд щелчок на одной из электронных плат , потом ещё один, и третий щелчок запускает контактор и весь стабилизатор. Стоит обратить внимание на тот факт, что общее строение всех нормализаторов этого типа является похожим.
Стабилизатор напряжения для дома и tokzamer.ru АСН-5000/1Ц

Добро пожаловать в блог сисадмина-паяльщика

Из этой толщины вычтем изоляцию 0,1 мм, и у нас остается 1,1 мм.

Итак, как я уже говорил в предыдущей статье про трехфазные стабилизаторы, трехфазный стабилизатор — это три однофазных.

В конечном итоге каждый домашний электроприбор работает в течение долгого времени и очень редко требует ремонта. Электронная плата Что же заставляет двигаться двигатель автотрансформатора? Даташит документацию на транзисторы можно скачать в конце статьи.

Эти конденсаторы не характеризуются высоким качеством. Сам сервопривод состоит из двигателя, на котором располагается электрический контакт щетка.

Ремонт электромеханического стабилизатора АСН-10000/1-ЭМ

Сильное загрязнение контактирующих витков автотрансформатора Таким образом, ускорение загрязнения набирает лавинообразный характер, что приводит к быстрому износу контактов автотрансформатора и выгоранию контактной щетки, после чего стабилизатор перестанет выдавать напряжение. Сердцем аппарата является повышающий автотрансформатор.

Так, появляется вероятность выхода из строя выходного каскада управления двигателем. В его конструкции присутствует сервопривод, который и осуществляет запуск и отключение обмоток в устройстве. С чего вдруг ему снесло голову…….

Рекомендую статьи по теме:

Ремонт стабилизаторов Ресанта может выполняться как в домашних условиях, так и в специализированной мастерской. Попытаться произвести ремонт поврежденного. Кроме этих транзисторов от перегрева выгорают резисторы R45 и R46, включенные в их коллекторную цепь. В электросетях, где отмечаются частые скачки напряжения, электродвигатель может сломаться уже через год после начала использования оборудования. Что такое контрольная цепь, её отличие от аварийной и тепловой цепей, и почему ремонт любой серьезной автоматики надо начинать с проверки контрольной цепи — подробно расписано , очень рекомендую, если дочитали до этого места Второе — отсутствие вентилятора охлаждения, в данном случае охлаждение естественное.

Осуществляем данную манипуляции для обоих контактов — верхнего и нижнего. Нужно осуществить подачу на выходы двигателя тока мощностью в 5 В. Это происходит за счет размыкания контактов реле KL см.
Стабилизатор напряжения. Ресанта, отзыв пользователя.

Стабилизатор напряжения однофазный Ресанта АСН-3000/1-Ц

Стабилизатор напряжения однофазный Ресанта АСН-3000/1-Ц.

Устройство, принцип работы, индикация, установка и подключение однофазных стабилизаторов напряжения Ресанта.
Стабилизатор конструктивно выполнен в металлическом корпусе. Внутри корпуса находится мощный трансформатор и силовые реле с блоком управления. Принцип дейсвия — релейный. При помощи мощных реле коммутируются обмотки трансформатора в заданной блоком управления последовательности. По цифровым вольтметрам можно контролировать напряжение на входе и на выходе одновременно.

Области применения стабилизаторов Ресанта АСН-3000/1-Ц релейного типа.

Рекомендуется для питания НЕ рекомендуется для питания
Насосы, холодильное оборудование, электродвигатели, электронагреватели, стиральные машины, освещение лампами накаливания, микроволновые печи, электроплиты и чайники. Компьютеры, ЖК телевизоры и аудио-видео техника, точные электронные приборы, медицинская техника. Для питания этих приборов используйте стабилизаторы с погрешностью 1,5-2% и высокой скоростью реакции.
Преимущества Недостатки
  • надежность (нет механических деталей)
  • высокое быстродействие (не пропустит через себя скачек напряжения)
  • индикатор (вход и выход переключается кнопкой)
  • низкая точность стабилизации (8%)
  • ступенчатость регулировки выходного напряжения (точные электроприборы этого не любят)
  • относительно громкое срабатывание реле (в спальню ставить нерекомендуется)

Технические характеристики стабилизаторов напряжения Ресанта АСН-12000/1-Ц .

Допустимая мощность нагрузки по фазе не должна превышать (при входном напряжении более 190 Вольт) 3000 Вт
ПРИ ВХОДНОМ НАПРЯЖЕНИИ МЕНЕЕ 190 ВОЛЬТ РАСЧИТЫВАЙТЕ МАКСИМАЛЬНУЮ НАГРУЗКУ НА СТАБИЛИЗАТОР, ИСХОДЯ ИЗ ПРИВЕДЕННОГО НИЖЕ ГРАФИКА! <3000Вт
параметр значение
Рабочий диапазон входного напряжения 140-260 В
Нижний порог срабатывания защитного отключения нагрузки 131 В
Верхний порог срабатывания защитного отключения нагрузки 265 В
Режим работы непрерывный
Условия эксплуатации по температуре +5-+40 С
Условия эксплуатации по влажности не более 80%
При транспортировке стабилизатора напряжения избегайте жесткой тряски и резких ударов .
Управление,контроль и монтаж стабилизатора напряжения Ресанта АСН-3000/1-Ц.
Индикация

На передней панели стабилизатора трехразрядные индикаторы. позволяющие контролировать в режиме реального времени напряжение входа и выхода. Три светодиодных индикатора показывают состояние стабилизатора:

  1. СЕТЬ стабилизатор в штатном режиме
  2. ЗАДЕРЖКА шестисекундная защитная от переходных процессов задержка подачи напряжения на выход стабилизатора
  3. ЗАЩИТА — отключение напряжения на выходе для защиты нагрузки от низкого или высокого входного напряжения.

Управление

На передней панели стабилизатора расположен блок автоматических выключателей и выключатель режима «БАЙПАС».

Кнопка переключения контроля входного и выходного напряжения.

Подключение

Подключение стабилизатора производится с помощью клеммной колодки, расположенной внизу устройства.

Техническое обслуживание Для надежной и долговечной работы релейного стабилизатора напряжения необходимо обеспечить щедящий режим работы и не перегружать особенно в периоды сильно пониженного напряжения. Со временем контакты реле износятся и их надо заменить. Производится в официальном сервис-центре РЕСАНТА.

сервисный центр стабилизаторов РЕСАНТА

Адрес: Москва, Внутренний пр-д. д 8.

Краткие рекомендации к выбору стабилизатора по мощности.

Для покупки стабилизатора напряжения оптимальной мощности необходимо замерить входное напряжение Вашей электросети. (найти его МИНИМАЛЬНОЕ значение в течении суток).Это значение можно получить с помощью тестера напряжения или токосъемных клещей. Далее по графику, приведенному ниже определяем коэфициент понижения номинальной мощности стабилизации.

Пример: входное напряжение достигает 170 В. коэфициент — 0.7

Вы не ошибетесь, выбрав стабилизатор с «запасом» по мощности на случай появления у Вас новых электроприборов и обеспечения «щедящего» режима работы стабилизатора. Который ответит Вам своей надежной и долгой службой!

Подробнее о правильном выборе стабилизатора напряжения можно прочитать в статьях

Часто задаваемые вопросы
Может ли работать стабилизатор при температуре ниже минус 5 градусов. Да может! НО ровно столько времени, за которое обмотка трансформатора нагреется, на ней образуется конденсат и произойдет межвитковое замыкание. Как правило это минут 5-10 от момента включения.
Что делать в выше указанном случае? Перевести стабилизатор в режим «БАЙПАС», нагреть помещение, где находится аппарат и затем переключится в штатный режим.

<

Заказывайте Стабилизатор напряжения Ресанта АСН 3000/1 Ц по доступным ценам, 49615310

Стабилизатор напряжения перманентного тока Ресанта АСН 3000/1 Ц

 

Стабилизатор напряжения Ресанта АСН 3000/1 Ц применяется для стабильного обеспечения электропитания разнообразных бытовых приборов в условиях нестабильного напряжения электросети. В изделии предусмотрена защита от перегрева, короткого замыкания, помех, резких скачков напряжения. 

Важная информация о товаре

 

 

Почему стоит сделать выбор в нашу пользу? 

 

1

Мы предлагаем своим клиентам демократичные цены на товар. 

2

Все наше оборудование отвечает установленным стандартам качества. 

3

При необходимости квалифицированные менеджеры подберут оборудование, которое оптимально подходит под вашу задачу и полностью соответствует вашему запросу.

4

Гарантируем бесплатную доставку по РК. 

 

Приобрести стабилизатор напряжения Ресанта АСН 3000/1 Ц по максимально выгодной стоимости вы с легкостью можете в нашем интернет-магазине. При отгрузке и отправке каждое наше оборудование проверяется на отсутствие дефектов, наличие полной комплектации.

 

Схема заказа Стабилизатора напряжения Ресанта АСН 3000/1 Ц

 

Оформить заказ на сайте или по телефону

Консультация менеджера и согласование всех нюансов

Оплата удобным способом

Доставка выбранным способом

Дополнительные характеристики
Товар сертифицирован Да
Гарантия 1 год
Вес в упаковке 9.7 кг
Вес без упаковки 8.7 кг
Страна производства Китай
Габариты, см 34 х 23 х 22
Страна бренда Латвия
Комплектация Стабилизатор напряжения РЕСАНТА
Инструкция
Упаковка
Технические характеристики
Тип Релейный
Мощность 3000 Вт
Напряжение сети 220 В
Тип входного напряжения Однофазный (220 В)
Размещение Напольное
Охлаждение Естественное
Класс защиты IP20
Питание От электросети
Выходное напряжение 202 — 238 В
Габариты, см 34 х 23 х 22
Высоковольтная защита 240 — 250 В
Вес без упаковки 8.7 кг
Страна бренда Латвия
Точность стабилизации 8 %
Скорость стабилизации 35 В/с
Частота 50 Гц
Рабочая температура 0 — 45 °C
Возможности цифровая индикация (вольтметр отображает входное и выходное напряжения)
КПД 97 %
Страна производства Китай
Влажность воздуха 80 %
Штрихкод EAN-13 4607076037679
Входное напряжение 140 — 260 В
Максимальный потребляемый ток 15.8 А
Серия АСН
Комплектация Стабилизатор напряжения РЕСАНТА
Инструкция
Упаковка
Штрихкод GTIN 04607076037679
Время отклика 7 мс
Защита от короткого замыкания, от перегрева, от повышенного напряжения, от помех
Вес в упаковке 9.7 кг

Купить

% PDF-1.3 % 305 0 объект > эндобдж xref 305 2360 0000000016 00000 н. 0000047475 00000 п. 0000047594 00000 п. 0000051388 00000 п. 0000051772 00000 п. 0000051855 00000 п. 0000052031 00000 п. 0000052180 00000 п. 0000052267 00000 п. 0000052333 00000 п. 0000052419 00000 п. 0000052474 00000 п. 0000052577 00000 п. 0000052625 00000 п. 0000052680 00000 п. 0000052789 00000 п. 0000052844 00000 п. 0000052954 00000 п. 0000053009 00000 п. 0000053112 00000 п. 0000053167 00000 п. 0000053358 00000 п. 0000053522 00000 п. 0000053577 00000 п. 0000053760 00000 п. 0000053849 00000 п. 0000053904 00000 п. 0000054049 00000 п. 0000054226 00000 п. 0000054274 00000 п. 0000054446 00000 п. 0000054592 00000 п. 0000054647 00000 п. 0000054757 00000 п. 0000054882 00000 п. 0000054930 00000 п. 0000055104 00000 п. 0000055237 00000 п. 0000055285 00000 п. 0000055479 00000 п. 0000055617 00000 п. 0000055720 00000 п. 0000055768 00000 п. 0000055944 00000 п. 0000056049 00000 п. 0000056182 00000 п. 0000056230 00000 п. 0000056361 00000 п. 0000056416 00000 п. 0000056535 00000 п. 0000056583 00000 п. 0000056735 00000 п. 0000056871 00000 п. 0000056919 00000 п. 0000057043 00000 п. 0000057140 00000 п. 0000057188 ​​00000 п. 0000057367 00000 п. 0000057479 00000 п. 0000057612 00000 п. 0000057660 00000 п. 0000057866 00000 п. 0000057986 00000 п. 0000058079 00000 п. 0000058127 00000 п. 0000058237 00000 п. 0000058285 00000 п. 0000058373 00000 п. 0000058421 00000 п. 0000058593 00000 п. 0000058741 00000 п. 0000058789 00000 п. 0000058886 00000 п. 0000058934 00000 п. 0000059092 00000 п. 0000059190 00000 п. 0000059238 00000 п. 0000059286 00000 п. 0000059440 00000 п. 0000059488 00000 п. 0000059623 00000 п. 0000059671 00000 п. 0000059845 00000 п. 0000059893 00000 п. 0000059941 00000 н. 0000060077 00000 п. 0000060125 00000 п. 0000060300 00000 п. 0000060466 00000 п. 0000060514 00000 п. 0000060611 00000 п. 0000060659 00000 п. 0000060781 00000 п. 0000060893 00000 п. 0000061026 00000 п. 0000061074 00000 п. 0000061268 00000 п. 0000061363 00000 п. 0000061411 00000 п. 0000061459 00000 п. 0000061626 00000 п. 0000061674 00000 п. 0000061722 00000 п. 0000061840 00000 п. 0000061928 00000 п. 0000061976 00000 п. 0000062195 00000 п. 0000062367 00000 п. 0000062459 00000 п. 0000062507 00000 п. 0000062674 00000 п. 0000062722 00000 н. 0000062815 00000 п. 0000062863 00000 п. 0000063012 00000 п. 0000063107 00000 п. 0000063155 00000 п. 0000063267 00000 п. 0000063315 00000 п. 0000063479 00000 п. 0000063587 00000 п. 0000063635 00000 п. 0000063683 00000 п. 0000063799 00000 п. 0000063894 00000 п. 0000063942 00000 н. 0000064057 00000 п. 0000064159 00000 п. 0000064252 00000 п. 0000064300 00000 п. 0000064457 00000 п. 0000064617 00000 п. 0000064712 00000 п. 0000064760 00000 п. 0000064886 00000 п. 0000064934 00000 п. 0000064982 00000 п. 0000065142 00000 п. 0000065190 00000 п. 0000065287 00000 п. 0000065335 00000 п. 0000065510 00000 п. 0000065628 00000 п. 0000065761 00000 п. 0000065809 00000 п. 0000065973 00000 п. 0000066085 00000 п. 0000066133 00000 п. 0000066228 00000 п. 0000066276 00000 п. 0000066431 00000 н. 0000066539 00000 п. 0000066587 00000 п. 0000066757 00000 п. 0000066805 00000 п. 0000066959 00000 п. 0000067049 00000 п. 0000067097 00000 п. 0000067312 00000 п. 0000067509 00000 п. 0000067615 00000 п. 0000067663 00000 п. 0000067765 00000 п. 0000067813 00000 п. 0000067921 00000 п. 0000067969 00000 п. 0000068070 00000 п. 0000068118 00000 п. 0000068211 00000 п. 0000068259 00000 п. 0000068406 00000 п. 0000068454 00000 п. 0000068502 00000 п. 0000068622 00000 п. 0000068745 00000 п. 0000068793 00000 п. 0000068970 00000 п. 0000069096 00000 н. 0000069144 00000 п. 0000069192 00000 п. 0000069307 00000 п. 0000069355 00000 п. 0000069403 00000 п. 0000069544 00000 п. 0000069592 00000 п. 0000069640 00000 п. 0000069802 00000 п. 0000069895 00000 п. 0000069943 00000 н. 0000070114 00000 п. 0000070220 00000 п. 0000070315 00000 п. 0000070363 00000 п. 0000070467 00000 п. 0000070515 00000 п. 0000070625 00000 п. 0000070673 00000 п. 0000070766 00000 п. 0000070814 00000 п. 0000070980 00000 п. 0000071130 00000 п. 0000071178 00000 п. 0000071305 00000 п. 0000071398 00000 п. 0000071446 00000 п. 0000071621 00000 п. 0000071731 00000 п. 0000071779 00000 п. 0000071876 00000 п. 0000071924 00000 п. 0000072083 00000 п. 0000072191 00000 п. 0000072324 00000 п. 0000072372 00000 п. 0000072554 00000 п. 0000072728 00000 п. 0000072776 00000 п. 0000072824 00000 п. 0000072970 00000 п. 0000073078 00000 п. 0000073126 00000 п. 0000073282 00000 п. 0000073384 00000 п. 0000073432 00000 п. 0000073524 00000 п. 0000073572 00000 п. 0000073759 00000 п. 0000073950 00000 п. 0000074065 00000 п. 0000074113 00000 п. 0000074291 00000 п. 0000074453 00000 п. 0000074501 00000 п. 0000074681 00000 п. 0000074769 00000 п. 0000074817 00000 п. 0000075009 00000 п. 0000075138 00000 п. 0000075230 00000 п. 0000075278 00000 п. 0000075412 00000 п. 0000075460 00000 п. 0000075508 00000 п. 0000075556 00000 п. 0000075676 00000 п. 0000075724 00000 п. 0000075772 00000 п. 0000075899 00000 п. 0000075997 00000 п. 0000076045 00000 п. 0000076141 00000 п. 0000076189 00000 п. 0000076299 00000 п. 0000076347 00000 п. 0000076469 00000 п. 0000076562 00000 п. 0000076610 00000 п. 0000076801 00000 п. 0000076930 00000 п. 0000076978 00000 п. 0000077026 00000 п. 0000077074 00000 п. 0000077211 00000 п. 0000077259 00000 п. 0000077415 00000 п. 0000077566 00000 п. 0000077614 00000 п. 0000077762 00000 п. 0000077897 00000 п. 0000077945 00000 п. 0000078135 00000 п. 0000078285 00000 п. 0000078333 00000 п. 0000078381 00000 п. 0000078512 00000 п. 0000078560 00000 п. 0000078608 00000 п. 0000078718 00000 п. 0000078766 00000 п. 0000078859 00000 п. 0000078907 00000 п. 0000079062 00000 н. 0000079202 00000 п. 0000079309 00000 п. 0000079357 00000 п. 0000079462 00000 п. 0000079510 00000 п. 0000079630 00000 н. 0000079678 00000 п. 0000079846 00000 п. 0000079939 00000 п. 0000079987 00000 н. 0000080142 00000 п. 0000080245 00000 п. 0000080293 00000 п. 0000080341 00000 п. 0000080468 00000 п. 0000080573 00000 п. 0000080621 00000 п. 0000080783 00000 п. 0000080895 00000 п. 0000080943 00000 п. 0000081040 00000 п. 0000081088 00000 п. 0000081276 00000 п. 0000081388 00000 п. 0000081521 00000 п. 0000081569 00000 п. 0000081738 00000 п. 0000081829 00000 п. 0000081877 00000 п. 0000082055 00000 п. 0000082103 00000 п. 0000082234 00000 п. 0000082282 00000 п. 0000082396 00000 п. 0000082491 00000 п. 0000082539 00000 п. 0000082706 00000 п. 0000082813 00000 п. 0000082861 00000 п. 0000082909 00000 п. 0000083005 00000 п. 0000083053 00000 п. 0000083177 00000 п. 0000083271 00000 п. 0000083319 00000 п. 0000083459 00000 п. 0000083507 00000 п. 0000083669 00000 п. 0000083749 00000 п. 0000083797 00000 п. 0000083960 00000 п. 0000084054 00000 п. 0000084102 00000 п. 0000084210 00000 п. 0000084313 00000 п. 0000084361 00000 п. 0000084539 00000 п. 0000084646 00000 п. 0000084694 00000 п. 0000084836 00000 п. 0000084994 00000 п. 0000085042 00000 п. 0000085237 00000 п. 0000085357 00000 п. 0000085449 00000 п. 0000085497 00000 п. 0000085599 00000 п. 0000085647 00000 п. 0000085792 00000 п. 0000085840 00000 п. 0000085973 00000 п. 0000086021 00000 п. 0000086069 00000 п. 0000086185 00000 п. 0000086233 00000 п. 0000086348 00000 п. 0000086396 00000 п. 0000086444 00000 п. 0000086575 00000 п. 0000086623 00000 п. 0000086799 00000 н. 0000086847 00000 п. 0000086970 00000 п. 0000087077 00000 п. 0000087125 00000 п. 0000087263 00000 п. 0000087364 00000 п. 0000087412 00000 п. 0000087529 00000 п. 0000087577 00000 п. 0000087689 00000 п. 0000087784 00000 п. 0000087832 00000 п. 0000088004 00000 п. 0000088107 00000 п. 0000088204 00000 п. 0000088252 00000 п. 0000088356 00000 п. 0000088404 00000 п. 0000088521 00000 п. 0000088624 00000 п. 0000088672 00000 п. 0000088845 00000 п. 0000088981 00000 п. 0000089074 00000 н. 0000089122 00000 п. 0000089293 00000 п. 0000089460 00000 п. 0000089555 00000 п. 0000089603 00000 п. 0000089767 00000 п. 0000089815 00000 п. 0000089932 00000 н. 0000089980 00000 п. 00000 00000 н. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 н. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 00000 00000 п. 00000
00000 п. 00000
00000 н. 00000 00000 н. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 н. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000 00000 п. 00000

00000 п. 00000

00000 п. 0000094614 00000 п. 0000094662 00000 п. 0000094806 00000 п. 0000094854 00000 п. 0000094978 00000 п. 0000095073 00000 п. 0000095121 00000 п. 0000095228 00000 п. 0000095321 00000 п. 0000095369 00000 п. 0000095417 00000 п. 0000095526 00000 п. 0000095574 00000 п. 0000095622 00000 п. 0000095718 00000 п. 0000095766 00000 п. 0000095874 00000 п. 0000095922 00000 п. 0000096086 00000 п. 0000096134 00000 п. 0000096229 00000 п. 0000096277 00000 н. 0000096455 00000 п. 0000096548 00000 н. 0000096596 00000 п. 0000096756 00000 п. 0000096804 00000 п. 0000096852 00000 п. 0000096962 00000 п. 0000097010 00000 п. 0000097125 00000 п. 0000097173 00000 п. 0000097265 00000 п. 0000097313 00000 п. 0000097438 00000 п. 0000097530 00000 п. 0000097578 00000 п. 0000097739 00000 п. 0000097819 00000 п. 0000097867 00000 п. 0000098054 00000 п. 0000098102 00000 п. 0000098150 00000 п. 0000098296 00000 п. 0000098344 00000 п. 0000098392 00000 п. 0000098440 00000 п. 0000098488 00000 п. 0000098606 00000 п. 0000098654 00000 п. 0000098702 00000 п. 0000098819 00000 п. 0000098912 00000 п. 0000098960 00000 п. 0000099157 00000 п. 0000099266 00000 п. 0000099314 00000 п. 0000099429 00000 н. 0000099477 00000 н. 0000099604 00000 п. 0000099652 00000 н. 0000099700 00000 н. 0000099748 00000 н. 0000099796 00000 н. 0000099844 00000 н. 0000099970 00000 н. 0000100099 00000 н. 0000100147 00000 н. 0000100338 00000 н. 0000100453 00000 н. 0000100501 00000 н. 0000100549 00000 н. 0000100597 00000 н. 0000100645 00000 н. 0000100693 00000 п. 0000100826 00000 н. 0000100874 00000 н. 0000101052 00000 п. 0000101100 00000 н. 0000101148 00000 н. 0000101327 00000 н. 0000101420 00000 н. 0000101468 00000 н. 0000101640 00000 н. 0000101758 00000 н. 0000101882 00000 н. 0000101930 00000 н. 0000102053 00000 н. 0000102101 00000 п. 0000102198 00000 п. 0000102246 00000 п. 0000102373 00000 п. 0000102421 00000 н. 0000102469 00000 н. 0000102581 00000 н. 0000102629 00000 н. 0000102752 00000 п. 0000102800 00000 н. 0000102918 00000 н. 0000103011 00000 н. 0000103059 00000 н. 0000103222 00000 н. 0000103330 00000 н. 0000103378 00000 п. 0000103426 00000 н. 0000103564 00000 н. 0000103612 00000 н. 0000103747 00000 н. 0000103795 00000 н. 0000103891 00000 н. 0000103939 00000 н. 0000104055 00000 н. 0000104164 00000 п. 0000104260 00000 н. 0000104308 00000 н. 0000104463 00000 н. 0000104569 00000 н. 0000104711 00000 н. 0000104759 00000 п. 0000104884 00000 н. 0000105035 00000 н. 0000105083 00000 н. 0000105131 00000 п. 0000105179 00000 п. 0000105362 00000 п. 0000105501 00000 п. 0000105549 00000 п. 0000105715 00000 н. 0000105820 00000 н. 0000105868 00000 н. 0000105916 00000 н. 0000106086 00000 н. 0000106179 00000 п. 0000106227 00000 н. 0000106400 00000 н. 0000106582 00000 н. 0000106701 00000 п. 0000106749 00000 н. 0000106851 00000 н. 0000106899 00000 н. 0000107036 00000 п. 0000107084 00000 п. 0000107259 00000 н. 0000107407 00000 н. 0000107455 00000 н. 0000107503 00000 н. 0000107690 00000 н. 0000107795 00000 п. 0000107843 00000 н. 0000107965 00000 н. 0000108013 00000 н. 0000108192 00000 н. 0000108240 00000 н. 0000108374 00000 н. 0000108422 00000 н. 0000108470 00000 п. 0000108518 00000 н. 0000108653 00000 н. 0000108701 00000 н. 0000108749 00000 н. 0000108890 00000 н. 0000108938 00000 п. 0000108986 00000 п. 0000109034 00000 н. 0000109155 00000 н. 0000109203 00000 н. 0000109338 00000 п. 0000109386 00000 п. 0000109480 00000 п. 0000109528 00000 н. 0000109699 00000 н. 0000109853 00000 п. 0000109901 00000 н. 0000110005 00000 н. 0000110053 00000 н. 0000110156 00000 п. 0000110204 00000 н. 0000110306 00000 п. 0000110354 00000 п. 0000110484 00000 н. 0000110602 00000 н. 0000110650 00000 н. 0000110698 00000 п. 0000110746 00000 н. 0000110892 00000 н. 0000110940 00000 п. 0000110988 00000 н. 0000111085 00000 н. 0000111133 00000 н. 0000111243 00000 н. 0000111291 00000 н. 0000111427 00000 н. 0000111475 00000 н. 0000111746 00000 н. 0000111920 00000 н. 0000111968 00000 н. 0000112016 00000 н. 0000112196 00000 н. 0000112244 00000 н. 0000112356 00000 н. 0000112404 00000 н. 0000112501 00000 н. 0000112549 00000 н. 0000112752 00000 н. 0000112876 00000 н. 0000112924 00000 н. 0000112972 00000 н. 0000113093 00000 н. 0000113141 00000 п. 0000113262 00000 н. 0000113310 00000 н. 0000113423 00000 п. 0000113471 00000 н. 0000113625 00000 н. 0000113722 00000 н. 0000113770 00000 н. 0000113956 00000 н. 0000114060 00000 н. 0000114108 00000 н. 0000114156 00000 н. 0000114300 00000 н. 0000114348 00000 п. 0000114535 00000 н. 0000114663 00000 н. 0000114760 00000 н. 0000114808 00000 н. 0000114909 00000 н. 0000114957 00000 н. 0000115097 00000 н. 0000115191 00000 п. 0000115239 00000 п. 0000115356 00000 н. 0000115404 00000 н. 0000115452 00000 н. 0000115587 00000 н. 0000115635 00000 н. 0000115683 00000 н. 0000115826 00000 н. 0000115874 00000 н. 0000115922 00000 н. 0000116031 00000 н. 0000116079 00000 п. 0000116127 00000 н. 0000116175 00000 н. 0000116282 00000 н. 0000116377 00000 н. 0000116425 00000 н. 0000116584 00000 н. 0000116693 00000 н. 0000116741 00000 н. 0000116789 00000 н. 0000116927 00000 н. 0000116976 00000 н. 0000117115 00000 н. 0000117164 00000 н. 0000117213 00000 н. 0000117340 00000 н. 0000117389 00000 н. 0000117438 00000 н. 0000117542 00000 н. 0000117591 00000 н. 0000117712 00000 н. 0000117831 00000 н. 0000117880 00000 н. 0000117979 00000 н. 0000118028 00000 н. 0000118135 00000 н. 0000118184 00000 н. 0000118348 00000 п. 0000118446 00000 н. 0000118495 00000 н. 0000118604 00000 н. 0000118757 00000 н. 0000118806 00000 н. 0000119002 00000 н. 0000119107 00000 н. 0000119222 00000 н. 0000119271 00000 н. 0000119389 00000 н. 0000119523 00000 п. 0000119679 00000 н. 0000119728 00000 н. 0000119895 00000 н. 0000120039 00000 н. 0000120088 00000 н. 0000120196 00000 н. 0000120245 00000 н. 0000120402 00000 н. 0000120521 00000 н. 0000120570 00000 н. 0000120741 00000 н. 0000120835 00000 н. 0000120884 00000 н. 0000121036 00000 н. 0000121219 00000 н. 0000121339 00000 н. 0000121388 00000 н. 0000121491 00000 н. 0000121540 00000 н. 0000121660 00000 н. 0000121709 00000 н. 0000121807 00000 н. 0000121856 00000 н. 0000122018 00000 н. 0000122114 00000 н. 0000122210 00000 н. 0000122259 00000 н. 0000122446 00000 н. 0000122616 00000 н. 0000122725 00000 н. 0000122774 00000 н. 0000122881 00000 н. 0000123005 00000 н. 0000123054 00000 н. 0000123227 00000 н. 0000123323 00000 н. 0000123372 00000 н. 0000123514 00000 н. 0000123563 00000 н. 0000123665 00000 н. 0000123714 00000 н. 0000123824 00000 н. 0000123873 00000 н. 0000123998 00000 н. 0000124047 00000 н. 0000124096 00000 н. 0000124216 00000 н. 0000124265 00000 н. 0000124388 00000 н. 0000124437 00000 н. 0000124486 00000 н. 0000124582 00000 н. 0000124631 00000 н. 0000124743 00000 н. 0000124844 00000 н. 0000124893 00000 н. 0000124994 00000 н. 0000125043 00000 н. 0000125092 00000 н. 0000125141 00000 н. 0000125267 00000 н. 0000125316 00000 н. 0000125365 00000 н. 0000125414 00000 н. 0000125463 00000 н. 0000125580 00000 н. 0000125629 00000 н. 0000125772 00000 н. 0000125821 00000 н. 0000126003 00000 н. 0000126158 00000 н. 0000126249 00000 н. 0000126298 00000 н. 0000126484 00000 н. 0000126617 00000 н. 0000126739 00000 н. 0000126788 00000 н. 0000126910 00000 н. 0000127008 00000 н. 0000127057 00000 н. 0000127226 00000 н. 0000127324 00000 н. 0000127373 00000 н. 0000127493 00000 н. 0000127542 00000 н. 0000127669 00000 н. 0000127767 00000 н. 0000127816 00000 н. 0000128004 00000 н. 0000128130 00000 н. 0000128179 00000 н. 0000128228 00000 н. 0000128277 00000 н. 0000128326 00000 н. 0000128445 00000 н. 0000128494 00000 н. 0000128618 00000 н. 0000128667 00000 н. 0000128800 00000 н. 0000128898 00000 н. 0000128947 00000 н. 0000129052 00000 н. 0000129101 00000 п. 0000129150 00000 н. 0000129294 00000 н. 0000129435 00000 н. 0000129484 00000 н. 0000129693 00000 н. 0000129835 00000 н. 0000129884 00000 н. 0000129933 00000 н. 0000130050 00000 н. 0000130099 00000 н. 0000130148 00000 н. 0000130197 00000 н. 0000130246 00000 н. 0000130295 00000 н. 0000130427 00000 н. 0000130476 00000 н. 0000130525 00000 н. 0000130574 00000 н. 0000130623 00000 н. 0000130790 00000 н. 0000130886 00000 н. 0000130935 00000 п. 0000131107 00000 н. 0000131275 00000 н. 0000131324 00000 н. 0000131373 00000 н. 0000131525 00000 н. 0000131574 00000 н. 0000131707 00000 н. 0000131756 00000 н. 0000131805 00000 н. 0000131854 00000 н. 0000132018 00000 н. 0000132067 00000 н. 0000132116 00000 н. 0000132247 00000 н. 0000132296 00000 н. 0000132402 00000 н. 0000132451 00000 н. 0000132637 00000 н. 0000132737 00000 н. 0000132786 00000 н. 0000132923 00000 н. 0000132972 00000 н. 0000133083 00000 н. 0000133132 00000 н. 0000133253 00000 н. 0000133362 00000 н. 0000133528 00000 н. 0000133577 00000 н. 0000133722 00000 н. 0000133878 00000 н. 0000133927 00000 н. 0000133976 00000 н. 0000134112 00000 н. 0000134161 00000 н. 0000134281 00000 п. 0000134330 00000 н. 0000134433 00000 н. 0000134482 00000 н. 0000134661 00000 н. 0000134763 00000 н. 0000134860 ​​00000 н. 0000134909 00000 н. 0000135081 00000 н. 0000135233 00000 п. 0000135335 00000 п. 0000135384 00000 п. 0000135501 00000 н. 0000135550 00000 н. 0000135599 00000 н. 0000135648 00000 н. 0000135773 00000 н. 0000135822 00000 н. 0000136003 00000 п. 0000136156 00000 н. 0000136205 00000 н. 0000136333 00000 п. 0000136428 00000 н. 0000136477 00000 н. 0000136642 00000 н. 0000136826 00000 н. 0000136947 00000 н. 0000136996 00000 н. 0000137100 00000 н. 0000137149 00000 н. 0000137270 00000 н. 0000137319 00000 н. 0000137368 00000 н. 0000137505 00000 н. 0000137554 00000 н. 0000137694 00000 н. 0000137808 00000 н. 0000137857 00000 н. 0000138019 00000 н. 0000138137 00000 н. 0000138186 00000 н. 0000138235 00000 п. 0000138376 00000 п. 0000138471 00000 н. 0000138520 00000 н. 0000138710 00000 н. 0000138851 00000 н. 0000139007 00000 н. 0000139056 00000 н. 0000139217 00000 н. 0000139266 00000 н. 0000139395 00000 н. 0000139444 00000 н. 0000139493 00000 п. 0000139630 00000 н. 0000139739 00000 н. 0000139788 00000 н. 0000139837 00000 н. 0000139886 00000 н. 0000140007 00000 н. 0000140056 00000 н. 0000140105 00000 п. 0000140154 00000 н. 0000140203 00000 н. 0000140344 00000 п. 0000140393 00000 н. 0000140537 00000 п. 0000140586 00000 п. 0000140759 00000 н. 0000140808 00000 п. 0000140857 00000 н. 0000140974 00000 п. 0000141023 00000 н. 0000141072 00000 н. 0000141121 00000 н. 0000141244 00000 н. 0000141342 00000 н. 0000141391 00000 н. 0000141523 00000 н. 0000141655 00000 н. 0000141751 00000 н. 0000141800 00000 н. 0000141931 00000 н. 0000142050 00000 н. 0000142151 00000 п. 0000142200 00000 н. 0000142303 00000 н. 0000142352 00000 н. 0000142479 00000 н. 0000142562 00000 н. 0000142611 00000 н. 0000142807 00000 н. 0000142856 00000 н. 0000142905 00000 н. 0000143043 00000 н. 0000143092 00000 н. 0000143141 00000 п. 0000143240 00000 н. 0000143289 00000 н. 0000143446 00000 н. 0000143545 00000 н. 0000143594 00000 н. 0000143643 00000 н. 0000143768 00000 н. 0000143817 00000 н. 0000143948 00000 н. 0000143997 00000 н. 0000144125 00000 н. 0000144233 00000 н. 0000144282 00000 н. 0000144441 00000 н. 0000144547 00000 н. 0000144596 00000 н. 0000144645 00000 н. 0000144694 00000 н. 0000144814 00000 н. 0000144863 00000 н. 0000144981 00000 н. 0000145030 00000 н. 0000145162 00000 н. 0000145211 00000 н. 0000145260 00000 н. 0000145416 00000 н. 0000145465 00000 н. 0000145620 00000 н. 0000145719 00000 н. 0000145768 00000 н. 0000145977 00000 н. 0000146142 00000 н. 0000146191 00000 н. 0000146240 00000 н. 0000146383 00000 п. 0000146432 00000 н. 0000146575 00000 н. 0000146624 00000 н. 0000146744 00000 н. 0000146856 00000 н. 0000146905 00000 н. 0000147058 00000 н. 0000147155 00000 н. 0000147204 00000 н. 0000147371 00000 н. 0000147490 00000 н. 0000147630 00000 н. 0000147679 00000 н. 0000147797 00000 н. 0000147846 00000 н. 0000147959 00000 н. 0000148008 00000 н. 0000148145 00000 н. 0000148244 00000 н. 0000148293 00000 н. 0000148411 00000 н. 0000148460 00000 н. 0000148509 00000 н. 0000148606 00000 н. 0000148655 00000 н. 0000148814 00000 н. 0000148961 00000 н. 0000149010 00000 н. 0000149059 00000 н. 0000149185 00000 н. 0000149234 00000 п. 0000149364 00000 н. 0000149413 00000 п. 0000149538 00000 п. 0000149587 00000 н. 0000149688 00000 н. 0000149737 00000 н. 0000149868 00000 н. 0000149971 00000 н. 0000150020 00000 н. 0000150183 00000 н. 0000150232 00000 н. 0000150281 00000 н. 0000150330 00000 н. 0000150445 00000 н. 0000150494 00000 н. 0000150631 00000 н. 0000150734 00000 н. 0000150783 00000 н. 0000150962 00000 н. 0000151120 00000 н. 0000151169 00000 н. 0000151218 00000 н. 0000151379 00000 н. 0000151476 00000 н. 0000151525 00000 н. 0000151650 00000 н. 0000151749 00000 н. 0000151798 00000 н. 0000151894 00000 н. 0000151943 00000 н. 0000151992 00000 н. 0000152041 00000 н. 0000152152 00000 н. 0000152201 00000 н. 0000152310 00000 н. 0000152411 00000 н. 0000152460 00000 н. 0000152589 00000 н. 0000152638 00000 н. 0000152820 00000 н. 0000152869 00000 н. 0000152998 00000 н. 0000153093 00000 н. 0000153142 00000 н. 0000153326 00000 н. 0000153447 00000 н. 0000153496 00000 н. 0000153600 00000 н. 0000153649 00000 н. 0000153771 00000 н. 0000153820 00000 н. 0000153869 00000 н. 0000153990 00000 н. 0000154039 00000 н. 0000154156 00000 н. 0000154205 00000 н. 0000154332 00000 н. 0000154381 00000 н. 0000154533 00000 н. 0000154632 00000 н. 0000154681 00000 н. 0000154841 00000 н. 0000154946 00000 н. 0000154995 00000 н. 0000155044 00000 н. 0000155156 00000 н. 0000155205 00000 н. 0000155327 00000 н. 0000155422 00000 н. 0000155471 00000 н. 0000155655 00000 н. 0000155797 00000 н. 0000155896 00000 н. 0000155945 00000 н. 0000156065 00000 н. 0000156166 00000 н. 0000156215 00000 н. 0000156398 00000 н. 0000156501 00000 н. 0000156602 00000 н. 0000156651 00000 н. 0000156755 00000 н. 0000156804 00000 н. 0000156937 00000 н. 0000156986 00000 н. 0000157140 00000 н. 0000157189 00000 н. 0000157238 00000 н. 0000157287 00000 н. 0000157407 00000 н. 0000157456 00000 н. 0000157558 00000 н. 0000157607 00000 н. 0000157774 00000 н. 0000157876 00000 н. 0000157925 00000 н. 0000157974 00000 н. 0000158109 00000 н. 0000158158 00000 н. 0000158282 00000 н. 0000158331 00000 н. 0000158464 00000 н. 0000158513 00000 н. 0000158562 00000 н. 0000158682 00000 н. 0000158731 00000 н. 0000158913 00000 н. 0000158962 00000 н. 0000159011 00000 н. 0000159060 00000 н. 0000159109 00000 н. 0000159158 00000 н. 0000159250 00000 н. 0000159299 00000 н. 0000159446 00000 н. 0000159585 00000 н. 0000159634 00000 н. 0000159683 00000 н. 0000159782 00000 н. 0000159831 00000 н. 0000160007 00000 н. 0000160106 00000 п. 0000160155 00000 н. 0000160204 00000 н. 0000160328 00000 н. 0000160377 00000 н. 0000160520 00000 н. 0000160569 00000 н. 0000160723 00000 н. 0000160772 00000 н. 0000160896 00000 н. 0000160945 00000 н. 0000161102 00000 н. 0000161151 00000 н. 0000161200 00000 н. 0000161249 00000 н. 0000161298 00000 н. 0000161417 00000 н. 0000161466 00000 н. 0000161515 00000 н. 0000161721 00000 н. 0000161770 00000 н. 0000161964 00000 н. 0000162089 00000 н. 0000162138 00000 н. 0000162269 00000 н. 0000162318 00000 н. 0000162367 00000 н. 0000162480 00000 н. 0000162529 00000 н. 0000162663 00000 н. 0000162777 00000 н. 0000162826 00000 н. 0000162875 00000 н. 0000162924 00000 н. 0000162973 00000 н. 0000163102 00000 н. 0000163244 00000 н. 0000163293 00000 н. 0000163467 00000 н. 0000163635 00000 н. 0000163684 00000 н. 0000163733 00000 н. 0000163870 00000 н. 0000163919 00000 н. 0000163968 00000 н. 0000164084 00000 н. 0000164133 00000 н. 0000164182 00000 н. 0000164296 00000 н. 0000164345 00000 н. 0000164394 00000 н. 0000164491 00000 н. 0000164540 00000 н. 0000164767 00000 н. 0000164876 00000 н. 0000165050 00000 н. 0000165099 00000 н. 0000165207 00000 н. 0000165256 00000 н. 0000165305 00000 н. 0000165354 00000 н. 0000165471 00000 н. 0000165520 00000 н. 0000165569 00000 н. 0000165703 00000 н. 0000165752 00000 н. 0000165851 00000 н. 0000165900 00000 н. 0000166064 00000 н. 0000166170 00000 н. 0000166219 00000 н. 0000166365 00000 н. 0000166414 00000 н. 0000166531 00000 н. 0000166580 00000 н. 0000166684 00000 н. 0000166733 00000 н. 0000166892 00000 н. 0000167011 00000 н. 0000167113 00000 н. 0000167162 00000 н. 0000167299 00000 н. 0000167398 00000 н. 0000167447 00000 н. 0000167587 00000 н. 0000167636 00000 н. 0000167761 00000 н. 0000167810 00000 н. 0000167859 00000 н. 0000167908 00000 н. 0000167957 00000 н. 0000168100 00000 н. 0000168149 00000 н. 0000168198 00000 н. 0000168339 00000 н. 0000168388 00000 н. 0000168491 00000 н. 0000168540 00000 н. 0000168733 00000 н. 0000168782 00000 н. 0000168965 00000 н. 0000169014 00000 н. 0000169142 00000 н. 0000169263 00000 н. 0000169312 00000 н. 0000169416 00000 н. 0000169465 00000 н. 0000169605 00000 н. 0000169654 00000 н. 0000169703 00000 н. 0000169825 00000 н. 0000169874 00000 н. 0000170011 00000 н. 0000170060 00000 н. 0000170192 00000 н. 0000170241 00000 н. 0000170290 00000 н. 0000170339 00000 н. 0000170470 00000 н. 0000170568 00000 н. 0000170617 00000 н. 0000170743 00000 н. 0000170845 00000 н. 0000170894 00000 н. 0000170943 00000 н. 0000171101 00000 н. 0000171150 00000 н. 0000171279 00000 н. 0000171328 00000 н. 0000171464 00000 н. 0000171559 00000 н. 0000171608 00000 н. 0000171809 00000 н. 0000171944 00000 н. 0000172044 00000 н. 0000172093 00000 н. 0000172204 00000 н. 0000172253 00000 н. 0000172397 00000 н. 0000172446 00000 н. 0000172495 00000 н. 0000172596 00000 н. 0000172645 00000 н. 0000172749 00000 н. 0000172798 00000 н. 0000172847 00000 н. 0000172966 00000 н. 0000173015 00000 н. 0000173064 00000 н. 0000173113 00000 н. 0000173250 00000 н. 0000173299 00000 н. 0000173348 00000 н. 0000173397 00000 н. 0000173446 00000 н. 0000173495 00000 н. 0000173544 00000 н. 0000173593 00000 н. 0000173719 00000 н. 0000173768 00000 н. 0000173896 00000 н. 0000173992 00000 н. 0000174041 00000 н. 0000174153 00000 н. 0000174202 00000 н. 0000174316 00000 н. 0000174365 00000 н. 0000174513 00000 н. 0000174610 00000 н. 0000174659 00000 н. 0000174768 00000 н. 0000174817 00000 н. 0000174916 00000 н. 0000174965 00000 н. 0000175169 00000 н. 0000175268 00000 н. 0000175317 00000 н. 0000175366 00000 н. 0000175493 00000 н. 0000175542 00000 н. 0000175671 00000 н. 0000175720 00000 н. 0000175899 00000 н. 0000175948 00000 н. 0000175997 00000 н. 0000176132 00000 н. 0000176181 00000 н. 0000176286 00000 н. 0000176335 00000 н. 0000176490 00000 н. 0000176595 00000 н. 0000176644 00000 н. 0000176693 00000 н. 0000176742 00000 н. 0000176791 00000 н. 0000176840 00000 н. 0000177016 00000 н. 0000177065 00000 н. 0000177114 00000 н. 0000177282 00000 н. 0000177403 00000 н. 0000177452 00000 н. 0000177620 00000 н. 0000177742 00000 н. 0000177859 00000 н. 0000177908 00000 н. 0000178077 00000 н. 0000178207 00000 н. 0000178307 00000 н. 0000178356 00000 н. 0000178463 00000 н. 0000178512 00000 н. 0000178657 00000 н. 0000178706 00000 н. 0000178838 00000 н. 0000178887 00000 н. 0000179015 00000 н. 0000179064 00000 н. 0000179188 00000 н. 0000179286 00000 н. 0000179335 00000 н. 0000179460 00000 н. 0000179556 00000 н. 0000179605 00000 н. 0000179654 00000 н. 0000179813 00000 н. 0000179862 00000 н. 0000179911 00000 н. 0000179960 00000 н. 0000180009 00000 н. 0000180121 00000 п. 0000180220 00000 н. 0000180269 00000 н. 0000180369 00000 н. 0000180418 00000 н. 0000180467 00000 н. 0000180675 00000 н. 0000180724 00000 н. 0000180773 00000 н. 0000180895 00000 н. 0000180994 00000 н. 0000181043 00000 н. 0000181204 00000 н. 0000181314 00000 н. 0000181363 00000 н. 0000181412 00000 н. 0000181543 00000 н. 0000181592 00000 н. 0000181641 00000 н. 0000181772 00000 н. 0000181821 00000 н. 0000181870 00000 н. 0000181992 00000 н. 0000182041 00000 н. 0000182090 00000 н. 0000182139 00000 н. 0000182239 00000 н. 0000182288 00000 н. 0000182401 00000 н. 0000182504 00000 н. 0000182553 00000 н. 0000182673 00000 н. 0000182722 00000 н. 0000182905 00000 н. 0000182954 00000 н. 0000183120 00000 н. 0000183169 00000 н. 0000183218 00000 н. 0000183340 00000 н. 0000183389 00000 н. 0000183527 00000 н. 0000183576 00000 н. 0000183736 00000 н. 0000183785 00000 н. 0000183834 00000 н. 0000183996 00000 н. 0000184045 00000 н. 0000184173 00000 н. 0000184222 00000 н. 0000184385 00000 н. 0000184434 00000 н. 0000184533 00000 н. 0000184582 00000 н. 0000184753 00000 н. 0000184899 00000 н. 0000184948 00000 н. 0000185071 00000 н. 0000185120 00000 н. 0000185260 00000 н. 0000185309 00000 н. 0000185470 00000 н. 0000185565 00000 н. 0000185614 00000 н. 0000185781 00000 н. 0000185830 00000 н. 0000185879 00000 н. 0000186006 00000 н. 0000186055 00000 н. 0000186104 00000 н. 0000186250 00000 н. 0000186299 00000 н. 0000186418 00000 н. 0000186467 00000 н. 0000186516 00000 н. 0000186565 00000 н. 0000186691 00000 н. 0000186740 00000 н. 0000186789 00000 н. 0000186907 00000 н. 0000186956 00000 н. 0000187090 00000 н. 0000187139 00000 н. 0000187188 00000 н. 0000187317 00000 н. 0000187366 00000 н. 0000187415 00000 н. 0000187526 00000 н. 0000187575 00000 н. 0000187624 00000 н. 0000187762 00000 н. 0000187811 00000 н. 0000187924 00000 н. 0000187973 00000 н. 0000188022 00000 н. 0000188143 00000 н. 0000188192 00000 н. 0000188241 00000 н. 0000188290 00000 н. 0000188435 00000 н. 0000188484 00000 н. 0000188533 00000 н. 0000188582 00000 н. 0000188683 00000 н. 0000188732 00000 н. 0000188869 00000 н. 0000188998 00000 н. 0000189097 00000 н. 0000189146 00000 н. 0000189332 00000 н. 0000189461 00000 п. 0000189510 00000 н. 0000189608 00000 н. 0000189657 00000 н. 0000189764 00000 н. 0000189813 00000 н. 0000189862 00000 н. 00001
00000 н. 00001

00000 н. 00001

  • 00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001

    00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001
    00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001

    00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 00001 00000 н. 0000194603 00000 н. 0000194652 00000 н. 0000194701 00000 н. 0000194750 00000 н. 0000194849 00000 н. 0000194898 00000 н. 0000195061 00000 н. 0000195196 00000 н. 0000195245 00000 н. 0000195377 00000 н. 0000195426 00000 н. 0000195539 00000 н. 0000195693 00000 н. 0000195742 00000 н. 0000195791 00000 н. 0000195932 00000 н. 0000195981 00000 п. 0000196137 00000 н. 0000196241 00000 н. 0000196290 00000 н. 0000196396 00000 н. 0000196445 00000 н. 0000196570 00000 н. 0000196619 00000 н. 0000196775 00000 н. 0000196824 00000 н. 0000196873 00000 н. 0000196922 00000 н. 0000196971 00000 н. 0000197111 00000 н. 0000197160 00000 н. 0000197300 00000 н. 0000197349 00000 н. 0000197479 00000 н. 0000197528 00000 н. 0000197651 00000 н. 0000197700 00000 н. 0000197838 00000 н. 0000197887 00000 н. 0000198002 00000 н. 0000198051 00000 н. 0000198100 00000 н. 0000198217 00000 н. 0000198266 00000 н. 0000198452 00000 н. 0000198501 00000 н. 0000198550 00000 н. 0000198690 00000 н. 0000198739 00000 н. 0000198788 00000 н. 0000198914 00000 н. 0000199013 00000 н. 0000199062 00000 н. 0000199203 00000 н. 0000199313 00000 н. 0000199362 00000 н. 0000199411 00000 н. 0000199547 00000 н. 0000199596 00000 н. 0000199645 00000 н. 0000199808 00000 н. 0000199857 00000 н. 0000200020 00000 н. 0000200126 00000 н. 0000200175 00000 н. 0000200294 00000 н. 0000200395 00000 н. 0000200444 00000 н. 0000200493 00000 п. 0000200612 00000 н. 0000200661 00000 п. 0000200786 00000 н. 0000200835 00000 н. 0000200960 00000 н. 0000201058 00000 н. 0000201107 00000 н. 0000201261 ​​00000 н. 0000201392 00000 н. 0000201441 00000 н. 0000201561 00000 н. 0000201610 00000 н. 0000201751 00000 н. 0000201800 00000 н. 0000201849 00000 н. 0000201969 00000 н. 0000202018 00000 н. 0000202175 00000 н. 0000202224 00000 н. 0000202368 00000 н. 0000202417 00000 н. 0000202466 00000 н. 0000202631 00000 н. 0000202680 00000 н. 0000202729 00000 н. 0000202778 00000 н. 0000202827 00000 н. 0000202876 00000 н. 0000203001 00000 н. 0000203050 00000 н. 0000203228 00000 н. 0000203277 00000 н. 0000203326 00000 н. 0000203449 00000 н. 0000203498 00000 н. 0000203547 00000 н. 0000203668 00000 н. 0000203767 00000 н. 0000203816 00000 н. 0000203975 00000 н. 0000204081 00000 н. 0000204130 00000 н. 0000204179 00000 н. 0000204228 00000 н. 0000204363 00000 н. 0000204464 00000 н. 0000204513 00000 н. 0000204611 00000 н. 0000204660 00000 н. 0000204804 00000 н. 0000204853 00000 н. 0000204987 00000 н. 0000205036 00000 н. 0000205085 00000 н. 0000205134 00000 н. 0000205268 00000 н. 0000205371 00000 н. 0000205420 00000 н. 0000205526 00000 н. 0000205575 00000 н. 0000205724 00000 н. 0000205773 00000 н. 0000205822 00000 н. 0000205871 00000 н. 0000205980 00000 н. 0000206029 00000 н. 0000206152 00000 н. 0000206201 00000 н. 0000206250 00000 н. 0000206377 00000 н. 0000206477 00000 н. 0000206526 00000 н. 0000206669 00000 н. 0000206798 00000 н. 0000206847 00000 н. 0000206972 00000 н. 0000207021 00000 н. 0000207070 00000 н. 0000207215 00000 н. 0000207264 00000 н. 0000207389 00000 н. 0000207438 00000 н. 0000207487 00000 н. 0000207617 00000 н. 0000207666 00000 н. 0000207842 00000 н. 0000207971 00000 н. 0000208095 00000 н. 0000208144 00000 н. 0000208305 00000 н. 0000208410 00000 н. 0000208459 00000 н. 0000208583 00000 н. 0000208632 00000 н. 0000208774 00000 н. 0000208823 00000 н. 0000208872 00000 н. 0000208988 00000 н. 0000209037 00000 н. 0000209179 00000 н. 0000209228 00000 н. 0000209354 00000 н. 0000209403 00000 н. 0000209536 00000 н. 0000209721 00000 н. 0000209770 00000 н. 0000209930 00000 н. 0000210099 00000 н. 0000210148 00000 н. 0000210197 00000 н. 0000210246 00000 п. 0000210295 00000 н. 0000210344 00000 п. 0000210393 00000 п. 0000210529 00000 н. 0000210578 00000 н. 0000210707 00000 н. 0000210756 00000 п. 0000210860 00000 н. 0000210909 00000 н. 0000211044 00000 н. 0000211149 00000 н. 0000211198 00000 н. 0000211247 00000 н. 0000211395 00000 н. 0000211444 00000 н. 0000211546 00000 н. 0000211595 00000 н. 0000211718 00000 н. 0000211767 00000 н. 0000211816 00000 н. 0000211865 00000 н. 0000211914 00000 н. 0000211963 00000 н. 0000212012 00000 н 0000212146 00000 н. 0000212195 00000 н. 0000212341 00000 п. 0000212390 00000 н. 0000212439 00000 н. 0000212488 00000 н. 0000212612 00000 н. 0000212661 00000 н. 0000212838 00000 н. 0000212887 00000 н. 0000213025 00000 н. 0000213074 00000 н. 0000213197 00000 н. 0000213246 00000 н. 0000213395 00000 н. 0000213444 00000 н. 0000213599 00000 н. 0000213648 00000 н. 0000213697 00000 н. 0000213825 00000 н. 0000213874 00000 н. 0000214034 00000 н. 0000214083 00000 н. 0000214256 00000 н. 0000214305 00000 н. 0000214451 00000 п. 0000214551 00000 п. 0000214600 00000 н. 0000214744 00000 н. 0000214793 00000 п. 0000214842 00000 н. 0000214942 00000 н. 0000214991 00000 н. 0000215133 00000 н. 0000215241 00000 н. 0000215290 00000 н. 0000215339 00000 н. 0000215388 00000 н. 0000215437 00000 н. 0000215568 00000 н. 0000215617 00000 н. 0000215666 00000 н. 0000215794 00000 н. 0000215843 00000 н. 0000215957 00000 н. 0000216067 00000 н. 0000216116 00000 н. 0000216250 00000 н. 0000216384 00000 н. 0000216482 00000 н. 0000216531 00000 н. 0000216689 00000 н. 0000216800 00000 н. 0000216900 00000 н. 0000216949 00000 н. 0000217076 00000 н. 0000217125 00000 н. 0000217259 00000 н. 0000217308 00000 n 0000217438 00000 n 0000217487 00000 n 0000217536 00000 n 0000217674 00000 n 0000217723 00000 n 0000217772 00000 n 0000217893 00000 n 0000217942 00000 n 0000218078 00000 n 0000218127 00000 n 0000218176 00000 n 0000218308 00000 n 0000218357 00000 n 0000218406 00000 n 0000218502 00000 n 0000218551 00000 n 0000218693 00000 n 0000218800 00000 n 0000218849 00000 n 0000218969 00000 n 0000219018 00000 n 0000219142 00000 n 0000219191 00000 n 0000219351 00000 n 0000219400 00000 n 0000219449 00000 н. 0000219571 00000 n 0000219620 00000 n 0000219771 00000 n 0000219820 00000 n 0000220027 00000 n 0000220146 00000 n 0000220195 00000 n 0000220244 00000 n 0000220370 00000 n 0000220419 00000 n 0000220468 00000 n 0000220517 00000 n 0000220693 00000 n 0000220742 00000 n 0000220791 00000 n 0000220912 00000 n 0000220961 00000 н. 0000221010 00000 n 0000221170 00000 n 0000221219 00000 n 0000221346 00000 n 0000221395 00000 n 0000221444 00000 n 0000221493 00000 n 0000221661 00000 n 0000221759 00000 n 0000221808 00000 n 0000222005 00000 n 0000222175 00000 n 0000222224 00000 n 0000222273 00000 n 0000222405 00000 n 0000222454 00000 n 0000222503 00000 n 0000222552 00000 n 0000222601 00000 n 0000222650 00000 n 0000222699 00000 n 0000222748 00000 n 0000222935 00000 n 0000222984 00000 n 0000223156 00000 n 0000223205 00000 н. 0000223342 00000 n 0000223391 00000 n 0000223440 00000 n 0000223489 00000 n 0000223602 00000 n 0000223651 00000 n 0000223788 00000 n 0000223837 00000 n 0000224006 00000 n 0000224109 00000 n 0000224158 00000 n 0000224295 00000 n 0000224400 00000 n 0000224499 00000 n 0000224548 00000 n 0000224755 00000 n 0000224883 00000 n 0000224932 00000 n 0000224981 00000 n 0000225136 00000 n 0000225236 00000 n 0000225285 00000 n 0000225468 00000 n 0000225587 00000 n 0000225636 00000 н. 0000225776 00000 n 0000225876 00000 n 0000225925 00000 n 0000226098 00000 n 0000226237 00000 n 0000226286 00000 n 0000226428 00000 n 0000226528 00000 n 0000226577 00000 n 0000226758 00000 n 0000226873 00000 n 0000226922 00000 n 0000227093 00000 n 0000227191 00000 n 0000227240 00000 n 0000227389 00000 n 0000227489 00000 n 0000227538 00000 n 0000227694 00000 n 0000227743 00000 n 0000227848 00000 n 0000227897 00000 n 0000228069 00000 n 0000228175 00000 n 0000228273 00000 n 0000228322 00000 n 0000228422 00000 n 0000228471 00000 n 0000228629 00000 n 0000228678 00000 n 0000228789 00000 n 0000228838 00000 n 0000228954 00000 n 0000229003 00000 n 0000229130 00000 n 0000229241 00000 n 0000229290 00000 n 0000229339 00000 n 0000229494 00000 n 0000229543 00000 n 0000229592 00000 n 0000229734 00000 n 0000229833 00000 n 0000229882 00000 н. 0000230076 00000 n 0000230196 00000 n 0000230245 00000 n 0000230294 00000 n 0000230425 00000 n 0000230474 00000 n 0000230602 00000 n 0000230651 00000 n 0000230700 00000 n 0000230749 00000 n 0000230881 00000 n 0000230930 00000 n 0000231055 00000 n 0000231104 00000 n 0000231219 00000 n 0000231330 00000 н. 0000231379 00000 n 0000231428 00000 n 0000231477 00000 n 0000231592 00000 n 0000231641 00000 n 0000231764 00000 n 0000231875 00000 n 0000231924 00000 n 0000232024 00000 n 0000232073 00000 н. 0000232212 00000 n 0000232261 00000 n 0000232310 00000 n 0000232359 00000 n 0000232527 00000 n 0000232576 00000 н. 0000232625 00000 n 0000232724 00000 n 0000232773 00000 n 0000232898 00000 n 0000233024 00000 n 0000233073 00000 n 0000233122 00000 n 0000233238 00000 n 0000233287 00000 n 0000233383 00000 n 0000233432 00000 n 0000233592 00000 n 0000233740 00000 n 0000233789 00000 n 0000233910 00000 n 0000233959 00000 n 0000234008 00000 n 0000234057 00000 n 0000234106 00000 n 0000234256 00000 n 0000234305 00000 n 0000234452 00000 n 0000234501 00000 n 0000234620 00000 n 0000234720 00000 n 0000234769 00000 n 0000234901 00000 n 0000234950 00000 n 0000234999 00000 n 0000235144 00000 n 0000235193 00000 n 0000235310 00000 n 0000235359 00000 n 0000235408 00000 n 0000235457 00000 n 0000235582 00000 n 0000235631 00000 n 0000235680 00000 n 0000235729 00000 n 0000235778 00000 н. 0000235827 00000 n 0000235987 00000 n 0000236036 00000 n 0000236085 00000 n 0000236134 00000 n 0000236183 00000 n 0000236348 00000 n 0000236397 00000 n 0000236446 00000 n 0000236562 00000 n 0000236611 00000 n 0000236729 00000 n 0000236826 00000 n 0000236875 00000 n 0000237031 00000 n 0000237126 00000 n 0000237224 00000 n 0000237273 00000 n 0000237408 00000 n 0000237457 00000 n 0000237573 00000 n 0000237622 00000 n 0000237755 00000 n 0000237804 00000 n 0000237853 00000 n 0000237902 00000 n 0000238059 00000 n 0000238108 00000 n 0000238157 00000 n 0000238206 00000 n 0000238255 00000 n 0000238304 00000 n 0000238404 00000 n 0000238453 00000 n 0000238568 00000 n 0000238617 00000 n 0000238737 00000 n 0000238786 00000 n 0000238916 00000 n 0000238965 00000 n 0000239062 00000 n 0000239111 00000 n 0000239265 00000 n 0000239425 00000 n 0000239474 00000 n 0000239523 00000 n 0000239645 00000 n 0000239694 00000 n 0000239743 00000 n 0000239864 00000 n 0000239913 00000 n 0000239962 00000 n 0000240011 00000 n 0000240137 00000 n 0000240186 00000 n 0000240235 00000 п. 0000240381 00000 n 0000240430 00000 n 0000240576 00000 n 0000240625 00000 n 0000240747 00000 n 0000240844 00000 n 0000240893 00000 n 0000241011 00000 n 0000241110 00000 n 0000241209 00000 n 0000241258 00000 n 0000241408 00000 n 0000241457 00000 n 0000241506 00000 n 0000241660 00000 n 0000241709 00000 n 0000241758 00000 n 0000241807 00000 n 0000241856 00000 n 0000241982 00000 n 0000242031 00000 n 0000242149 00000 n 0000242198 00000 n 0000242247 00000 n 0000242296 00000 n 0000242436 00000 н. 0000242485 00000 n 0000242534 00000 n 0000242663 00000 n 0000242712 00000 n 0000242886 00000 n 0000242935 00000 n 0000243059 00000 n 0000243108 00000 n 0000243157 00000 n 0000243278 00000 n 0000243377 00000 н. 0000243426 00000 n 0000243601 00000 n 0000243705 00000 n 0000243754 00000 n 0000243803 00000 n 0000243927 00000 n 0000243976 00000 n 0000244103 00000 n 0000244202 00000 n 0000244251 00000 n 0000244386 00000 n 0000244528 00000 n 0000244577 00000 n 0000244626 00000 n 0000244739 00000 n 0000244788 00000 n 0000244907 00000 n 0000244956 00000 n 0000245083 00000 n 0000245132 00000 n 0000245181 00000 n 0000245230 00000 n 0000245351 00000 n 0000245400 00000 n 0000245449 00000 н. 0000245568 00000 n 0000245617 00000 n 0000245740 00000 n 0000245789 00000 n 0000245910 00000 n 0000245959 00000 n 0000246083 00000 n 0000246132 00000 n 0000246181 00000 n 0000246306 00000 n 0000246355 00000 n 0000246477 00000 n 0000246526 00000 n 0000246641 00000 n 0000246690 00000 n 0000246811 00000 n 0000246860 00000 n 0000246981 00000 n 0000247030 00000 n 0000247151 00000 n 0000247200 00000 n 0000247323 00000 n 0000247372 00000 н. 0000247492 00000 n 0000247541 00000 н. 0000247661 00000 n 0000247710 00000 n 0000247833 00000 n 0000247882 00000 н. 0000248010 00000 n 0000248059 00000 n 0000248179 00000 n 0000248228 00000 n 0000248352 00000 n 0000248401 00000 n 0000248511 00000 n 0000248560 00000 n 0000248673 00000 n 0000248722 00000 n 0000248845 00000 n 0000248894 00000 n 0000249026 00000 n 0000249075 00000 n 0000249201 00000 n 0000249250 00000 n 0000249379 00000 n 0000249428 00000 н. 0000249567 00000 н. 0000249616 00000 n 0000249755 00000 n 0000249804 00000 n 0000249933 00000 n 0000249982 00000 n 0000250097 00000 n 0000250146 00000 n 0000250273 00000 n 0000250322 00000 n 0000250451 00000 n 0000250500 00000 n 0000250632 00000 n 0000250681 00000 n 0000250808 00000 n 0000250857 00000 n 0000250989 00000 n 0000251038 00000 н. 0000251148 00000 n 0000251197 00000 n 0000251323 00000 n 0000251372 00000 n 0000251487 00000 n 0000251536 00000 n 0000251659 00000 n 0000251708 00000 n 0000251860 00000 n 0000251909 00000 n 0000252047 00000 n 0000252096 00000 n 0000252211 00000 n 0000252260 00000 n 0000252396 00000 n 0000252445 00000 n 0000252574 00000 n 0000252623 00000 n 0000252768 00000 n 0000252817 00000 n 0000252964 00000 n 0000253013 00000 n 0000253127 00000 n 0000253176 00000 n 0000253293 00000 n 0000253342 00000 n 0000253459 00000 n 0000253508 00000 n 0000253618 00000 n 0000253667 00000 n 0000253792 00000 n 0000253841 00000 n 0000253966 00000 n 0000254015 00000 n 0000254135 00000 n 0000254184 00000 n 0000254305 00000 n 0000254354 00000 n 0000254496 00000 n 0000254545 00000 n 0000254668 00000 n 0000254717 00000 n 0000254840 00000 n 0000254889 00000 n 0000255024 00000 n 0000255073 00000 n 0000255210 00000 n 0000255259 00000 n 0000255381 00000 n 0000255430 00000 n 0000255550 00000 n 0000255599 00000 n 0000255742 00000 n 0000255791 00000 n 0000255922 00000 n 0000255971 00000 n 0000256099 00000 n 0000256148 00000 n 0000256267 00000 n 0000256316 00000 n 0000256438 00000 n 0000256487 00000 n 0000256610 00000 n 0000256659 00000 n 0000256773 00000 n 0000256822 00000 n 0000256938 00000 n 0000256987 00000 n 0000257104 00000 н. 0000257153 00000 n 0000257276 00000 n 0000257325 00000 n 0000257441 00000 n 0000257490 00000 n 0000257609 00000 n 0000257658 00000 n 0000257777 00000 n 0000257826 00000 n 0000257944 00000 n 0000257993 00000 n 0000258114 00000 n 0000258163 00000 n 0000258276 00000 n 0000258325 00000 n 0000258447 00000 n 0000258496 00000 n 0000258619 00000 n 0000258668 00000 n 0000258792 00000 n 0000258841 00000 n 0000258967 00000 n 0000259016 00000 n 0000259072 00000 n 0000259130 00000 n 0000260696 00000 n 0000262165 00000 n 0000263308 00000 n 0000264756 00000 n 0000266259 00000 n 0000268066 00000 n 0000269573 00000 n 0000270645 00000 n 0000270703 00000 n 0000270905 00000 n 0000271291 00000 n 0000272084 00000 n 0000272707 00000 n 0000466472 00000 n 0000466647 00000 n 0000466823 00000 n 0000467000 00000 n 0000467043 00000 n 0000467104 00000 n 0000467158 00000 n 0000467213 00000 n 0000467275 00000 n 0000467825 00000 n 0000467931 00000 n 0000468057 00000 n 0000468182 00000 n 0000468297 00000 n 0000468412 00000 n 0000468527 00000 n 0000852896 00000 n 0000853518 00000 n 0000853692 00000 n 0000854140 00000 n 0000854611 00000 n 0000854947 00000 n 0000855351 00000 n 0000855558 00000 n 0000855922 00000 n 0000856163 00000 n 0000856528 00000 n 0000047713 00000 n трейлер > startxref 0 %% EOF 306 0 объект > эндобдж 307 0 объект > >> /DA (/Helv 0 Tf 0 g) >> эндобдж 2664 0 obj > транслировать xm\uν;ޝFkس

    It’s nearly here, the long-awaited release of the 2018 Wiring Rules.Сделка готова? Это большой вопрос, и готовы ли вы, что ближе к делу?

    Австралийский стандарт будет применяться в соответствии с законодательством штата Виктория в соответствии с Правилами электробезопасности (установки) 2009 г., а затем в версии 2019 г., которая в настоящее время переписывается Energy Safe Victoria.

    Новый стандарт заменяет AS / NZS 3000: 2007 с даты публикации. Однако в некоторых случаях это невозможно, и переходный период, например 6 месяцев будет разрешено Energy Safe Victoria.

    Если работы по установке были начаты до публикации новой редакции, необходимо проконсультироваться с Energy Safe Victoria относительно исключения для завершения установки в соответствии с AS / NZS 3000: 2007.

    Ниже приводится обзор некоторых из предстоящих изменений. Имейте в виду, что это всего лишь обзор, и если он вас раздражает, посетите базу технических знаний NECA (TKB), посетив www.neca.asn.au/vic/ база технических знаний. Члены NECA также могут получить бесплатную копию буклета NECA ESV Wiring Rules, которая знакомит читателей с наиболее важными изменениями, которые произойдут в 2018 году.Просто позвоните по телефону 1300 300 031, чтобы запросить копию.

    Предисловие к AS / NZS 3000: 2018 содержит ценную информацию о том, как интерпретировать и использовать этот стандарт.

    В новой версии Правил подключения сохранятся две части. Часть 1 содержит единообразные основные элементы, которые составляют минимальные нормативные требования для безопасной электрической установки.

    Часть 1 отвечает следующим целям:

    • Как правило, должно быть само по себе, чтобы избежать перекрестных ссылок на Часть 2.
    • Для обеспечения результатов / условий высокого уровня безопасности без предписывающих методов работы, которые демонстрируют средства соответствия (которые находятся в Части 2).
    • Установить принудительную связь с Частью 2. Несоблюдение метода работы из Части 2 приведет к нарушению требований Части 1, если не будет использован альтернативный метод.
    • Для установления статуса «считается соответствующим» Части 2, подтверждающего, что установки, соответствующие Части 2, соответствуют требованиям Части 1.
    • Для обеспечения соответствия требованиям стандарта IEC 60364 «Низковольтные электрические установки (серийные)», разработки на уровне существенной безопасности.
    • Обеспечить механизм для принятия альтернативных методов проектирования и установки, которые не рассматриваются или несовместимы с теми, которые указаны в Части 2 «считается соответствующим». Этот механизм предназначен для применения там, где есть отклонения от методов, описанных в Части 2. важные, а не второстепенные аспекты, которые остаются в пределах гибкости Части 2.
    • Для подробного описания требований к проектировщикам или установщикам, стремящимся применить альтернативный метод к методам «признано соответствующим», содержащимся в Части 2. В Части 2 представлены методы установки, которые считаются соответствующими требованиям Части 1.

    Часть 2 удовлетворяет следующим целям:

    • Включить и развить все требования Части 1 с дополнительными требованиями и рекомендациями для уточнения и поддержки соответствия.
    • Для восстановления определенных требований, рекомендаций и примеров типичных эффективных совместимых решений из предыдущих выпусков.
    • Делать упор на общие, практичные и рентабельные методы, обеспечивающие соблюдение требований безопасности, соответствие назначению и уровень надлежащей практики, а не на чрезмерно консервативные или непонятные меры.
    • Для более широкого использования цифр и примеров для содействия пониманию общих или сложных аспектов, например электрические схемы, альтернативные варианты расположения устройств максимального тока, степень защиты от проникновения (IP) и доступ к распределительному щиту.

    Информационный бюллетень NECA ESV 2017

    Раздел 1:

    Новые и пересмотренные определения указаны в разделе 1.4 звездочкой (*) в коде

    левое поле.

    Раздел 2:

    • Добавлены рабочие характеристики КРУ, ЩИТ.
    • Добавлены требования к происхождению вспомогательных и конечных подсетей.
    • Добавлены требования к работе главного выключателя.
    • Уточнены положения устройств защиты от перегрузки.
    • Обновлены требования к альтернативным положениям устройств защиты от короткого замыкания.
    • Расширена дискриминация / селективность защитных устройств.
    • Повышены требования к защите от внутренних дуговых замыканий в распределительном щите.
    • Добавлены требования к цепям, защищенным УЗО в бытовых, небытовых, нежилых и медицинских установках, а также уточнены требования к УЗО при переделках и ремонтах.
    • Обновлены иллюстрации основных зазоров для доступа к распределительному щиту.
    • Добавлен новый раздел об устройствах обнаружения дугового замыкания и требованиях к их установке.
    • Требования к установкам распределительных щитов на 800 А или выше были усилены, включая доступ и выход, размеры дверей распределительных щитов и минимальные зазоры вокруг распределительных щитов в распределительных.
    • Были предоставлены дополнительные разъяснения относительно растущих ответвлений сети.

    Раздел 3:

    • Повышенные требования к безопасности при прокладке кабелей, проходящих через объемную теплоизоляцию.
    • Уточнена цветовая маркировка активного, нейтрального и заземляющего проводов.
    • Уточнены требования к системам электропроводки, устанавливаемым в местах, где они могут быть нарушены.
    • Уточнены требования к кабелям различных электроустановок в общих корпусах и к разделению кабелей.
    • Уточнены требования к разделению кабелей разного уровня напряжения.

    Раздел 4:

    • На пересмотренных цифрах указано, где должно быть установлено оборудование с классом защиты IP.
    • Пересмотрены требования к монтажной проводке, подключаемой через монтажный соединитель.
    • Требования к розеткам для электромобилей теперь включены.
    • Пересмотрены требования к осветительному оборудованию и аксессуарам.
    • Повышены требования к безопасной установке встраиваемых светильников и добавлен обновленный список классификаций светильников.
    • Для повышения безопасности уточнены требования к коммутационным устройствам для кухонных приборов.
    • Уточнены требования к изоляции газовых приборов и оборудования.
    • В настоящее время включены требования к электрическому оборудованию, которое может производить горячие частицы или горячие поверхности.
    • Дальнейшее разъяснение требований к изоляторам для систем кондиционирования воздуха и тепловых насосов.
    • Добавлен новый пункт и цифры, касающиеся электрического оборудования, установленного в местах, требующих защиты от погодных условий.
    • Добавлены требования к установке и расположению розеток для зарядных станций электромобилей.
    • Добавлены требования к разрешению для розеток и выключателей от открытых газовых или электрических кухонных приборов.
    • Добавлены требования к изолирующим выключателям, устанавливаемым рядом со всеми стационарными проводными водонагревателями.
    • Добавлены требования к опасным зонам, предъявляемым к газоотводным терминалам.
    • Добавлены требования к кондиционерам и тепловым насосам, в которых внутренний блок (или блоки) питается от распределительного щита или цепи отдельно от компрессора, и были добавлены новые исключения.
    • Добавлены требования к лифтам, установленным для общего пользования и не являющимся аварийными лифтами (службы безопасности).

    Раздел 5:

    • Система MEN дополнительно определена для ясности.
    • MEN добавлены требования к подключению в отношении расположения в доступном месте.
    • Обновлены допустимые типы заземляющих электродов.
    • Обновлены требования к заземлению для систем SELV и PELV.
    • Уточнены и усилены требования к заземлению флигеля.
    • Требования к эквипотенциальному соединению были расширены и уточнены за счет повышенных требований для душевых, ванных комнат, бассейнов и спа.
    • Заземление токопроводящих строительных материалов в совмещенных постройках.
    • Требования к заземлению индивидуальных и совмещенных хозяйственных построек.
    • Требования к заземлению токопроводящих корпусов распределительных щитов, связанных с незащищенными электросетями потребителей.
    • Заземление токопроводящей арматуры в совмещенных хозяйственных постройках с душевыми или ваннами.
    • Электропроводящие конструкции бассейна и точка подключения к электросети должны быть установлены и присоединены к системе заземления установки независимо от других указанных требований.
    • Добавлен рисунок, показывающий схемы крепления для бассейнов и спа.
    • Добавлены требования к токопроводящей арматуре и арматуре, установленной в пределах досягаемости руки от края бассейна, и которые прямо или косвенно контактируют с общей массой земли.

    Раздел 6:

    • Дополнительное содержание, относящееся к контейнерам для воды, в которые люди обычно не помещают часть или все свое тело.
    • Уточнены требования к установке дренчерных душей.
    • Душевые зоны Зона 1 были уточнены для различных конфигураций душевых лейок.
    • Размер фиксированного резервуара для воды уменьшен с 45 до 40 л.
    • Распределительные щиты больше не разрешается размещать в классифицированных зонах с повышенной влажностью.
    • Зоны для душевых с распашной дверцей классифицированы.
    • Указанная вместимость спа-бассейнов или ванн увеличена с 500 литров до 680 литров.
    • Системы производства электроэнергии, включая инверторы, исключены из установки в классифицированных зонах.
    • Бассейны и СПА исключены из зон, содержащих электрическое оборудование, принадлежащее распределителю электроэнергии, что приводит к включению такого оборудования в любую классифицированную зону.
    • Добавлена ​​таблица для определения классифицированных зон для фонтанов и водных объектов.

    Раздел 7:

    Пункт 7.2, Служба безопасности, была реорганизована.

    • Требования к установке систем производства электроэнергии были рассмотрены и уточнены в соответствии с применимыми стандартами.

    Раздел 8:

    Ряд разделов разделен на подразделы, чтобы различать общие, применение, визуальный осмотр, требования к испытаниям и принятые значения.

    Приложения:

    • Приложение A — Теперь единый список стандартов, на которые есть ссылки.
    • Приложение B — Таблица из FAQ 34 (сравнение падения напряжения и значений EFLI) добавлена ​​для дальнейшего руководства.
    • Приложение C — Расширено, а информация, предоставляемая по максимальному запросу, была уточнена и обновлена.
    • Приложение D — Изменено, чтобы предоставить более полную информацию о строительстве частных воздушных линий.
    • Приложение K — Сводка по распределительному оборудованию была добавлена, чтобы предоставить контрольный список требований к распределительным щитам.
    • Приложение L — Приложение удалено.Раньше оказывал первую помощь в Австралии.
    • Приложение M — Официально о первой помощи в Новой Зеландии. Этот контент был удален, и было добавлено новое Приложение о снижении воздействия перебоев в электроснабжении, чтобы дать указания по непрерывности поставок и планам резервного копирования.
    • Приложение N — Новое приложение, содержащее руководство по типам и вариантам кабелепроводов, доступных для электрических установок.
    • Приложение O — Новое приложение, содержащее руководство по установке этих устройств.
    • Приложение P — Новое приложение, содержащее руководство по цепям, предназначенным для подачи энергии на электромобили.
    • Приложение Q — Новое приложение, содержащее руководство по выбору устройств защиты цепи и коммутации при работе от постоянного тока. поставки, которые будут считаться соответствующими критериям настоящего Стандарта по проектированию, выбору оборудования и установке.

    Теперь, когда вы осмыслили масштабы изменений, где вы найдете «дьявола», вспомнив, что дьявол кроется в деталях.

    Ответ прост: NECA снова проведет 18 выездных презентаций по Виктории, в которых будут подробно описаны наиболее важные изменения. Убедитесь, что вы получили билеты заранее, посетив www.neca.asn.au/roadshow. Эти вечера на вес золота, каждый электрик должен посетить роуд-шоу NECA, чтобы быть в курсе и быть в курсе.

    Он также будет доступен в базе технических знаний NECA (TKB), доступной вам как участнику бесплатно с мобильного телефона, iPad или ноутбука. Если вам нужен доступ, позвоните в офис сейчас по телефону 1300 300 031.

    Присоединяйтесь к нам через ваше приложение facebook, чтобы задать любые вопросы, которые могут у вас возникнуть

    NECA Страница Группа NECA

    AS / NZS 3000: 2018 :: Стандарты Новой Зеландии

    AS / NZS 3000: 2018 ЭЛЕКТРИЧЕСКИЕ УСТАНОВКИ (ИЗВЕСТНЫЕ ПРАВИЛАМИ АВСТРАЛИИ / НОВОЙ ЗЕЛАНДИИ)

    ПРЕДИСЛОВИЕ

    СОДЕРЖАНИЕ

    СПИСОК

    СПИСОК

    ПРЕДИСЛОВИЕ

    РАЗДЕЛ 1 ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ И ОСНОВНЫЕ ПРИНЦИПЫ

    1.1 ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ

    1.2 ПРИМЕНЕНИЕ

    1.3 ССЫЛКА ДОКУМЕНТОВ

    1.4 ОПРЕДЕЛЕНИЯ

    1.4.1 Применение определений

    1.4.2 Доступно

    1.4.3 Доступно, легко

    1.4.4 Аксессуар

    1.4.4 или активный проводник)

    1.4.6 Соседний

    1.4.7 Воздушный провод

    1.4.8 Изменение

    1.4.9 Устройство

    1.4.10 Устройство, стационарное

    1.4.11 Устройство, переносное

    1 .4.12 Переносной прибор

    1.4.13 Стационарный прибор

    1.4.14 Устройство обнаружения дугового замыкания (AFDD)

    1.4.15 Зона, опасная

    1.4.16 Дальность действия Arm ™

    1.4.17 Полномочия, нормативные требования

    1.4.18 Уполномоченное лицо

    1.4.19 В наличии

    1.4.20 Барьер

    1.4.21 Кабель

    1.4.22 Кабель армированный

    1.4.23 Жила кабеля

    1.4.24 Кабель гибкий

    1.4.25 Кабель с металлической оболочкой с минеральной изоляцией (MIMS)

    1.4.26 Кабель с экраном нейтрали

    1.4.27 Кабель в оболочке

    1.4.28 Потолочный подвесной

    1.4.29 Цепь

    1.4.30 Автоматический выключатель

    1.4.31 Оборудование класса I

    1.4.32 Класс Оборудование II

    1.4.33 Оборудование класса III

    1.4.34 Компетентное лицо

    1.4.35 Проводник

    1.4.36 Провод, неизолированный

    1.4.37 Потребительская сеть

    1.4.38 Контакт, прямой

    1.4. 39 Контакт, непрямой

    1.4.40 Шнур гибкий

    1.4.41 Ток, неисправность

    1.4.42 Ток, перегрузка

    1.4.43 Ток, короткое замыкание

    1.4.44 Ситуация с влажностью

    1.4.45 Обесточен

    1.4.46 Распределительный щит

    1.4.47 Заземленный

    1.4.48 Заземленный

    1.4.49 Полное сопротивление цепи замыкания на землю

    1.4.50 Электрооборудование

    1.4.51 Электрическое повреждение

    1.4.52 Электрический монтаж

    1.4.53 Электромонтаж, бытовой

    1.4.54 Электромонтаж, многократный

    1.4.55 Электромонтаж, жилой

    1.4.56 Электромобиль (EV)

    1.4.57 Электрораспределитель

    1.4.58 Корпус

    1.4. 59 Под напряжением

    1.4.60 Эквипотенциальное соединение

    1.4.61 Взрывоопасная атмосфера

    1.4.62 Открытая проводящая часть

    1.4.63 Внешняя проводящая часть

    1.4.64 Ограничитель тока повреждения

    1.4.65 Пожарный режим

    1.4.66 Функциональное заземление (FE)

    1.4.67 Функциональный блок

    1.4.68 Предохранитель

    1.4.69 Информационный

    1.4.70 Класс защиты от проникновения (IP)

    1.4.71 Монтажный соединитель

    1.4.72 Изолированная

    1.4.73 Система изоляции

    1.4.74 Изолированная

    1.4.75 Изоляция (функция изоляции)

    1.4.76 Лампа

    1.4.77 Лифт

    1.4.78 Под напряжением

    1 .4.79 Токоведущая часть

    1.4.80 Светильник (осветительная арматура)

    1.4.81 Главный заземляющий провод

    1.4.82 Главный выключатель

    1.4.83 Система с множественной заземленной нейтралью (MEN)

    1.4.84 Нейтраль (нейтральный провод или средний провод)

    1.4.85 Нейтральная заземленная система

    1.4.86 Нормативная

    1.4.87 Препятствие

    1.4.88 Отдельная постройка

    1.4.89 Комбинированная постройка

    1.4.90 Перегрузка по току

    1.4.91 Штекер

    1.4.92 Точка (в проводке)

    1.4.93 Точка крепления

    1.4.94 Точка входа

    1.4.95 Точка питания

    1.4.96 Защищенное сверхнизкое напряжение (PELV)

    1.4.97 Защита, базовая

    1.4.98 Защита, неисправность

    1.4.99 Защитная нейтраль заземления (PEN)

    1.4.100 Провод защитного заземления

    1.4.101 Ремонт

    1.4.102 Устройство защитного отключения (УЗО) )

    1.4.103 Без пульсаций d.c.

    1.4.104 Служба безопасности

    1.4.105 Отдельное сверхнизкое напряжение (SELV)

    1.4.106 Сервисное защитное устройство

    1.4.107 Должно

    1.4.108 Если

    1.4.109 Розетка, удлинитель шнура

    1.4.110 Розетка-розетка

    1.4.111 Розетка-розетка-Многократная комбинация

    1.4.112 Розетка устройства защитного отключения (SRCD)

    1.4.113 Мягкая проводка

    1.4.114 Источник питания

    1.4. 115 Подсхема, заключительная

    1.4.116 Подстанция

    1.4.117 Подстанция

    1.4.118 Электропитание, альтернативное

    1.4.119 Электропитание, обычное

    1.4.120 Электропитание, дополнительное

    1.4.121 Коммутатор

    1.4.122 Коммутатор, основной

    1.4. 123 Распределительное устройство

    1.4.124 Ток прикосновения

    1.4.125 Напряжение прикосновения

    1.4.126 Система рельсов

    1.4.127 Магистраль, кабель

    1.4.128 Напряжение

    1.4.129 Электропроводка, контактная

    1.4.130 Электропроводка

    1.4.131 Электропроводка, оборудование

    1.4.132 Электропроводка, установка

    1.4.133 Электропроводка

    1.4.134 Электропроводка под землей

    1.5 ОСНОВНЫЕ ПРИНЦИПЫ

    1.5.1 Защита от опасностей и повреждений

    1.5.2 Управление и изоляция

    1.5.3 Защита от поражения электрическим током

    1.5.4 Базовая защита

    1.5.5 Защита от повреждений

    1.5.6 Дополнительная защита с помощью УЗО

    1.5.7 Базовая защита и защита от короткого замыкания за счет использования сверхнизкого напряжения

    1.5.8 Защита от тепловых воздействий при нормальной эксплуатации

    1.5.9 Защита от сверхтока

    1.5.10 Защита от токов замыкания на землю

    1.5.11 Защита от аномальных напряжения

    1.5.12 Защита от распространения огня

    1.5.13 Защита от травм от механического движения

    1.5.14 Защита от внешних воздействий

    1.6 ПРОЕКТИРОВАНИЕ ЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ УСТАНОВКИ

    1.6.1 Общие положения

    1.6.2 Характеристики питания

    1.6.3 Максимальное потребление

    1.6.4 Напряжение питания

    1.6.5 Расположение электрических цепей

    1.7 ВЫБОР И УСТАНОВКА ЭЛЕКТРИЧЕСКОГО ОБОРУДОВАНИЯ ОБОРУДОВАНИЕ

    1.7.1 Общие положения

    1.7.2 Порядок выполнения монтажных работ

    1.7.3 Выбор оборудования

    1.7.4 Влажные ситуации

    1.8 ПРОВЕРКА (ОСМОТР И ИСПЫТАНИЯ)

    1.9 СРЕДСТВА СООТВЕТСТВИЯ

    1.9.1 Соответствие Части 2 настоящего Стандарта

    1.9.2 Соответствие требованиям других стандартов

    1.9.3 Изменения и ремонт

    1.9.4 Соответствие определенному проекту и установке

    РАЗДЕЛ 2 ОБЩИЕ ПОЛОЖЕНИЯ, КОНТРОЛЬ И ЗАЩИТА

    2.1 ОБЩИЕ ПОЛОЖЕНИЯ

    2.1.1 Приложение

    2.1.2 Выбор и установка

    2.2 УСТАНОВКА ЭЛЕКТРОМОНТАЖА

    2.2.1 Цепи

    2.2.2 Максимальное потребление

    2.2.3 Выбор и установка проводов

    2.2.4 Рабочие характеристики оборудования

    2.3 УПРАВЛЕНИЕ ЭЛЕКТРИЧЕСКИМ УСТАНОВКОЙ

    2.3.1 Общие

    2.3.2 Общие требования к контролю

    2.3.3 Главные выключатели

    2.3.4 Дополнительные разъединители

    2.3.5 Аварийное выключение, включая аварийный останов

    2.3.6 Отключение для механического обслуживания

    2.3.7 Функциональное (управляющее) переключение

    2.4 ЗАЩИТА ОТ НЕИСПРАВНОСТЕЙ

    2.4.1 Общие

    2.4.2 Защита путем автоматического отключения питания

    2.4.3 Типы устройств

    2.4.4 Устройства автоматического повторного включения

    2.5 ЗАЩИТА ОТ ПЕРЕГРУЗОЧНЫЙ ТОК

    2.5.1 Общие положения

    2.5.2 Устройства для защиты от токов перегрузки и короткого замыкания

    2.5.3 Защита от тока перегрузки

    2.5.4 Защита от тока короткого замыкания

    2.5.5 Защита распределительного щита от токов внутреннего дугового замыкания

    2.5.6 Согласование устройств защиты от перегрузки и короткого замыкания

    2.5.7 Надежность питания

    2.6 ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ ЗАЩИТА УСТРОЙСТВАМИ ОСТАТОЧНОГО ТОКА

    2.6.1 Общие положения

    2.6.2 Выбор и расположение устройств

    2.6.3 Дополнительная защита устройствами защитного отключения

    2.7 ЗАЩИТА ОТ ПЕРЕНАПРЯЖЕНИЯ

    2.7.1 Общие положения

    2.7.2 Защита с помощью изоляции или разделения

    2.7.3 Защита с помощью защитных устройств

    2.8 ЗАЩИТА ОТ ПОНИЖЕННОГО НАПРЯЖЕНИЯ

    2.8.1 Общие положения

    2.8.2 Выбор защитного устройства

    2.9 ЗАЩИТА ОТ ОПАСНОСТИ ПОЖАРА ИЗ-ЗА ДУГОВЫХ НАПРЯЖЕНИЙ 2.

    .1 Общие

    2.9.2 Тип

    2.9.3 Рейтинг

    2.9.4 Расположение

    2.9.5 Изменения

    2.9.6 Конечные подсхемы в Австралии

    2.9.7 Конечные подсхемы в Новой Зеландии

    2.10 КОММУТАТОРЫ

    2.10.1 Общие

    2.10.2 Расположение распределительных щитов

    2.10.3 Конструкция

    2.10.4 Перемычки

    2.10.5 Идентификация оборудования

    2.10.6 Электропроводка

    2.10.7 Противопожарные меры

    РАЗДЕЛ 3 ВЫБОР И МОНТАЖ ЭЛЕКТРИЧЕСКИХ СИСТЕМ

    3.1 ОБЩИЕ ПОЛОЖЕНИЯ

    3.1.1 Применение

    3.1.2 Выбор и установка

    3.2 ВИДА СИСТЕМ ЭЛЕКТРОПРОВОДКИ

    3.3 ВНЕШНИЕ ВЛИЯНИЯ

    3.3.1 Общие

    3.3.2 Особые воздействия

    3.4 ТОК-МОЩНОСТЬ

    3.4.1 Общие

    3.4.2 Пределы рабочей температуры

    3.4.3 Пределы рабочих температур

    3.4.3 параллельно

    3.4.4 Координация между проводниками и защитными устройствами

    3.5 РАЗМЕР ПРОВОДНИКА

    3.5.1 Общие

    3.5.2 Нейтральный провод

    3.5.3 Заземляющий провод

    3.6 ПАДЕНИЕ НАПРЯЖЕНИЯ

    3.6.1 Общие

    3.6.2 Значение

    3.6.3 Параллельные проводники

    3.7 ЭЛЕКТРИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ

    3.7.1 Общие

    3.7.2 Способы подключения

    3.7.3 Соединения в кабелях

    3.7.4 Монтажные муфты

    3.8 ИДЕНТИФИКАЦИЯ

    3.8.1 Общие

    3.8.2 Цветовая идентификация

    3.8.3 Исключения и специальные приложения

    3.9 ТРЕБОВАНИЯ К УСТАНОВКЕ

    3.9.1 Общие

    3.9.2 Способы установки

    3.9.3 Опора и крепление

    3.9.4 Защита от механических повреждений

    3.9.5 Электропроводка, установленная вертикально

    3.9.6 Изменение направления

    3.9.7 Особое требования к установке

    3.9.8 Предотвращение взаимного вреда между службами

    3.9.9 Выбор и установка для минимизации распространения огня

    3.9.10 Ограничение циркулирующих и вихревых токов

    3.9.11 Минимизация электромагнитных помех

    3.10 КОЖУХ КАБЕЛЕЙ

    3.10.1 Общие положения

    3.10.2 Электромонтажные шкафы

    3.10.3 Монтаж электропроводки

    3.11 ПОДЗЕМНЫЕ ЭЛЕКТРОПРОВОДНЫЕ СИСТЕМЫ

    3.11.1 Пригодность и защита .2 Классификация систем электропроводки

    3.11.3 Расположение

    3.11.4 Требования к установке

    3.11.5 Расстояние от других подземных коммуникаций

    3.12 СИСТЕМЫ АЭРОПРОВОДОВ

    3.12.1 Типы проводов

    3.12.2 Расположение

    3.12.3 Зазоры

    3.12.4 Расстояние между опорами (пролетами)

    3.12.5 Опоры для воздушных проводов

    3.12.6 Полюса и столбы (включая опоры, стойки и удлинители к конструкциям)

    3.12.7 Соединения и соединения

    3.13 КАБЕЛИ, ПОДДЕРЖИВАЕМЫЕ КАТЕНАРИЕЙ

    3.13.1 Типы кабелей

    3.13.2 Опоры контактной сети

    3.13.3 Зазоры

    3.14 СЛУЖБЫ БЕЗОПАСНОСТИ

    3.15 АВТОМОБИЛЬНЫЕ ПУТИ, ВКЛЮЧАЯ СИСТЕМЫ НАПРАВЛЯЮЩЕЙСЯ СЕТИ

    3.16 СИСТЕМА ВОЗВРАТА ЗАЗЕМЛЕНИЯ (ESR)

    РАЗДЕЛ 4 ВЫБОР И УСТАНОВКА

    . 2 Выбор и установка

    4.1.3 Внешние воздействия

    4.1.4 Неблагоприятные воздействия и помехи

    4.1.5 Системы вытяжки

    4.2 ЗАЩИТА ОТ ТЕПЛОВЫХ ВОЗДЕЙСТВИЙ

    4.2.1 Общие

    4.2.2 Предотвращение пожара

    4.2.3 Защита от ожогов

    4.3 ПОДКЛЮЧЕНИЕ ЭЛЕКТРИЧЕСКОГО ОБОРУДОВАНИЯ

    4.3.1 Общее

    4.3.2 Прямое подключение

    4.3.3 Монтажная проводка, подключаемая установкой соединитель (и)

    4.3.4 Розетки в монтажной проводке

    4.3.5 Другие соединительные устройства

    4.3.6 Электропроводка оборудования

    4.4 РОЗЕТКИ

    4.4.1 Типы

    4.4.2 Расположение

    4.4.3 Заземляющие контакты

    4.4.4 Коммутационное устройство

    4.4.5 Поляризация и последовательность фаз

    4.5 ОСВЕЩЕНИЕ И ПРИНАДЛЕЖНОСТИ

    4.5.1 Патроны, включая патроны, встроенные в светильник

    4.5.2 Лампы и светильники

    4.6 ДЫМОВАЯ СИГНАЛИЗАЦИЯ

    4.7 ПРИБОРЫ ДЛЯ ПРИГОТОВЛЕНИЯ

    4.7.1 Переключающее устройство

    4.7.2 Подключение только для Новой Зеландии

    4.7.3 Расстояние до открытых варочных поверхностей

    4.8 ПРИБОРЫ ДЛЯ ГОРЯЧЕЙ ВОДЫ ИЛИ ПАРА

    4.8.1 Общие

    4.8.2 Водонагреватели

    4.9 КОМНАТНЫЕ НАГРЕВАТЕЛИ

    4.9.1 Общие

    4.9.2 Изолирующие выключатели

    4.9.3 Функциональные выключатели

    4.10 ЭЛЕКТРИЧЕСКИЙ НАГРЕВ КАБЕЛИ ДЛЯ ПОЛОВ И ПОТОЛКОВ И ПРИЛОЖЕНИЯ ДЛЯ ОБОГРЕВА

    4.10.1 Общие положения

    4.10.2 Нагревательные кабели

    4.10.3 Изолирующие выключатели

    4.10.4 Функциональные выключатели

    4.10.5 Дополнительная защита

    4.10.6 Знаки

    4.11 НАГРЕВАТЕЛИ ЭЛЕКТРОКАНАЛОВ

    4.12 ПРЕОБРАЗОВАТЕЛИ ЭЛЕКТРОПРИВОДА

    4.12.1 Общие

    4.12.2 Выбор и установка

    4.12.3 Контроль

    4.12.4

    4.12.4 Изоляция 9000. 5 Защита от перегрузки по току

    4.12.6 Заземление

    4.12.7 Непрерывность нейтрали

    4.12.8 Электрооборудование, подключенное к выходу

    4.13 ДВИГАТЕЛИ

    4.13.1 Защита от травм от механического движения

    4.13.2 Защита от перегрузки

    4.13.3 Защита от перегрева

    4.14 ТРАНСФОРМАТОРЫ

    4.14.1 Общие

    4.14.2 Вторичный контур

    4.14.3 Низковольтный трансформатор питания

    4.14.4 Автотрансформаторы

    4.14.5 Шаг повышающие трансформаторы

    4.15 КОНДЕНСАТОРЫ

    4.15.1 Общие положения

    4.15.2 Электрооборудование

    4.15.3 Обеспечение разряда и контроля

    4.16 ЭЛЕКТРИЧЕСКОЕ ОБОРУДОВАНИЕ, СОДЕРЖАЩИЕ ЖИДКОЕ ДИЭЛЕКТРИЧЕСКОЕ ОБОРУДОВАНИЕ

    4.16.1 Общие положения

    4.16.2 Жидкие диэлектрики с температурой вспышки не выше 250 ° C

    4.17 АККУМУЛЯТОРЫ

    4.18 ГАЗОВЫЕ ПРИБОРЫ И ОБОРУДОВАНИЕ

    4.18.1 Газовые приборы

    4.18.2 Газовые баллоны, содержащие газы тяжелее воздуха — На открытом воздухе

    4.18.3 Газовые баллоны — внутри помещений — только для Новой Зеландии

    4.18.4 Терминал сброса газа — Природный газ, сжиженный газ или биогаз

    4.18.5 Сетчатая газовая система легче воздуха, система измерения и регуляторы- Только в Новой Зеландии

    4.19 СИСТЕМЫ КОНДИЦИОНИРОВАНИЯ И ТЕПЛОВЫХ НАСОСОВ

    4.20 ЛИФТЫ

    4.20.1 Общие положения

    4.20.2 Устройство подачи лифта

    4.20.3 Маркировка

    4.20.4 Лифты без моторного отсека (MRLs)

    ЗЕМЛЯ СЕКЦИЯ 5 И ПРОВОДНИКИ ЗАЗЕМЛЕНИЯ

    5.1 ОБЩИЕ ПОЛОЖЕНИЯ

    5.1.1 Применение

    5.1.2 Выбор и установка

    5.1.3 Система заземления MEN

    5.1.4 Другие системы заземления

    5.2 ФУНКЦИИ ЗАЗЕМЛЕНИЯ

    5.2.1 Защитное заземление

    5.2.2 Функциональное заземление (FE)

    5.2.3 Заземление для комбинированных защитных и функциональных целей

    5.3 ЧАСТИ СИСТЕМЫ ЗАЗЕМЛЕНИЯ

    5.3.1 Общие положения

    5.3.2 Материал и тип заземляющего проводника

    5.3 .3 Сечение заземляющего проводника (площадь поперечного сечения)

    5.3.4 Клемма заземления / соединение или шина

    5.3.5 Соединение MEN

    5.3.6 Заземляющие электроды

    5.3.7 Функциональные заземляющие провода

    5.4 ЗАЗЕМЛЕНИЕ ОБОРУДОВАНИЯ

    5.4.1 Общие положения

    5.4.2 Розетки

    5.4.3 Точки освещения

    5.4.4 Светильники

    5.4.5 Токопроводящие опоры для воздушных проводников

    5.4.6 Металлоконструкции, включая токопроводящие строительные материалы

    5.4.7 Погружные насосы

    5.4.8 Устройства переменной частоты

    5.5 УСТРОЙСТВА ЗАЗЕМЛЕНИЯ

    5.5.1 Главный заземляющий провод

    5.5.2 Провода защитного заземления

    5.5.3 Особые методы заземления

    5.5.4 Непрерывность

    5.5.5 Установка

    5.5.6 Подключения

    5.6 ЭКВИПОТЕНЦИАЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ

    5.6.1 Общие

    5.6.2 Расположение

    5.6.3 Соединение проводов

    5.7 СОПРОТИВЛЕНИЕ КОНТУРА ЗАЗЕМЛЕНИЯ

    5.7.1 Общие положения

    5.7.2 Время отключения

    5.7.3 Контур замыкания на землю

    5.7.4 Импеданс

    5.7.5 Дополнительное уравнивание потенциалов

    5.8 ДРУГИЕ УСТРОЙСТВА ЗАЗЕМЛЕНИЯ

    РАЗДЕЛ 6 ВЛАЖНОСТЬ

    6.1 ОБЩИЕ ПОЛОЖЕНИЯ

    6.1.1 Применение

    6.1.2 Выбор и установка

    6.2 ВАННЫ, ДУШИ И ДРУГИЕ СТАЦИОНАРНЫЕ КОНТЕЙНЕРЫ ДЛЯ ВОДЫ

    6.2.1 Область применения 6.2

    Классификация зон

    6.2.3 Защита от поражения электрическим током — Запрещенные меры

    6.2.4 Выбор и установка электрооборудования

    6.3 БАССЕЙНЫ, ДОРОЖНЫЕ БАССЕЙНЫ И СПА БАССЕЙНЫ ИЛИ ВАННЫ

    6.3.1 Область применения

    6.3.2 Классификация зон

    6.3.3 Защита от поражения электрическим током

    6.3.4 Выбор и установка электрического оборудования

    6.4 ФОНТАНЫ И ВОДНЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ

    6.4.1 Область действия

    6.4.2 Классификация зоны

    6.4.3 Защита от поражения электрическим током

    6.4.4 Выбор и установка электрооборудования

    6.5 САУНА

    6.5.1 Область применения

    6.5.2 Классификация зон

    6.5.3 Защита от поражения электрическим током

    6.5.4 Выбор и установка электрооборудования

    6.6 ХОЛОДИЛЬНЫЕ ПОМЕЩЕНИЯ

    6.6.1 Область применения

    6.6.2 Защита от поражения электрическим током

    6.6.3 Выбор и установка электрооборудования

    6.7 САНИТИЗАЦИЯ И ОБЩИЕ ОПЕРАЦИИ ПО УСТАНОВКЕ

    6.7.1 Область применения

    6.7.2 Классификация зоны

    6.7.3 Защита от поражения электрическим током

    6.7.4 Выбор и установка электрического оборудования

    РАЗДЕЛ 7 СПЕЦИАЛЬНЫЕ ЭЛЕКТРИЧЕСКИЕ УСТАНОВКИ

    7.1 ОБЩИЕ ПОЛОЖЕНИЯ

    7.1.1 Применение

    7.1.2 Выбор и установка

    7.2 УСЛУГИ БЕЗОПАСНОСТИ

    7.2.1 Область применения и общие

    7.2.2 Системы электроснабжения

    7.2.3 Главный распределительный щит и распределительное устройство

    7.2.4 Главные выключатели

    7.2.5 Пожарные насосы и оборудование управления пожарными насосами

    7.2.6 Оборудование для обнаружения пожара и дыма и системы пожарной сигнализации

    7.2.7 Системы вентиляции

    7.2.8 Эвакуационное оборудование

    7.2.9 Аварийные лифты

    7.2.10 Аварийные лифты без моторного отсека

    7.3 СИСТЕМЫ ГЕНЕРАЦИИ ЭЛЕКТРОЭНЕРГИИ

    7.3.1 Общие положения

    7.3.2 Выбор и монтаж системы

    7.3.3 Управление

    7.3.4 Изоляция

    7.3.5 Защита от перегрузки по току

    7.3.6 Заземление

    7.3.7 Подключенное электрическое оборудование

    7.3.8 Подключение к электроустановке

    7.4 ЗАЩИТА ЭЛЕКТРИЧЕСКИМ РАЗДЕЛЕНИЕМ (ИЗОЛИРОВАННОЕ ПИТАНИЕ)

    7.4.1 Общие положения

    7.4.2 Источник питания

    7.4.3 Расположение цепей

    7.4.4 Коммутационные аппараты

    7.4.5 Питание отдельных единиц электрооборудования

    7.4.6 Поставка нескольких единиц электрического оборудования

    7.4.7 Преобразователь частоты (VSD) Фильтры электромагнитных помех

    7.4.8 Тестирование

    7,5 ЭЛЕКТРИЧЕСКИЕ УСТАНОВКИ Сверхнизкого напряжения

    7.5.1 Область применения

    7.5.2 Приложение

    7.5.3 Источники питания для систем SELV и PELV

    7.5.4 Требования к разделению цепей SELV и PELV

    7.5.5 Расположение цепей SELV

    7.5.6 Расположение PELV цепей

    7.5.7 Падение напряжения в проводниках

    7.5.8 Управление электроустановкой

    7.5.9 Защита от перегрузки по току

    7.5.10 Соединительные устройства

    7.5.11 Системы электропроводки

    7.5.12 Испытания

    7.6 ВЫСОКОВОЛЬТНЫЕ ЭЛЕКТРИЧЕСКИЕ УСТАНОВКИ

    7.6.1 Область применения

    7.6.2 Приложение

    7.6.3 Проблемы, относящиеся к высоковольтным установкам

    7.7 ОПАСНЫЕ ЗОНЫ (ВЗРЫВООПАСНЫЙ ГАЗ ИЛИ ГОРЮЧИЙ ВЗРЫВ

    ПЫЛЬЯ)

    7.7.2 Классификация опасных зон

    7.8 СТАНДАРТЫ ДЛЯ СПЕЦИАЛЬНЫХ ЭЛЕКТРИЧЕСКИХ УСТАНОВОК

    7.8.1 Область применения

    7.8.2 Стандарты, содержащие требования, которые дополняют, заменяют или изменяют общие требования настоящего Стандарта

    7.8.3 Стандарты, содержащие руководство

    7.9 ПОСТАВКИ ДЛЯ ЭЛЕКТРОТРАНСПОРТНЫХ СРЕДСТВ (ТОЛЬКО ДЛЯ Новой Зеландии)

    7.9.1 Область применения

    7.9.2 Поставка (только для Новой Зеландии)

    7.9.3 Бытовые электрические установки (только для Новой Зеландии)

    7.9.4 Прочие электрические установок (только для Новой Зеландии)

    РАЗДЕЛ 8 ПРОВЕРКА

    8.1 ОБЩИЕ ПОЛОЖЕНИЯ

    8.1.1 Приложение

    8.1.2 Общие требования

    8.1.3 Периодические проверки и испытания

    8.2 ВИЗУАЛЬНЫЙ ОСМОТР

    8.2.1 Общие

    8.2.2 Контрольный список

    8.3 ИСПЫТАНИЯ

    8.3.1 Общие

    8.3.2 Методы испытаний

    8.3.3 Обязательные испытания

    8.3.4 Последовательность испытаний

    8.3.5 Целостность системы заземления

    8.3.6 Сопротивление изоляции

    8.3.7 Полярность и правильное подключение цепей

    8.3.8 «Текст удален»

    8.3.9 Проверка полного сопротивления контура замыкания на землю (EFLI)

    8.3.10 Работа УЗО

    8.4 ЗАПИСИ ПРОВЕРКИ

    ПРИЛОЖЕНИЕ A — СПРАВОЧНЫЕ ДОКУМЕНТЫ

    ПРИЛОЖЕНИЕ B — РУКОВОДСТВО ПО ЗАЩИТЕ ЦЕПЕЙ

    B1 ОБЪЕМ

    B2 ЗАЩИТА ЦЕПИ

    B2 ЗАЩИТА ЦЕПИ

    B3 ЗАЩИТА ЦЕПИ

    B3 Общая защита

    C

    C

    C ЗАЩИТА ОТ ПЕРЕДАЧ

    C
    ЗАЩИТА ОТ ПЕРЕДАЧ

    устройств

    B4 ЗАЩИТА АВТОМАТИЧЕСКИМ ОТКЛЮЧЕНИЕМ ПИТАНИЯ

    B4.1 Приложение

    B4.2 Принцип

    B4.3 Время отключения

    B4.4 Контур замыкания на землю

    B4.5 Расчет полного сопротивления контура замыкания на землю

    B4.6 Измерение полного сопротивления контура замыкания на землю

    B5 МАКСИМАЛЬНАЯ ДЛИНА ЦЕПИ

    B5.1 Общие положения

    B5.2 Расчет максимальной длины цепи

    ПРИЛОЖЕНИЕ C — КОНСТРУКЦИЯ ЦЕПЕЙ

    C1 ОБЪЕМ

    C2 МАКСИМАЛЬНЫЙ СПРОС

    C2.1 Максимальный спрос после разнесения

    C2.2 Расчет максимального спроса в электросети и вспомогательных сетях потребителя

    C2.3 Внутренние установки

    C2.4 Внешние установки

    C2.5 Максимальный спрос в конечных подсхемах

    C3 УПРОЩЕННЫЙ ВЫБОР ЗАЩИТНЫХ УСТРОЙСТВ

    C4 УПРОЩЕННОЕ ПЕРЕПАД НАПРЯЖЕНИЯ

    C4.1 Предпосылки

    C4.2 Примеры КОЛИЧЕСТВО ТОЧЕК, ПОДКЛЮЧЕННЫХ К ЦЕПЯМ

    C5.1 Количество цепей

    C5.2 Конечные подсхемы

    C6 РУКОВОДСТВО ПО МАКСИМАЛЬНОМУ КОЛИЧЕСТВУ КАБЕЛЕЙ, УСТАНОВЛЕННЫХ В ТРУБОПРОВОДАХ

    C6.1 Общие

    C6.2 Основы расчетов

    C6.3 Замечания по применению

    ПРИЛОЖЕНИЕ D — МИНИМАЛЬНЫЕ РАЗМЕРЫ СТОЙК, СТОЛБ И СТРЕЛК ДЛЯ ПРОВОДНИКОВ ВОЗДУШНОЙ ЛИНИИ

    D1 ПРИМЕНЕНИЕ

    D1.1 Общие

    D1.2 таблицы в Приложении

    D2 ОБЩИЕ ТРЕБОВАНИЯ К СТОЙКАМ И СТОЙКАМ

    D2.1 Проходка столбов / столбов в землю

    D2.2 Деревянные столбы / столбы

    D2.3 Столбы / столбы из стальных труб

    D3 ПРИНАДЛЕЖНОСТИ К ЗДАНИЯМ ИЛИ СООРУЖЕНИЯМ

    D3.1 Ответственность за проектирование

    D3.2 Горизонтальные и вертикальные стойки

    D4 ПРИМЕР ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ТАБЛИЦ ДЛЯ ОПРЕДЕЛЕНИЯ РАЗМЕРА ПОЛЮСА / СТОЙКИ ИЛИ СТРЕЛКИ

    D4.1 Проблема

    D4.2 Решение

    ПРИЛОЖЕНИЕ E — УСТАНОВКА ЭЛЕКТРИЧЕСКОГО ОБОРУДОВАНИЯ СТРОИТЕЛЬНЫЕ КОДЫ

    E1 ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ

    E2 АВСТРАЛИЯ

    E2.1 Общие положения

    E2.2 Принципы классификации

    E2.3 Положения NCC

    E3 NEW ZEALAND

    E3.1 Общие

    E3.2 Количество электроустановок в NZBC

    E3.3 Разрешения на строительство

    ПРИЛОЖЕНИЕ F — УСТРОЙСТВА ЗАЩИТЫ ОТ НАПРЯЖЕНИЯ

    F1 УСТРОЙСТВА ЗАЩИТЫ ОТ НАПРЯЖЕНИЯ

    F1.1 Общие

    F1.2 Выбор и установка УЗИП

    F2 ЗАЩИТНОЕ ЗАЗЕМЛЕНИЕ И СОЕДИНЕНИЕ

    ПРИЛОЖЕНИЕ G — СТЕПЕНЬ ЗАЩИТЫ ЗАКРЫТОГО ОБОРУДОВАНИЯ

    ПРИЛОЖЕНИЕ H — WS КЛАССИФИКАЦИЯ ЭЛЕКТРОПРОВОДНЫХ СИСТЕМ

    h2

    ОБЩИЕ ПОЛОЖЕНИЯ

    h2

    .1 Классификация

    h2.2 Обозначение

    h2.3 Первая характеристическая цифра

    h2.4 Вторая характеристическая цифра

    h2.5 Дополнительная буква W

    h2.6 Поставка и установка

    h3 ОСОБЕННОСТИ ПРИМЕНЕНИЯ ЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ СИСТЕМЫ

    h3 .1 Строительный кодекс

    h3.2 Стандарты установки оборудования

    h4 ПОЖАРНО-ЗАЩИЩЕННЫЕ ПРОВОДНЫЕ СИСТЕМЫ

    h5 МЕХАНИЧЕСКИ ЗАЩИЩЕННЫЕ ПРОВОДНЫЕ СИСТЕМЫ

    h5.1 Общие положения

    h5.2 Применение систем электропроводки

    h5.3 Незакрытые системы электропроводки

    h5.4 Системы замкнутой электропроводки

    H5 РУКОВОДСТВО ПО КЛАССИФИКАЦИИ МЕХАНИЧЕСКОЙ ЗАЩИТЫ

    H5.1 Общие

    H5.2 Системы механической защиты WSX1

    H5.3 системы механической защиты

    H5.4 WSX3 системы механической защиты

    ПРИЛОЖЕНИЕ I — НОМИНАЛЫ ЗАЩИТНЫХ УСТРОЙСТВ И МЕТРИЧЕСКИЕ ЭКВИВАЛЕНТНЫЕ РАЗМЕРЫ ДЛЯ КАБЕЛЕЙ IMPERIAL, ИСПОЛЬЗУЕМЫХ ПРИ ИЗМЕНЕНИЯХ И РЕМОНТАХ

    I1 SCOPE

    I2 PROTECTIVE SIZE

    I2

    I2 PROTECTIVE DEVICE

    I2 ПРОВОДНИКИ

    ПРИЛОЖЕНИЕ J — ОБОЗНАЧЕНИЯ, ИСПОЛЬЗУЕМЫЕ В ДАННОМ СТАНДАРТЕ

    ПРИЛОЖЕНИЕ K — ОБЗОР ТРЕБОВАНИЙ К ПАНЕЛИ

    K1 ОБЩИЕ ПОЛОЖЕНИЯ

    K1.1 Введение

    K1.2 Соответствует

    K2 СТАНДАРТЫ ПАНЕЛИ

    K2.1 Общие положения

    K2.2 Дата отзыва AS / NZS серии 3439

    K2.3 Тестирование

    K3 ПРИМЕНЕНИЕ AS / NZ СЕРИЯ 61439

    K3.1 Общие правила

    K3.2 Силовые распределительные устройства и устройства управления (PSC)

    K3.3 Распределительные щиты, предназначенные для обслуживания обычных людей (DBO)

    K4 РУКОВОДСТВО ПО ОЦЕНКЕ ЩИТОВ

    K4 .1 Пользовательский шаблон

    K4.2 Пункты по согласованию

    K4.3 Проверка конструкции

    K5 СООТВЕТСТВУЮЩИЕ ПОЛОЖЕНИЯМ ДАННОГО СТАНДАРТА И СЕРИИ AS / NZS 61439

    K6 ОСОБЫЕ ПОЛОЖЕНИЯ, ОТНОСЯЩИЕСЯ К ДАННОМУ СТАНДАРТУ

    Degree

    защита НКУ

    K6.2 Форма внутреннего разделения

    K6.3 Зазор

    K6.4 Категория перенапряжения

    K6.5 Ток утечки

    K6.6 Заземление (цепь защитного заземления)

    K6.7 Диэлектрические испытания для защиты от поражения электрическим током

    K6.8 Номинальный ток по испытаниям и пределы температуры

    K6.9 Расчет значений для аналогичных вариантов согласно AS / NZS 61439.1

    K6.10 Проверочная оценка согласно AS / NZS 61439.1

    K7 ПРОЧНОСТЬ ПРИ КРАТКОМ ЗАМЫКАНИИ

    K7.1 Общие

    K7.2 Номинальные характеристики

    K7.3 Устойчивость к короткому замыканию в сравнении с эталонной конструкцией с использованием контрольного списка

    K8 МАРКИРОВКА

    K8.1 Коммутаторы PSC и DBO

    K8.2 Дополнительная маркировка для DBO

    K9 ДРУГИЕ СООТВЕТСТВУЮЩИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ, ОБЪЯВЛЯЕМЫЕ ИЗГОТОВИТЕЛЕМ МОНТАЖА

    K10 ЗАМЕНА УСТРОЙСТВА

    K10.1 Вопросы по замене устройства

    K102 K10 К СУЩЕСТВУЮЩИМ ПАНЕЛИ

    K12 ПРОВЕРКА ПРОИЗВОДИТЕЛЯ ПАНЕЛЬНЫХ ПЛАТ

    ПРИЛОЖЕНИЕ L — (удалено)

    ПРИЛОЖЕНИЕ M — СНИЖЕНИЕ ВЛИЯНИЯ ОТКЛЮЧЕНИЯ ИСТОЧНИКА ЭЛЕКТРОПИТАНИЯ 9000 MELIVER SUPPLY 9000 MELIVER 9000 SPLY 9000 SPLY 9000 ПОМОЩЬ ПИТАНИЯ 9000 ПОДДЕРЖКА ПИТАНИЯ 9000 ПОДДЕРЖКА ПИТАНИЯ 9000 ПОДДЕРЖКА ПИТАНИЯ 9000 ПОДДЕРЖКА ПИТАНИЯ. .1 Область применения

    M1.2 Активный уход за престарелыми

    M1.3 Медицинская помощь на дому

    M2 РАСПОЛОЖЕНИЕ

    ПРИЛОЖЕНИЕ N — ЭЛЕКТРОПРОВОДЫ

    ОБЩАЯ ИНФОРМАЦИЯ СЕРИИ N1

    N2 МАРКИРОВКА СЕРИИ AS / NZS 2053 И AS / NZS 2053 СЕРИИ AS / AS / NZS 2053 И AS / AS / NZS 2053

    КЛАССИФИКАЦИИ N3

    ПРИЛОЖЕНИЕ O — УСТАНОВКА УСТРОЙСТВ ДЛЯ ОБНАРУЖЕНИЯ ДУГОВОГО НЕИСПРАВНОСТИ (AFDD)

    O1 ОБЩИЕ

    O2 ХАРАКТЕРИСТИКИ AFDD

    O3 ОБЩИЕ ТРЕБОВАНИЯ ДЛЯ ВЫБОРА

    ИДЕНТИФИКАЦИИ

    ДЛЯ ДОПОЛНИТЕЛЬНЫХ УСТРОЙСТВ

    .1 Расположение

    O4.2 Выбор AFDD

    O4.3 Установка

    O4.4 Защита от перенапряжения

    ПРИЛОЖЕНИЕ P — РУКОВОДСТВО ПО УСТАНОВКЕ И РАСПОЛОЖЕНИЮ РОЗЕТКИ И ЗАРЯДНЫХ УСТАНОВОК ДЛЯ ЭЛЕКТРОМОБИЛЯ

    P1.1 Область применения

    P1.2 Приложения

    P1.3 Дополнительные требования и тесты

    P1.4 Исключения

    P1.5 Определения

    P2 МАКСИМАЛЬНЫЙ СПРОС

    P3 УСТАНОВКА

    P3.1 Общие

    P3.2 Внешние воздействия

    P4 УСТРОЙСТВА ДЛЯ ЗАЩИТЫ ОТ НЕПРЯМОГО КОНТАКТА ПРИ АВТОМАТИЧЕСКОМ ОТКЛЮЧЕНИИ ПИТАНИЯ

    УЗО P4.1

    P4.2 Устройства для защиты от сверхтоков

    P5.3 ДРУГИЕ Защитные проводники

    P4.3 ОБОРУДОВАНИЕ

    P5.1 Розетки и автомобильные разъемы

    P5.2 Характеристики автомобильных соединителей, розеток и вилок

    P5.3 Разрешенные розетки или автомобильные разъемы

    P5.4 Типы подключения

    P6 ЗАРЯДНЫЕ СТАНЦИИ И КАБЕЛИ

    P7 ПЕРИОДИЧЕСКАЯ ПРОВЕРКА

    ПРИЛОЖЕНИЕ Q — РУКОВОДСТВО ПО ПРИМЕНЕНИЮ ЗАЩИТЫ ЦЕПИ ПОСТОЯННОГО ТОКА

    Q1 SCOPE

    SUPER CIRCUIT PROTECTION

    SUPER CIRCUIT PROTECTION

    Q1 SCOPE

    SUPER CIRCUIT PROTECTION APPLICATION

    Q1 SCOPE

    SUPPLY

    Q2000 Q3000 Polized 9000 ARC 9000 9000 TYPE 9000 Q3000 9000 ARC 9000 9000 Q3000 9000 9000 Q3000 9000 9000 Q3000 ARC 9000 9000 Q3000 9000 ARC 9000 9000 9000 Q3000 9000 9000 Q3000 9000 9000 9000 Q3

    Q4.2 Неполяризованный тип

    Q5 НОМИНАЛ ПОСТОЯННОГО ТОКА

    Q5.1 Общие

    Q5.2 Заземленный источник постоянного тока

    Q6 ОБЕСПЕЧЕНИЕ ИЗОЛЯЦИИ И ЗАЩИТЫ ОТ ПЕРЕГРУЗКИ ПО ТОКУ

    Q7 КОММУТАЦИОННАЯ ПЛАТА 9000 РАСПОЛОЖЕНИЙ 9000 КОЛЛЕКЦИИ ПОДКЛЮЧЕНИЙ Q8000

    Q9 ИНВЕРТОРЫ

    ИНДЕКС

    Автомобильные сокращения — SMMT

    AA АВТОМОБИЛЬНАЯ АССОЦИАЦИЯ
    AAA АССОЦИАЦИЯ AUXILIAIRE DE L’AUTOMOBILE
    AAAS РАСШИРЕННАЯ АКТИВНАЯ АДАПТИВНАЯ ВТОРИЧНАЯ БЕЗОПАСНОСТЬ
    AAGR СРЕДНИЙ ГОДОВОЙ РОСТ
    AAIB ОТДЕЛЕНИЕ ПО РАССЛЕДОВАНИЮ АВАРИЙ С ВОЗДУХОМ
    AAM АЛЬЯНС АВТОМОБИЛЬНЫХ ПРОИЗВОДИТЕЛЕЙ (США)
    AAMA АССОЦИАЦИЯ ПРОИЗВОДИТЕЛЕЙ АМЕРИКАНСКИХ АВТОМОБИЛЕЙ
    AAMVA АМЕРИКАНСКАЯ АССОЦИАЦИЯ АДМИНИСТРАТОРОВ АВТОМОБИЛЯ
    Орхус КОНВЕНЦИЯ ЕЭК ООН О ДОСТУПЕ К ПРАВОСУДИЮ ПО ВОПРОСАМ ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
    ABA АМЕРИКАНСКАЯ АССОЦИАЦИЯ АВТОБУСОВ
    ABC КОНТРОЛЬ АКТИВНОГО ТЕЛА
    ABI АССОЦИАЦИЯ БРИТАНСКИХ СТРАХОВЩИКОВ
    ABPA ASSOCIAO BRASILIERA DE PNEUS & AROS (БРАЗИЛИЙСКАЯ ШИННАЯ АССОЦИАЦИЯ)
    ABRO АССОЦИАЦИЯ ЛОГИСТИКИ ЗАЩИТЫ
    АБС СИСТЕМА АНТИБЛОКИРОВКИ ТОРМОЗА
    АБС АКРИЛОНИТРИЛ-БУТАДИЕН-СТИРЕН
    ABTC Центр тестирования автобусов ALTOONA (штат Пенсильвания, США)
    AC ИЛИ кондиционер КОНДИЦИОНЕР ВОЗДУХА
    ACAP ASSOCIACAO DO COMERCIO AUTOMOVEL DE PORTUGAL
    ACAROM ASOCIATIEI CONSTRUCTORILOR DE AUTOMOBILE DIN ROMANIA
    ACBE КОНСУЛЬТАТИВНЫЙ КОМИТЕТ ПО БИЗНЕСУ И ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЕ
    АКК АДАПТИВНЫЙ КРУИЗ-КОНТРОЛЬ
    АКК КОНСОРЦИУМ АВТОМОБИЛЬНЫХ КОМПОЗИТОВ (USCAR)
    ACE АССОЦИАЦИЯ ИНЖЕНЕРОВ-КОНСАЛТИНГОВ
    ACE ИНДЕКС ОБЩЕЙ ЗАТРАТЫ
    ACEA ASSOCIATION DES CONSTRUCTEURS EUROPEENS D’AUTOMOBILES (ЕВРОПЕЙСКАЯ АССОЦИАЦИЯ ПРОИЗВОДИТЕЛЕЙ АВТОМОБИЛЕЙ)
    ACEM АССОЦИАЦИЯ ПРОИЗВОДИТЕЛЕЙ МОТОЦИКЛОВ ЕВРОПЫ (ASSOCIATION DES CONSTRUCTEURS EUROPEENS DE MOTORCYLES)
    ACFO АССОЦИАЦИЯ ОПЕРАТОРОВ АВТОПАРКА
    ACICAE BASQUE COUNTRY АВТОПРОМЫШЛЕННОСТЬ
    ACM УПРАВЛЕНИЕ СЧЕТАМИ
    ACoP УТВЕРЖДЕННЫЙ КОД ПРАКТИКИ
    ACORD АВТОМОБИЛЬНЫЙ КОНСОРЦИУМ ПО ПЕРЕРАБОТКЕ И УТИЛИЗАЦИИ (Великобритания)
    ACPMS АССОЦИАЦИЯ ПРОИЗВОДИТЕЛЕЙ КОМПОНЕНТОВ И ЗАПЧАСТЕЙ РАЗДЕЛ
    АКПО АССОЦИАЦИЯ ГЛАВНЫХ ПОЛИЦЕЙСКИХ
    ACPOS АССОЦИАЦИЯ ГЛАВНЫХ ПОЛИЦЕЙСКИХ ШОТЛАНДИИ
    ACRIB СОВЕТ КОНДИЦИОНЕРА И ХОЛОДИЛЬНОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ
    СКУД АВТОМОБИЛЬНЫЕ КОМПОНЕНТЫ РАЗДЕЛ
    СКУД ПРЕДУПРЕЖДАЮЩЕЕ ОБНАРУЖЕНИЕ АВАРИЙ
    ACTO АССОЦИАЦИЯ ГЛАВНЫХ ТЕХНИЧЕСКИХ ДОЛЖНОСТЕЙ
    АКТЫ КОНСУЛЬТАТИВНЫЙ КОМИТЕТ ПО ТОКСИЧНЫМ ВЕЩЕСТВАМ
    ADA ЗАКОН АМЕРИКАНСКИМ ИНВАЛИДАМ
    ADAC АВТОМОБИЛЬНАЯ АССОЦИАЦИЯ (ГЕРМАНИЯ)
    ADAPS АССОЦИАЦИЯ СПЕЦИАЛИСТОВ ПО АДАПТАЦИИ ВОДИТЕЛЕЙ
    ADAS КОНСУЛЬТАЦИОННАЯ СЛУЖБА РАЗВИТИЯ СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА
    АБР АВТОБУС ДЛЯ РАСШИРЕННОГО ДИЗАЙНА
    ADCCAT АССОЦИАЦИЯ ВЫПУСКНИКОВ И ПРЕОБРАЗОВАТЕЛЕЙ КЛЕЙКИХ ЛЕНТ
    ДОБАВИТЬ АВТОМАТИЧЕСКОЕ ОБНАРУЖЕНИЕ ДЕФЕКТОВ
    ADEFA ASOCIACION DE FABRICAS DE AUTOMORES (АРГЕНТИНА)
    АПД ФЕДЕРАЦИЯ АВТОМОБИЛЬНОГО РАСПРЕДЕЛЕНИЯ
    АДИ УТВЕРЖДЕННЫЙ ИНСТРУКТОР ПО ВОЖДЕНИЮ
    ADLO АССОЦИАЦИЯ ПРЯМЫХ ТРУДОВЫХ ОРГАНИЗАЦИЙ
    ADR ПРАВИЛА АВСТРАЛИЙСКОГО ДИЗАЙНА
    ADR АВТОМАТИЧЕСКАЯ ДОРОГА ДОЛЖНОСТИ
    ADR ACCORD EUROPEEN RELATIF AUX TRANSPOR INTERNATIONAL DES MARCHANDISES DANGEREUSES PAR ROUTE (ЕВРОПЕЙСКОЕ СОГЛАШЕНИЕ ПЕРЕВОЗКИ ОПАСНЫХ ГРУЗОВ ДОРОГАМИ)
    ADS УСЛУГИ АВТОМОБИЛЬНЫХ ДАННЫХ
    ADS АССОЦИАЦИЯ АВТОМОБИЛЬНЫХ ПРОИЗВОДИТЕЛЕЙ И УПОЛНОМОЧЕННЫХ ИМПОРТЕРОВ (СЛОВЕНИЯ)
    AE УПОЛНОМОЧЕННЫЙ ЭКСПЕРТ — И ЛИЦА, УЧАСТВУЮЩИЕ В ПАРТНЕРСТВЕ ИЛИ КОМПАНИИ, ОТВЕЧАЮЩИМ ТРЕБОВАНИЯМ (ПОМЕЩЕНИЯ, ОБОРУДОВАНИЕ, ПЕРСОНАЛ И ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ РЕВИЗИЯ) ДЛЯ ПРОВЕДЕНИЯ ТОЗИРОВАНИЯ
    AEA АССОЦИАЦИЯ ИНЖЕНЕРОВ СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА
    AEBS СИСТЕМА АВТОМАТИЧЕСКОГО АВАРИЙНОГО ТОРМОЗА
    AECC АССОЦИАЦИЯ ПО КОНТРОЛЮ ВЫБРОСАМ ПО КАТАЛИЗАТОРУ
    AECD УСТРОЙСТВО КОНТРОЛЯ ДОПОЛНИТЕЛЬНЫХ ВЫБРОСОВ
    AECS СТРАТЕГИЯ КОНТРОЛЯ ВСПОМОГАТЕЛЬНЫХ ВЫБРОСОВ
    AEG ПЛОЩАДЬ ЭКОЛОГИЧЕСКАЯ ГРУППА
    AEGPL ЕВРОПЕЙСКАЯ АССОЦИАЦИЯ СЖИЖЕННОГО НЕФТЯНОГО ГАЗА
    AEI ИДЕНТИФИКАЦИЯ АВТОМАТИЧЕСКОГО ОБОРУДОВАНИЯ
    AEMT АССОЦИАЦИЯ ЭЛЕКТРОМЕХАНИЧЕСКИХ ПРОФЕССИОНАЛОВ
    AENOR ASOCIATION ESPANOL DE NORMALIZACION
    AEO АССОЦИАЦИЯ ОРГАНИЗАТОРОВ ВЫСТАВКИ
    AEP АССОЦИАЦИЯ ПРОИЗВОДИТЕЛЕЙ ЭЛЕКТРОЭНЕРГИИ
    AETR ДОГОВОР О РАБОЧИХ ЭКИПАЖАХ ТРАНСПОРТНЫХ СРЕДСТВ, ЗАНИМАЮЩИХСЯ МЕЖДУНАРОДНЫМ АВТОМОБИЛЬНЫМ ТРАНСПОРТОМ
    AFC АВТОМАТИЧЕСКИЙ СБОР ПЛАТЕЖЕЙ
    AFCAR АЛЬЯНС ЗА СВОБОДУ АВТОРЕМОНТА
    AFIA ASSOCIACAO DE FABRICANTES PARA INDUSTRIA AUTOMOVEL (ПОРТУГАЛИЯ)
    AFNOR АССОЦИАЦИЯ ФРАНЦИЯ ДЕ НОРМАЛИЗАЦИИ
    AFQUAD АССОЦИАЦИЯ EUROPEENNE DES TABRICANTS ET IMPORTATEURS DE QUADRICYCLES
    AFRC СОВЕТ ПО ИССЛЕДОВАНИЯМ СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА
    AFRL АВТОМАТИЧЕСКАЯ ПЕРВАЯ РЕГИСТРАЦИЯ И ЛИЦЕНЗИРОВАНИЕ
    AFS РАСШИРЕННЫЕ СИСТЕМЫ ПЕРЕДНЕГО ОСВЕЩЕНИЯ
    AGB СПЕЦИАЛЬНАЯ ГРУППА ПО ТОРМОЗАМ (EEC)
    AGTC ДОГОВОР О МЕЖДУНАРОДНЫХ КОМБИНИРОВАННЫХ ТРАНСПОРТНЫХ ЛИНИЯХ И СВЯЗАННЫХ С УСТАНОВКАХ
    AHAI АССОЦИАЦИЯ АВТОМОБИЛЬНОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ ВЕНГРИИ
    AHEG СПЕЦИАЛЬНАЯ ГРУППА ЭКСПЕРТОВ
    AHO АВТОМАТИЧЕСКАЯ ФАРА ВКЛЮЧЕНА (ОСВЕЩЕНИЕ МОТОЦИКЛА)
    AHS АВТОМАТИЧЕСКАЯ ДОРОЖНАЯ СИСТЕМА
    AIA АВТОМОБИЛЬНЫЕ ИМПОРТЕРЫ АМЕРИКИ
    AIA АССОЦИАЦИЯ АВТОМОБИЛЬНОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ
    AIA CR (SAP) АССОЦИАЦИЯ АВТОМОБИЛЬНОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ ЧЕШСКОЙ РЕСПУБЛИКИ
    AIA SR АССОЦИАЦИЯ АВТОМОБИЛЬНОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ (СЛОВАКИЯ)
    AIAA АССОЦИАЦИЯ АМЕРИКАНСКИХ ИМПОРТЕРОВ АГЕНТОВ
    AIAG ГРУППА ДЕЙСТВИЙ АВТОМОБИЛЬНОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ
    AIAM АССОЦИАЦИЯ МЕЖДУНАРОДНЫХ АВТОМОБИЛЬНЫХ ПРОИЗВОДИТЕЛЕЙ (США)
    AIAM АССОЦИАЦИЯ ИНДИЙСКИХ ПРОИЗВОДИТЕЛЕЙ
    AIAMC АССОЦИАЦИЯ МЕЖДУНАРОДНЫХ АВТОМОБИЛЬНЫХ ПРОИЗВОДИТЕЛЕЙ КАНАДЫ
    AIB АККРЕДИТОВАННЫЙ, НЕЗАВИСИМЫЙ ИСПЫТАТЕЛЬНЫЙ ОРГАН
    AIB ИЗОЛЯЦИЯ ИЗ АСБЕСТА
    AICA ASSOCIAZIONE ITALIANA CONSTRUTTORI AUTOATTREZZATURE
    AICC АВТОНОМНЫЙ ИНТЕЛЛЕКТУАЛЬНЫЙ КРУИЗ-КОНТРОЛЬ
    AICG ГРУППА СЕРТИФИКАЦИИ АВТОМОБИЛЬНОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ
    AID ДАННЫЕ ПО АВТОМОБИЛЬНОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ
    AIGT КОМАНДА РОСТА АВТОМОБИЛЬНОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ
    AILU АССОЦИАЦИЯ ПОЛЬЗОВАТЕЛЕЙ ПРОМЫШЛЕННЫХ ЛАЗЕРОВ
    AIM АВТОМАТИЧЕСКАЯ ИДЕНТИФИКАЦИЯ ПРОИЗВОДИТЕЛЕЙ
    AIM ASSOCIATION DES INDUSTRIES DE PRODUITS DE MARQUES (АССОЦИАЦИЯ ПРОМЫШЛЕННЫХ ПРОДУКТОВ)
    AIMA ASSOCIACAO DOS INDUSTRIAS DE MONTAGEM DE AUTOMOVEIS
    AIMS АССОЦИАЦИЯ НЕЗАВИСИМЫХ АВТОМОБИЛЬНЫХ МАГАЗИНОВ
    AIRC МЕЖДУНАРОДНАЯ АССОЦИАЦИЯ РЕПАРАТЕРОВ В КАРРОССЕРИ
    AIRSO АССОЦИАЦИЯ ПРОМЫШЛЕННЫХ ДОРОЖНЫХ БЕЗОПАСНОСТЕЙ
    AIS ТЯЖЕСТЬ ТРАВМЫ (МАСШТАБ) АВАРИИ
    AIS АВТОМОБИЛЬНЫЙ-ИМПОРТЕРНЕС SAMMENSLUTNING (ДАНИЯ)
    AIS АВТОМОБИЛЬНАЯ ИНФОРМАЦИОННАЯ СЛУЖБА (SMMT)
    AIT МЕЖДУНАРОДНАЯ ТУРИСТИЧЕСКАЯ АССОЦИАЦИЯ (МЕЖДУНАРОДНЫЙ ТУРИСТИЧЕСКИЙ АЛЬЯНС)
    AITF АВТОМОБИЛЬНАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ TASK FORCE
    АЛАПА ASSOCIAO LATINO AMERICANA DE PNEUS E AROS
    ALARP НАСКОЛЬКО РАЗУМНО ПРАКТИЧЕСКАЯ НИЗКАЯ
    ALBRSO АССОЦИАЦИЯ ЛОНДОНСКИХ БЕЗОПАСНОСТЕЙ ДОРОЖНОЙ БЕЗОПАСНОСТИ
    АЛЕН НЕДОСТАТОЧНАЯ СЕТЬ ЭСКОРТА НАГРУЗКИ
    ALG АССОЦИАЦИЯ ПРАВИТЕЛЬСТВА ЛОНДОНА
    ALR АВТОМАТИЧЕСКАЯ БЛОКИРОВКА ВЕТРАКТОРОВ
    АЛЬРЕМ АССОЦИАЦИЯ ОБОРУДОВАНИЯ ДЛЯ БЕЗОПАСНОСТИ ГРУЗА
    AM ПОПРАВКА
    АМА НАКОПИТЕЛЬНЫЙ ПРОБЕГ В АМЕРИКАНЕ
    АМА АМЕРИКАНСКАЯ АССОЦИАЦИЯ МОТОЦИКЛИСТОВ
    AME ГОДОВОЙ УПРАВЛЯЕМЫЙ БЮДЖЕТ
    AMF ADVANCED MOTOR FUELS, РЕАЛИЗАЦИЯ СОГЛАШЕНИЯ МЭА
    AMFA АЛЬТЕРНАТИВНЫЙ ЗАКОН МОТОРНОГО ТОПЛИВА (США 1988)
    AMP ПЛАН УПРАВЛЕНИЯ АКТИВАМИ
    AMS AUTO MOTOR SPORT (НЕМЕЦКИЙ ЖУРНАЛ)
    AMT ПЕРЕДОВЫЕ ТЕХНОЛОГИИ ПРОИЗВОДСТВА
    AMVCB СЕРТИФИКАЦИОННЫЙ СОВЕТ АВСТРАЛИЙСКИХ АВТОМОБИЛЕЙ
    AMVIR АССОЦИАЦИЯ ИМПОРТЕРОВ АВТОМОБИЛЕЙ (ГРЕЦИЯ)
    ANA СТАТЬЯ АССОЦИАЦИЯ НОМЕРА
    ANFAC ASOCIACION ESPANOLA DE FABRICANTES DE AUTOMOVILES Y CAMIONES (ИСПАНИЯ)
    ANFAVEA АССОЦИАЦИЯ НАЦИОНАЛЬНЫХ DOS FABRICANTES DE VEICULOS AUTOMOTORES (БРАЗИЛИЯ)
    ANFIA ASSOCIAZIONE NAZIONALE FRA INDUSTRIE AUTOMOBILISTICHE (ИТАЛИЯ)
    ANPR АВТОМАТИЧЕСКОЕ РАСПОЗНАВАНИЕ НОМЕРА
    ANPRM ПРЕДВАРИТЕЛЬНОЕ УВЕДОМЛЕНИЕ О ПРЕДЛАГАЕМЫХ ПРАВИЛАХ
    ANSI ИНСТИТУТ НАЦИОНАЛЬНЫХ СТАНДАРТОВ АМЕРИКИ
    ANX АВТОМОБИЛЬНАЯ СЕТЕВАЯ ОБМЕНА
    АОНБ ЗОНА ВЫДАЮЩЕЙСЯ ЕСТЕСТВЕННОЙ КРАСОТЫ (НАЦИОНАЛЬНЫЕ ПАРКИ И ДОСТУП НА ЗАГОРОДНЫЙ ЗАКОН 1949 г.)
    AORC СОВЕТ АВТОМОБИЛЬНЫХ ОГРАНИЧИТЕЛЕЙ (США)
    APAS РАЗДЕЛ АВТОЗАПЧАСТЕЙ И ПРИНАДЛЕЖНОСТЕЙ
    БТР КОНТРОЛЬ ЗАГРЯЗНЕНИЯ ВОЗДУХА
    APDS РАЗДЕЛ РАСПРЕДЕЛЕНИЯ АВТОЗАПЧАСТЕЙ
    API ИНТЕРФЕЙС ПРОГРАММИРОВАНИЯ ПРИЛОЖЕНИЙ
    APIA АССОЦИАЦИЯ ПРОИЗВОДИТЕЛЕЙ И ИМПОРТЕРОВ АВТОМОБИЛЕЙ (РУМЫНИЯ)
    APME АССОЦИАЦИЯ ПРОИЗВОДИТЕЛЕЙ ПЛАСТИКОВ В ЕВРОПЕ
    APMG ВСЕ СТОРОНА МОТОРНАЯ ГРУППА
    APS ДАТЧИК ПОЛОЖЕНИЯ ПЕДАЛИ АКСЕЛЕРАТОРА
    APSN РАСШИРЕННАЯ СЕТЬ ПАССИВНОЙ БЕЗОПАСНОСТИ
    APTA АССОЦИАЦИЯ ОБЩЕСТВЕННОГО ТРАНСПОРТА АМЕРИКИ
    ВСУ ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ СИЛОВАЯ БЛОК
    AQMD РАЙОН УПРАВЛЕНИЯ КАЧЕСТВОМ ВОЗДУХА
    АРАИ АССОЦИАЦИЯ АВТОМОБИЛЬНЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ ИНДИИ
    ARB СОВЕТ ВОЗДУШНЫХ РЕСУРСОВ
    АРЕНА ИСПЫТАТЕЛЬНАЯ ПЛОЩАДКА (ШВЕЦИЯ)
    ARFF ЗАДНИЕ АВТОМАТИЧЕСКИЕ ПРОТИВОТУМАННЫЕ ФОНАРИ
    ARTC АВТОМОБИЛЬНЫЙ ИССЛЕДОВАТЕЛЬСКИЙ ТЕХНИЧЕСКИЙ ЦЕНТР (ТАЙВАНЬ)
    ARTEMIS ОЦЕНКА И НАДЕЖНОСТЬ МОДЕЛЕЙ ТРАНСПОРТНЫХ ВЫБРОСОВ И СИСТЕМ УЧЕТА
    ИСКУССТВО СИСТЕМА АДАПТИВНОЙ БЕЗОПАСНОСТИ
    AS ПОСЛЕПРОДАЖНЫЙ СЕКТОР
    ASA BUNDESVERBAND DER HERSTELLER UND IMPORTEUR VON AUTOMOBIL-SERVICE AUSTUNGEN
    ASCS СХЕМА СЕРТИФИКАЦИИ АЭРОКОСМИЧЕСКОГО СЕКТОРА
    ASD УСТРОЙСТВО ПРОТИВОСКОЛЬЖЕНИЯ
    ASE (НАЦИОНАЛЬНЫЙ ИНСТИТУТ) АВТОМОБИЛЬНОЕ ОБСЛУЖИВАНИЕ (США)
    ASE ДОПОЛНИТЕЛЬНОЕ РУЛЕВОЕ ОБОРУДОВАНИЕ
    ASEP ДОПОЛНИТЕЛЬНЫЕ ПОЛОЖЕНИЯ ОБ ИЗЛУЧЕНИИ ЗВУКА (РГ ЕЭК)
    ASG ГРУППА АВТОМОБИЛЬНЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ
    ASME АМЕРИКАНСКОЕ ОБЩЕСТВО ИНЖЕНЕРОВ-МЕХАНИКОВ
    ASN АБСТРАКТНОЕ СИНТАКСИЧЕСКОЕ ОБОЗНАЧЕНИЕ
    ASN.1 ABSTRACT SYNTAX NOTATION ONE
    ASR ОСТАТКИ АВТОМОБИЛЬНОГО ИЗМЕЛЬЧИТЕЛЯ
    ASR АВТОМАТИЧЕСКОЕ УМЕНЬШЕНИЕ ПРОКЛАДКИ (КОНТРОЛЬ ТЯГИ)
    ASSI ПОДДЕРЖКА ВОЗДУШНОЙ БЕЗОПАСНОСТИ, МЕЖДУНАРОДНАЯ
    ASTM АМЕРИКАНСКОЕ ОБЩЕСТВО ИСПЫТАНИЙ И МАТЕРИАЛОВ
    ASV СРЕДСТВА БЕЗОПАСНОСТИ
    AT AUTOTUOJAT (ФИНЛЯНДИЯ)
    ATA АККРЕДИТАЦИЯ ТЕХНИКА АВТОМОБИЛЯ
    ATAG КОНСУЛЬТАТИВНАЯ ГРУППА ПО ТРАНСПОРТУ СКОРОЙ ПОМОЩИ
    ATA-MC СОВЕТ ПО ТЕХОБСЛУЖИВАНИЮ АМЕРИКАНСКОЙ ГРУЗОВОЙ АССОЦИАЦИИ
    ATB ВСЕГО КОРПУСА
    УВД ТРАНСПОРТНЫЙ СОВЕТ АВСТРАЛИИ
    УВД ТЕХНИЧЕСКИЙ КОМИТЕТ ДОБАВОК
    УВД АССОЦИАЦИЯ ДОЛЖНОСТНЫХ ЛИЦ ПО ТРАНСПОРТНОЙ КООРДИНАЦИИ
    ATD УСТРОЙСТВО ДЛЯ АНТРОПОРМОРФНЫХ ИСПЫТАНИЙ
    ATEIL ASSOCIQUE DE L’INDUSTRIE EUROPEENNE DES LUBRIFIANTS
    ATL АВТОМАТИЧЕСКАЯ ИСПЫТАТЕЛЬНАЯ ПОЛОСА
    ATOC АССОЦИАЦИЯ ОПЕРАЦИОННЫХ ПРЕДПРИЯТИЙ ПО ЖЕЛЕЗНОДОРОЖНОЙ ОБЛАСТИ
    ATP МЕЖДУНАРОДНЫЙ ДОГОВОР НА ПЕРЕВОЗКУ БЫТОВЫХ ТОВАРОВ
    ATPA ОРГАН ПО ЗАЩИТЕ АВТОМОБИЛЕЙ ОТ КРАЖИ (МИЧИГАН)
    АЦВР СИСТЕМА ПОСЛЕ УГОНА ДЛЯ ВОССТАНОВЛЕНИЯ АВТОМОБИЛЯ
    ATT ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ ТЕЛЕМАТИКА ДЛЯ ДОРОЖНОГО ТРАНСПОРТА
    ATV ТРАНСПОРТНЫЙ ТРАНСПОРТ
    ATVEA ЕВРОПЕЙСКАЯ АССОЦИАЦИЯ ПО ВСЕЙ ТРАНСПОРТНОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ
    AU АВТОМОБИЛЬНЫЙ (НАЗНАЧЕНИЕ КОМИТЕТА BSI)
    АУЭ АВТОМОБИЛЬНЫЙ ИНЖЕНЕР
    АУЭ / 9 ТЕХНИЧЕСКИЙ КОМИТЕТ BSI ПО ДЕТАЛЯМ И ПРИНАДЛЕЖНОСТЯМ АВТОМОБИЛЕЙ
    AUE / 9/1 BSI ТЕХНИЧЕСКИЙ КОМИТЕТ ПО АВТОМОБИЛЯМ
    АУКОЙ АССОЦИАЦИЯ НЕФТЯНЫХ НЕЗАВИСИМЫХ СОЕДИНЕННОГО КОРОЛЕВСТВА
    AUTIG AUTORESERVEDELS-OG TILBEHORS FORENINGEN 1 DANMARK
    AUWED ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ ИНФОРМАЦИЯ ПО ИСПОЛЬЗОВАНИЮ РАБОЧЕГО ОБОРУДОВАНИЯ (95/63 / EEC)
    AV БРОШЕННЫЙ АВТОМОБИЛЬ
    AVC РАСШИРЕННАЯ КОНЦЕПЦИЯ АВТОМОБИЛЯ
    AVE ПОМОЩНИК ЭКСПЕРТАТА
    AVI ИНДЕНТИФИКАЦИЯ АВТОМАТИЧЕСКОГО АВТОМОБИЛЯ
    AVMS СИСТЕМА МОНИТОРИНГА АВТОМОБИЛЯ
    АВРО АССОЦИАЦИЯ СПЕЦИАЛИСТОВ ПО ВОССТАНОВЛЕНИЮ АВТОМОБИЛЕЙ
    AVSS РАСШИРЕННАЯ СИСТЕМА БЕЗОПАСНОСТИ АВТОМОБИЛЯ
    АВТ ПРИСОЕДИНЕНИЕ АКТИВНОГО КЛАПАНА
    AWD ПРИВОД ПОЛНОСТЬЮ
    AWF Адаптированный весовой коэффициент
    AWLREM АССОЦИАЦИЯ ПРОИЗВОДИТЕЛЕЙ ОБОРУДОВАНИЯ ДЛЯ УПРАВЛЕНИЯ НАГРУЗКОЙ
    АРМ ПЛАН ОТХОДОВ (ШОТЛАНДИЯ X 11)
    AWS РАСШИРЕННЫЙ ДАТЧИК ВЕСА

    Авария Piper PA-25-235 Pawnee C VH-PXT, 10 июля 1986 г.

    ASN Викибаза, происхождение # 31258

    Последнее обновление: 26 августа 2021 г.

    Эта информация добавлена ​​пользователями ASN.Ни ASN, ни Фонд безопасности полетов не несут ответственности за полноту или правильность этой информации. Если вы считаете, что эта информация неполная или неверная, вы можете отправить исправленную информацию.

    609 Владелец / оператор Клуб планеристов Виктории

    259 0

    Дата: 10-JUL-1986
    Время: 14:05
    Тип:
    Piper PA-25-235 Pawnee C
    Регистрационный номер: VH-PXT
    MSN: 25-4536
    Смертельные случаи: Смертельные случаи: 1 / Люди: 1
    Повреждение самолета: Списано (повреждение не подлежит ремонту)
    Категория: Несчастный случай
    Местоположение: Аэродром Беналла (YBLA), Беналла, Виктория — Австралия
    Фаза: Неизвестно
    Тип: Буксировка баннера и планера
    Аэропорт вылета: YBLA
    YBLA
    BASI
    Описание:
    Интенсивные занятия планеризмом проводились как часть курса по пилотированию планера.Для буксировки задействованы два буксирных самолета, и большинство полетов на планерах не превышает 20 минут. Пилот VH-PXT буксировал VH-GVZ примерно на 3000 футов, прежде чем отпустить его и вернуться к следующему планеру. Затем этот самолет был отбуксирован на высоту 3000 футов и выпущен, после чего пилот VH-PXT спустился, чтобы присоединиться к кругообороту движения на участке с подветренной стороны. VH-GVZ к этому времени снизился и также находился на подветренной стороне для посадки. Пилот VH-PXT маневрировал, чтобы присоединиться к последней части этого участка, и свидетели наблюдали, как самолет сближается с VH-GVZ сверху и сзади.Левое крыло самолета ударилось о правую сторону планера, и было видно, что около 75 сантиметров левого крыла висело вертикально, когда самолет вошел в штопор вправо. Это вращение продолжалось до тех пор, пока не произошло столкновение с землей. Инструктор на планере смог удержать управление своим самолетом и совершил безопасную посадку. Было очевидно, что пилот видел планер незадолго до столкновения. Свидетели видели, как самолет начал крутой поворот вправо непосредственно перед тем, как левое крыло ударилось о борт планера.Погодные условия в то время были хорошими, и причину, по которой пилот не увидел планер ранее, установить не удалось. Оба самолета были оснащены подходящими радиостанциями, но, как и другие самолеты в этом районе, не передавали свое местоположение в цепи.

    Источники:


    https://www.atsb.gov.au/publications/investigation_reports/1986/aair/aair198601425/
    https://www.atsb.gov.au/media/33487/aair198601425.pdf

    Расследование происшествий :

    Следственное агентство: BASI
    Статус: Расследование завершено
    Продолжительность:

    История изменений:

    Дата / время Участник Обновления
    27 сентября 2008 г. 01:00 Архив ASN Добавлено
    23-сен-2018 04:02 Ананас Обновлено [Время, Местоположение, Природа, Аэропорт отправления, Аэропорт назначения, Источник, Повреждения, Повествование]
    21 февраля 2020 г. 10:30 BEAVERSPOTTER Обновлено [Тип самолета, Cn]

    молекулярных механизмов и оставшиеся загадки

    Резюме

    Локус agr кодирует схему определения кворума (QS), необходимую для вирулентности спектра грамположительных патогенов, и поэтому считается важной мишенью для развития химиотерапевтические препараты.В последние годы многие биохимические события в цепи Staphylococcus aureus agr были воссозданы и подвергнуты количественному анализу in vitro . Эта работа, в сочетании со структурными исследованиями нескольких ключевых игроков в сигнальной цепи, предоставила механистическое понимание регуляции и эволюции системы распознавания кворума agr . Здесь мы рассматриваем этот прогресс и обсуждаем оставшиеся нерешенными вопросы в этой области. Мы также подчеркиваем достижения в открытии низкомолекулярных модуляторов agr и то, как недавно доступная биохимическая и структурная информация может быть использована для разработки терапевтических средств следующего поколения, нацеленных на систему agr .

    Введение

    Золотистый стафилококк ( S. aureus ) является симбионтом-комменсалом и условно-патогенным микроорганизмом. Как только S. aureus проникает в ткани хозяина, он вызывает как острые, так и хронические заболевания, такие как бактериемия, сепсис, эндокардит и синдром токсического шока (Lowy, 1998). Чтобы установить и поддерживать свою инфекцию, эта бактерия использует разнообразный арсенал факторов вирулентности в зависимости от фазы своего роста. Во время фазы запаздывания и ранней экспоненциальной фазы S.aureus продуцирует факторы, связанные с клеточной стенкой, которые облегчают прикрепление тканей и уклонение от иммунной системы хозяина, позволяя бактериям накапливаться и формировать биопленку (Kong et al., 2006) (, левая панель). Как только бактериальная популяция достигает поздней экспоненциальной фазы, она начинает секретировать спектр экзопротеинов, включая протеазы, гемолизины и супер-антигены, и в то же время подавляет факторы, связанные с клеточной стенкой, что приводит к дисперсии биопленки и распространение инфекции (Dinges et al., 2000) (, правая панель). Это поведение, зависящее от плотности популяции, по существу, разграничивает две стадии жизненного цикла S. aureus , то есть фазу адгезии и фазу инвазии. Выбор времени и быстрый переход между этими двумя фазами происходит посредством процесса межклеточной коммуникации, называемого кворум-зондированием (QS), в котором бактерия производит диффузную молекулу, называемую аутоиндуктором (AI), в качестве индикатора локальной плотности населения. Обнаружение ИИ занимает центральное место в процессе принятия решений, который в конечном итоге контролирует программы экспрессии генов (Waters and Bassler, 2005).

    Роль цепи QS agr в регуляции вирулентности у S. aureus

    (A) Две фазы жизненного цикла S. aureus , характеризующиеся различными паттернами продукции вирулентного белка. При высокой плотности клеток AIP накапливается во внеклеточной среде и запускает цепь QS agr , что приводит к снижению продукции факторов, связанных с клеточной стенкой, и одновременному увеличению продукции экзопротеинов. (B) Схема автоиндукции agr .(C) Структура и эффективность AIP из всех четырех подгрупп S. aureus .

    Хромосомный локус, ответственный за QS в S. aureus , называется agr ( a ccessory g ene r egulator). Локус кодирует сигнальную цепь, которая продуцирует и воспринимает AI, небольшой пептид, названный AIP (для a uto i эптид p ), с уникальной тиолактоновой связью между C-концевым карбонилом и серой. атом в боковой цепи цистеина (Novick and Geisinger, 2008) ().Важно отметить, что с конца 1990-х годов было известно, что ингибирование передачи сигналов, опосредованной agr , ослабляет распространение инфекций S. aureus на животных моделях, таким образом квалифицируя agr как потенциальную мишень для лекарственного средства (Mayville et al., 1999 ). Эти ранние открытия стимулировали междисциплинарные усилия по пониманию основных механизмов передачи сигналов, опосредованной agr . Соответственно, все белковые компоненты, кодируемые локусом agr , были тщательно изучены в целых клеточных системах, в первую очередь с использованием подходов мутагенеза и замены последовательностей.Однако в последние годы появились системы восстановления in vitro для изучения большинства биохимических процессов, в которых участвуют эти белки. Эти исследования совместно рассмотрели или предоставили многообещающую отправную точку для решения многих давних механистических вопросов, касающихся регулирования и эволюции системы. В этом обзоре мы объединяем результаты исследований in vitro и in vitro, чтобы предоставить современное механистическое описание S.aureus QS схема. Мы также обсуждаем текущие усилия по выявлению агентов, которые влияют на S. aureus QS в качестве потенциального пути лечения инфекций, и подчеркиваем возможности в этой области, представленные недавними достижениями в области биохимии.

    Базовая архитектура схемы автоиндукции

    agr

    Аналогично другим системам QS, производство и определение AIP в S. aureus взаимно усиливают друг друга, что приводит к схеме автоиндукции с положительной обратной связью (Novick and Geisinger, 2008) ().В локусе agr оперон P2 кодирует полицистронную информационную РНК (мРНК), называемую РНКII, содержащую четыре o pen r , идущие от f рам (ORF), из которых четыре белка Agr участвуют в цепи аутоиндукции. переведены (Novick et al., 1995). AgrD, предшественник AIP, сначала протеолитически процессируется мембраносвязанной пептидазой AgrB с образованием промежуточного тиолактона. Этот промежуточный продукт затем экспортируется через мембрану и подвергается второму расщеплению для высвобождения зрелого феромона AIP во внеклеточное пространство.AIP является активирующим сигналом сенсорного пути, который обнаруживается классическим t wo- c компонентом передачи сигналов s ystem (TCS), состоящим из мембраносвязанного рецептора r h истидина k inase (RHK), AgrC, и регулятор ответа (RR), AgrA. AIP взаимодействует с AgrC, чтобы активировать каскад фосфорилирования, который приводит к фосфорилированию AgrA. После фосфорилирования AgrA связывается с промотором P2, регулирует транскрипцию РНКII и, таким образом, продукцию всех четырех белков Agr, обеспечивая положительную обратную связь для синтеза AIP.

    Регуляция продукции фактора вирулентности осуществляется через AgrA-зависимый оперон P3, расположенный спина к спине с P2, который кодирует РНКIII, мРНК для δ-токсина (экзопротеин) и плейотропного регуляторного фактора (Novick et al. ., 1993) (). РНКIII в первую очередь функционирует посредством образования пар оснований с 5’-концами мРНК фактора вирулентности, подавляя синтез белков, необходимых для фазы адгезии жизненного цикла, при этом подавляя те, которые участвуют в фазе инвазии. Полное обсуждение мишеней и механизмов действия RNAIII выходит за рамки этого обзора, и читатели могут обратиться к недавнему отчету по этой теме (Fechter et al., 2014). Однако стоит отметить, что РНКIII-независимые эффекторы agr также были идентифицированы в последние годы, наиболее ярким примером которых являются p henol- s растворимые m одулины (PSM), которые способствуют иммунной системе бактерий. уклонение (Queck et al., 2008).

    Внутривидовая изменчивость

    agr

    Одной из наиболее интересных особенностей локуса agr является его полиморфизм внутри одного вида. В течение пяти лет после клонирования первого локуса agr в S.aureus сообщалось о четырех аллельных вариантах (Jarraud et al., 2000; Ji et al., 1997). Вариабельная область охватывает половину длины РНКII, покрывая кодирующую область основной части AgrB, весь AgrD и сенсорный домен AgrC (отмечен синей двусторонней стрелкой). Этот параметр позволяет каждому варианту agr специфически продуцировать и опосредовать аутоиндукцию в ответ на свой собственный AIP. В штаммах S. aureus , несущих различные варианты agr , подавляющее большинство консервативных структурных генов (за исключением мобильных генетических элементов) преимущественно идентичны, что позволяет предположить, что вариации происходят на уровне подвидов.Поэтому штаммы, содержащие каждый аллель agr , классифицируются как феротип или подгруппа специфичности.

    В то время как штаммы S. aureus из всех четырех подгрупп способны к качественно аналогичной аутоиндукции при выращивании в одиночку, влияние AIP на индукцию гетерологичной системы agr в большинстве случаев является сильным ингибирующим (Ji et al. , 1997; Lyon et al., 2002; Mayville et al., 1999) (). Единственное исключение лежит между двумя наиболее близкими группами, I и IV — AIP из этих групп имеют 7 идентичных остатков из 8 положений ().Клинические изоляты S. aureus из одного очага инфекции редко обнаруживают вариабельность в локусе agr , в первую очередь потому, что популяция гетерологичных клеток agr не может достичь кооперативной аутоиндукции для поддержания пригодности всех подгрупп участников (Traber et al., 2008 г.).

    Давняя загадка полиморфизма agr связана с эволюционным преимуществом, обеспечиваемым отдельными аллелями agr . Корреляция наблюдалась между вариантами agr и типами инфекции (Traber et al., 2008). Например, штаммы группы III чрезмерно представлены в синдромах менструального токсического шока, в то время как штаммы, продуцирующие эксфолиатин, вызывающие синдром ожога кожи, преимущественно относятся к группе IV. В глубоком исследовании, проведенном Geisinger et al., Все четыре аллеля agr были введены по одному в фоновый штамм agr -null посредством хромосомной вставки в идентичный сайт (Geisinger et al., 2012). Сравнение этих аллелей на изогенном фоне выявило существенные различия во временном контроле аутоиндукции: индукция была достигнута раньше всего с группами I и группой IV и позже с аллелями группы III.Это наблюдение свидетельствует в пользу модели, в которой каждый вариант agr имеет различный график автоиндукции. Вероятно, такие различия во времени индукции могут лежать в основе, по крайней мере частично, корреляций между типом подгруппы и местом инфицирования. Эта идея заслуживает дальнейшего изучения, как и подробный механизм, лежащий в основе дифференциального времени и динамики аутоиндукции, опосредованный различными группами agr .

    Биохимия аутоиндукции

    agr

    Несколько шагов в схеме аутоиндукции agr были исследованы с использованием четко определенных систем восстановления.Эти исследования предоставили ряд механистических открытий, но также указали на участие других, еще не охарактеризованных молекулярных игроков в цепи аутоиндукции. В этом разделе мы сосредоточимся в первую очередь на биохимических механизмах, которые эта цепь задействует для достижения времени, специфической и ограниченной аутоиндукции.

    Трансляция белков Agr

    Хотя кодирующие последовательности всех четырех белков Agr транскрибируются в полицистронной РНКII, этот транскрипт прекрасно разработан для точной координации их трансляции.Например, r ибосом b , включающий s equences (RBS) и инициирующие кодоны, управляющие трансляцией AgrD и AgrA, более благоприятны для эффективности трансляции, чем их аналоги в ORF AgrB и AgrC (Novick et al., 1995). Такое расположение, вероятно, объясняет желаемую стехиометрию между парами фермент-субстрат AgrB-AgrD и AgrC-AgrA. Кроме того, поскольку синтез AgrB и AgrC связан с ко-трансляционной вставкой в ​​клеточную мембрану, промежуточная ORF для AgrD предположительно локализуется в непосредственной близости от бислоя (Libby et al., 2012) (). Поскольку 46-аминокислотный AgrD является высокогидрофобным и, вероятно, неструктурированным, если он не связан с липидным бислоем ( см. Ниже ), синтез AgrD вблизи клеточной мембраны может быть важной защитной мерой для предотвращения его агрегации и деградации.

    Мембранная локализация полисома РНКII

    На схеме показано место синтеза AgrD относительно клеточной мембраны как следствие ко-трансляционной вставки фланкирующих РНКII-кодируемых мембранных белков (AgrB и AgrC).

    Образование тиолактона AIP

    Одной из наиболее интересных особенностей системы agr является структура тиолактона внутри AIP, замыкающая 16-атомный макроцикл. Тиолактон образуется в результате единственной реакции протеолиза с участием AgrB и AgrD (Qiu et al., 2005; Thoendel and Horswill, 2009). Субстрат, AgrD, содержит зрелую последовательность AIP, зажатую между N-концевым лидерным пептидом и C-концевой последовательностью узнавания (и). Протеолиз, катализируемый AgrB, отсекает последовательность узнавания как линейный пептид и одновременно устанавливает тиолактон в оставшийся N-фрагмент, называемый здесь тиолактонным промежуточным продуктом.Последовательность узнавания обогащена кислотными остатками и высококонсервативна в стафилококковых AgrD. Значение сохранения последовательности еще полностью не изучено (Thoendel and Horswill, 2009). 18 N-концевых остатков лидера образуют амфипатическую спираль, которая прикрепляет AgrD к клеточной мембране, предположительно за счет латеральной ассоциации (Zhang et al., 2004) (и). Эта форма локализации необходима для процессинга AgrD, поскольку допускается замена его N-концевой области искусственной амфипатической спиральной последовательностью, но не гидрофобным трансмембранным доменом (Zhang et al., 2004). Во всех стафилококковых AgrDs за амфипатической последовательностью следует мотив «IG», который предположительно действует как нарушитель спиральности, чтобы облегчить протеолитическое высвобождение зрелого AIP из тиолактонового интермедиата (Kavanaugh et al., 2007).

    Образование тиолактона AIP

    (A) Выравнивание последовательностей четырех вариантов AgrD из S. aureus : кислотные и основные остатки выделены красным и синим соответственно. Остатки, играющие явную роль в обработке AgrD, выделены красными полями.Цилиндр указывает на амфипатическую α-спиральную последовательность. (B и C) Схемы, показывающие (B) каталитический механизм и (C) термодинамическую движущую силу AgrB-опосредованной протеолитической циклизации AgrD, примером которой является образование тиолактонового интермедиата AgrD группы I.

    AgrB, пептидаза, ответственная за протеолиз AgrD, представляет собой многопроходный мембранный белок. Два остатка, неизменные во всех известных гомологах AgrB, один цистеин и другой гистидин, были идентифицированы как каталитическая диада (Qiu et al., 2005) (). Для этой реакции был предложен элегантный механизм переноса пептидила (Thoendel and Horswill, 2009), в котором AgrB сначала атакует ножничную связь, используя цистеин в активном центре, с образованием промежуточного соединения тиоэфира ацил-фермента с сопутствующим высвобождением линейного AgrD. C-фрагмент (). Промежуточный продукт затем разделяется путем переноса пептидильной группы N-фрагмента AgrD на тиольную группу боковой цепи его внутреннего цистеинового остатка (C28), что приводит к образованию тиолактонового макроцикла.Этот процесс «протеолитической циклизации» необычен с термодинамической точки зрения, поскольку он приводит к чистому превращению стабильной пептидной связи в высокоэнергетическую тиоэфирную связь. Восстановление этой реакции с использованием высокоочищенных пептидов AgrD и включенного в липосомы AgrB подтвердило, что N-фрагмент тиолактона действительно является кинетически благоприятным продуктом (Wang et al., 2015). Интересно, что протеолитическая циклизация демонстрирует динамическое равновесное поведение в системе in vitro .Определенная при этом константа равновесия показала, что для поддержания достаточного внутриклеточного пула тиолактонового промежуточного соединения для поддержки быстрой продукции AIP, клетки S. aureus должны эффективно расщеплять C-концевой фрагмент расщепления AgrD, ограничивая его половину. -жизнь порядка 10 секунд (Wang et al., 2015) (). Другими словами, бактерия следует принципу Ле Шателье, используя благоприятную свободную энергию от гидролитического разложения одного фрагмента расщепления, чтобы обеспечить установку высокоэнергетического тиолактонового мотива в другом.В соответствии с этим представлением, избыточная продукция C-фрагмента AgrD в S. aureus вызывает снижение продукции AIP. Из-за его термодинамического вклада деградация C-фрагмента AgrD должна быть добавлена ​​в качестве важного шага в путь продукции AIP.

    Транслокация и созревание AIP

    После процессинга с помощью AgrB тиолактоновый промежуточный продукт подвергается второму событию протеолиза, чтобы высвободить свободно диффундирующий феромон AIP из заякоренного в мембране N-концевого лидерного пептида.Активное или облегченное событие транслокации необходимо для успешной секреции AIP из-за предполагаемой недостаточной проницаемости мембраны. Любопытно, что локус agr не кодирует указанные белки для объяснения этих этапов. Следовательно, предполагалось, что AgrB также экспортирует и / или расщепляет тиолактоновый промежуточный продукт (Zhang et al., 2002). Биохимические исследования с тех пор исключили роль AgrB на втором этапе протеолиза (Qiu et al., 2005; Wang et al., 2015) и, хотя участие в транслокации AgrD не было формально исключено, отсутствие АТФ -связывающая кассета внутри фермента могла бы сделать такую ​​транслокационную активность совершенно необычной.

    В принципе, транслокация пептида может происходить либо до, либо после второго события протеолиза, хотя несколько линий доказательств подтверждают первый сценарий. В 2007 Kavanaugh и соавторы показали, что общая сигнальная пептидаза, SpsB, расщепляет гептапептид, имитирующий соединение лидерный пептид-AIP AgrD-I в ожидаемом сайте (Kavanaugh et al., 2007). Поскольку каталитический домен SpsB локализуется во внеклеточном пространстве, авт. Аргументируют в пользу модели translocation-first.Следует отметить, что в этом исследовании представлены только косвенные доказательства способности SpsB расщеплять нативный тиолактоновый промежуточный продукт. Совсем недавно большие количества лидерного пептида AgrD были обнаружены во внеклеточном матриксе S. aureus (Gonzalez et al., 2014; Schwartz et al., 2014). Этот результат также подтверждает модель «сначала транслокация», поскольку альтернативная модель «сначала протеолиз» повлечет за собой раздельную транслокацию как лидерных фрагментов, так и фрагментов AIP, что было бы значительно менее экономично.Транспортер, ответственный за производство AIP, независимо от экспортируемого субстрата, еще не определен.

    Второй протеолиз AgrD устанавливает длину области экзоциклического хвоста в пределах AIP. Интересно, что в зависимости от группы S. aureus agr длина хвоста AIP может составлять от 2 до 4 аминокислот (см. Рис. 1.4), причем у других грамположительных видов наблюдается еще больший разброс (Olson et al., 2014). ; Sturme et al., 2005). Тем не менее, это событие протеолиза в высшей степени специфично для данной группы agr — ростовые среды более десятка грамположительных штаммов, продуцирующих AIP, были подвергнуты масс-спектрометрическому анализу, и ни в одном случае не был обнаружен ни один локус agr . было обнаружено, что они производят химически гетерогенные AIP (Gray et al., 2013). Контексты последовательностей ножничных связей настолько различаются среди их предшественников AgrD, что было бы не что иное, как шок, если бы ортологи одного семейства протеаз выполняли функцию высвобождения AIP у всех видов.

    Как могли возникнуть такие вариации в длине AIP? Здесь мы представляем модель, которая согласовывает отсутствие указанной AIP-высвобождающей протеазы как с однородностью сайта расщепления внутри каждого нативного AIP, так и с вариацией длины хвоста среди AIP из близкородственных локусов agr .Промежуточный продукт AgrD-тиолактон состоит из двух структурно жестких и предположительно устойчивых к протеазам элементов, т. Е. Амфипатической α-спирали и тиолактонового макроцикла, фланкирующих 8-аминокислотный линкер, начиная с консервативного, разрушающего спиральность глицина и заканчивая кольцом. образуя цистеин (). Поскольку все известные сайты высвобождения AIP расположены внутри этого линкера, мы предполагаем, что эта область проявляет значительную конформационную гибкость, так что каждая пептидная связь потенциально расщепляется при воздействии протеазы, которая распознает соответствующий контекст последовательности.Как следствие, сайт расщепления продиктован конкуренцией между всеми протеазами, имеющими доступ к этому линкеру (). В системах agr дикого типа исключительная специфичность протеолиза с высвобождением AIP может происходить из-за давления отбора, вызванного необходимостью высокоэффективного превращения AgrD в нативный феромон AIP. Таким образом, выбранная протеаза превосходит все другие конкурирующие протеазы с точки зрения как эффективности, так и специфичности (). Однако возможно, что изменения последовательности, происходящие внутри или рядом с линкерной областью AgrD в результате случайного мутагенеза или рекомбинации ДНК, могут ослабить специфичность протеолиза ().Таким образом, мутантный штамм может продуцировать серию AIP с переменной длиной хвоста (), что значительно увеличивает вероятность появления новой активирующей пары AIP-AgrC в результате второго мутационного события, влияющего на последовательность сенсорного домена AgrC (). Важно, что поскольку аутоиндукция по своей природе является коллективным поведением бактериальных популяций, давление отбора против мутанта AgrD будет низким, если он останется в пределах своей родительской популяции (Schuster et al., 2013). Это может сделать возможным сохранение мутанта, а также облегчить коэволюцию между AgrD и AgrC.Как только бактерии, содержащие эту зарождающуюся пару AIP-AgrC, будут изолированы от родительской популяции, они будут снова отобраны по эффективности продукции AIP, что приведет к совместной эволюции между новой парой AgrD-протеаза и, следовательно, к восстановлению AIP- высвобождая специфичность (от). Мы предполагаем, что эта модель должна быть экспериментально проверена посредством комбинации мутагенеза AgrD и пептидомики. В конечном итоге идентификация протеаз, высвобождающих AIP, во всех подгруппах S. aureus обеспечит ключевую отправную точку для исследования эволюционной траектории этих вариантов agr .

    A Гипотетическая траектория гипервариации agr аллелей

    (A и B) Специфический протеолиз с высвобождением AIP и распознавание AIP-AgrC в двух гипотетических вариантах agr дикого типа от одного и того же вида бактерий. Аминокислотные остатки в тиолактоновом промежуточном продукте AgrD показаны восьмиугольниками, а линкер, чувствительный к протеолизу, выделен желтым цветом. AIP, AgrC, протеаза, высвобождающая AIP, и боковые цепи четырех линкерных остатков в тиолактоновом промежуточном соединении окрашены для групповой специфичности (зеленый на панели A, синий на панели B).(C) Ослабление специфичности высвобождения AIP после того, как изменение последовательности происходит в линкерной области AgrD, изображенной на (A). Боковые цепи четырех остатков линкера, которые могут быть изменены, выделены красным. (D) Дальнейшее изменение последовательности в сенсорном домене AgrC приводит к появлению новой активирующей пары AgrC-AIP (синий). Этот возникающий функциональный аллель agr затем будет выбран для высвобождения специфичности нового AIP, чтобы стать аллелем дикого типа, изображенным на (B).

    Активация AgrCA TCS

    По гомологии последовательностей AgrC и AgrA образуют TCS.AgrC использует модульную архитектуру, обычно наблюдаемую для RHK, состоящую из N-концевого, интегрированного в мембрану сенсорного модуля, который обнаруживает AIP, и модуля C-концевой гистидинкиназы (HK), который выполняет ферментативные функции () (Lina et al., 1998 ). Эти два модуля связаны посредством короткого α-спирального междоменного линкера (Wang et al., 2014). Домен HK содержит два субдомена (Gao and Stock, 2009). Проксимальнее сенсора находится субдомен имеризации d и h истидина p госфорилирования (DHp), который складывается в α-спиральную шпильку и димеризуется посредством образования четырехспирального пучка.Следовательно, AgrC, как и большинство известных на сегодняшний день RHK, образует облигатный димер. Дистальный, C-концевой субдомен представляет собой так называемый c аталитический и A TP-связывающий (CA) субдомен. В гомодимере AgrC субдомен CA одной субъединицы связывается с АТФ и катализирует в транс-фосфорилировании по остатку гистидина на субдомене DHp противоположной субъединицы (Cisar et al., 2009) (). После фосфорилирования AgrC передает фосфорильную группу AgrA, чтобы включить его активность в качестве фактора транскрипции.

    Активация AgrC-AgrA TCS

    (A) Доменная архитектура AgrC-I. Белок показан в виде гомодимера с сенсором, модулями DHp и CA, окрашенными в синий, коричневый и зеленый цвета соответственно. Междоменный линкер изображен серыми пунктирными линиями. (B) График Михаэлиса-Ментен для AgrC на основе значения 2 мМ K м (Wang et al., 2014). Выделена потеря киназной активности при энергетическом голодании ([АТФ] = 0,5 мМ) относительно условий, богатых энергией ([АТФ] = 10 мМ).Уровни АТФ в клетках выводятся из измерений, проведенных на E. coli (Tran and Unden, 1998). (C) Постепенная реакция автокиназной активности HK домена AgrC на вращательные движения, наложенные на пару междоменных линкеров. Конформационные входы в AgrC-I полной длины в состояниях нативного лиганда отмечены пунктирными линиями. (D) Схема, показывающая противоположное направление вращения линкера, запускаемого при связывании активатора (вверху) или ингибитора (внизу) AIP.

    Несмотря на то, что он соответствует фундаментальным ролям RHKs, AgrC также обладает некоторыми отличительными особенностями последовательности и классифицируется как член подсемейства киназ компетенции «HPK10» RHKs (Grebe and Stock, 1999).Недавний обзор базы данных белков расширил это подсемейство до более чем 300 неизбыточных последовательностей, которые происходят исключительно от грамположительных бактерий с низким уровнем GC ( Firmicutes ) (Wang et al., 2014). Во всех последовательностях HPK10 остаток Asn заменяет консервативный «G1-бокс» Asp, который обычно связывается водородом с аминогруппой N-6 на адениновом основании нуклеотида. Недавняя кристаллическая структура домена AgrC CA указывает на то, что этот остаток Asn действительно занимает место канонического Asp (Srivastava et al., 2014). Следовательно, замена, вероятно, ответственна за исключительно слабое сродство между полноразмерным AgrC и АТФ: K m составляет около 2 мМ (Wang et al., 2014) (). Это свойство делает киназную активность AgrC и, возможно, всех членов подсемейства HPK10, сильно зависимыми от клеточного уровня АТФ, который отражает энергетическое состояние бактерии (). В частности, когда энергетическое голодание снижает уровень клеточного АТФ, активность киназы AgrC будет снижаться даже в присутствии активаторов AIP.Этот механизм может частично объяснять подавление аутоиндукции agr в Staphylococcus и индукцию компетентности у Streptococcus (оба опосредованы членами подсемейства HPK10) в стационарной фазе роста (Claverys et al., 2006; Райт и др., 2005).

    До недавнего времени во всех механистических исследованиях AgrCA TCS использовались клеточные анализы, которые, будучи информативными, не позволяли получить подробные биофизические и биохимические характеристики (Novick and Geisinger, 2008; Thoendel et al., 2011). Таким образом, успешное воссоздание AgrCA TCS является захватывающим прорывом в этой области (Wang et al., 2014). Ключом к этому достижению было использование наноразмерных двухслойных липидных дисков, или нанодисков (Ritchie et al., 2009), для получения активного препарата полноразмерного AgrC. Эта новая система уже привела к некоторым замечательным открытиям. Например, максимальная активация AgrC-I происходит только тогда, когда рецептор встроен в высокоанионный липидный бислой, который приближается к нативному липидному составу S.aureus клеточная мембрана. Внутри этой мембранной среды AIP-I некооперативно связывается с рецептором в стехиометрии 2: 2, в то время как ингибитор, AIP-II, конкурирует за оба сайта, где связывается AIP-I. Константы диссоциации ( K D ) обоих лигандов оказались в среднем наномолярном диапазоне. Интересно, что эксперименты с использованием этой системы восстановления исключили предыдущую модель, в которой связывание AIP приводит к ацилированию AgrC через , открывая химически лабильный тиолактон (Mayville et al., 1999). AgrC-I обладает исходным уровнем активности аутокиназы, которая сильно активируется при связывании с агонистом AIP-I. Интересно, что взаимодействие с ингибитором AIP-II приводит к снижению базовой активности AgrC, что свидетельствует об обратном агонизме, тогда как ингибитор AIP-III не влияет на базальную активность AgrC, что соответствует нейтральному антагонизму (Geisinger et al., 2009). Кинетические исследования восстановленного AgrCA TCS показывают, что этапом, определяющим скорость, является аутофосфорилирование, а не перенос фосфорила.В отличие от большинства RHK, которые были охарактеризованы как in vitro , AgrC-I не обладает фосфатазной активностью в отношении AgrA во всех протестированных состояниях лиганда. Возможно, не случайно, AgrA обладает одной из самых высоких скоростей спонтанного химического дефосфорилирования ( t 1/2 = 3,9 мин при 37 ° C) среди RR транскрипционных факторов (Thomas et al., 2008). Таким образом, состояние лиганда AgrC «киназа выключено, фосфатаза включено» может быть незаменимым для быстрой инактивации AgrA, потенциально позволяя отключать передачу сигналов agr в ответ, например, на энергетическое голодание даже в присутствии активатора. AIP.

    Возможно, наиболее интригующим открытием реконструированного agr TCS является сигнальная пластичность AgrC-I (Wang et al., 2014): RHK демонстрирует четыре различных уровня активности автокиназы при связывании с AIP-I, -II, -III и ненативный частичный активатор, усеченный AIP-I (Lyon et al., 2002). Эта пластичность противоречит общепринятой модели активации RHK аутокиназы с двумя состояниями (Wang et al., 2013). Используя стратегию химерного белка, в которой весь сенсорный домен был заменен стабильным мотивом спиральной спирали, ротационные возмущения систематически вводились в α-спиральные междоменные линкеры, предшествующие HK домену AgrC-I.Автокиназный анализ этих химерных белков показал, что киназная активность HK-домена AgrC-I постепенно изменяется в зависимости от величины скручивающего движения, приложенного к линкерам (). Этот результат резко контрастирует с предыдущим сообщением, в котором аргументируется модель, в которой HK домены неактивны, если не подвергаются высокоспецифическим конформационным входам (Moglich et al., 2009). Мы отмечаем, что HK домены, демонстрирующие свойства постепенного ввода-ответа, когда рекомбинируются с неконфекционными сенсорными доменами в ходе эволюции, должны обладать лучшими шансами генерировать компетентный в передаче сигналов новый RHK (Capra and Laub, 2012).Кроме того, полноразмерный AgrC-I, по-видимому, использует сигнальную пластичность своего HK-домена: данные о цистеин-специфическом перекрестном связывании согласуются с моделью, в которой связывание AIP-I или AIP-II поворачивает междоменный линкер в разных направлениях и, таким образом, вызывает активацию или ингибирование активности киназы (). Эти находки обеспечивают первое представление о молекулярных движениях, запускаемых связыванием лиганда на мембраносвязанном RHK.

    Фосфорилирование и активация транскрипции AgrA

    Действуя как приемник фосфора в TCS, а также как активатор транскрипции, AgrA состоит из двух доменов, каждый из которых выполняет одну из двух своих функций.N-концевой домен rec eiver является общим для всех белков RR и димеризуется при фосфорилировании по его консервативному остатку Asp (Gao and Stock, 2009). С-концевой D NA b домен d (DBD) принадлежит к семейству белков LytTR и связывается с консенсусными элементами ДНК, расположенными в промоторной области P2 и P3 (Никольская, Гальперин, 2002). В кристаллической структуре DBD AgrA в комплексе с родственным 16-нуклеотидным (nt) фрагментом ДНК, DBD обогащен β-цепями и использует остатки на своих межцепочечных петлях для взаимодействия с ДНК (Sidote et al., 2008). Это уникальное связывающее взаимодействие вызывает изгиб двойной спирали ДНК на 38 °. Окислительный стресс инактивирует связывание ДНК, индуцируя образование дисульфидной связи внутри DBD между двумя остатками цистеина в положениях 199 и 228 (Sun et al., 2012).

    Автоиндукция agr зависит от другого временного паттерна транскрипции РНКII и РНКIII. Жесткая репрессия промотора P3 необходима, чтобы избежать преждевременной РНКIII-опосредованной деградации мРНК до аутоиндукции. В то же время, разумный уровень экспрессии РНКII необходим для запуска цепи аутоиндукции.В соответствии с этой идеей, эксперименты подтвердили, что базовый уровень транскрипции RNAII выше, в то время как ее активация менее драматична, по сравнению с таковой для RNAIII (Reynolds and Wigneshweraraj, 2011). Как может один и тот же пул AgrA осуществлять дифференциальную регуляцию двух оперонов? Ответ кроется в их промоторных последовательностях. Обе области промотора P2 и P3 содержат в ориентации транскрипции два AgrA-связывающих элемента, за которыми следуют блоки -35 и -10, необходимые для распознавания РНК-полимеразы (RNAP).Несмотря на сходную архитектуру, последовательность распознавания P2 обеспечивает более сильное сродство к AgrA, чем у P3 (Koenig et al., 2004). Таким образом, промоторная занятость P2 будет выше, чем у P3, в случае ограниченной доступности фосфорилированного AgrA, то есть до полной аутоиндукции. Более того, спейсер между блоками -35 и -10 имеет размер 18 нт в промоторе P2 и 20 нт в P3, оба отклоняются от оптимальной длины 17 нт для связывания RNAP (Reynolds and Wigneshweraraj, 2011).Поразительно, что укорочение спейсера в P3 до оптимальной длины резко усиливает базовую транскрипционную активность как in vitro , так и in vivo (Morfeldt et al., 1995; Reynolds and Wigneshweraraj, 2011). В свете этого наблюдения было высказано предположение, что изгибающий эффект ДНК связывания AgrA, а также димеризация, индуцированная фосфорилированием AgrA, перестраивают -35 и -10 боксы обратно в оптимальную конформацию для вовлечения RNAP (Reynolds and Wigneshweraraj , 2011).Эта модель обеспечивает привлекательное объяснение более существенной активации продукции РНКIII во время аутоиндукции.

    Разработка реагента для обработки

    agr

    S. aureus требует agr не для выживания, а для вирулентности. Таким образом, вмешательство в аутоиндукцию или подавление кворума (QQ) должно быть эффективным в борьбе с инфекцией, в то же время в принципе снижая вероятность развития резистентности по сравнению с классическими, бактерицидными или бактеристатическими антибиотиками (Cegelski et al., 2008). Давно известно, что агенты QQ эффективны в сдерживании распространения S. aureus на мышиных моделях инфекции (Mayville et al., 1999). Однако полезность этой терапевтической стратегии при лечении существующей инфекции все еще остается открытым вопросом (Otto, 2004). Примечательно, что подавление системы agr , как известно, усиливает биопленку S. aureus , и поэтому стратегия QQ может способствовать поддержанию хронической инфекции (Kong et al., 2006). В более широком смысле, активация системы agr может представлять более привлекательную стратегию в борьбе с хроническими инфекциями S. aureus : она не только рассеивает биопленку, но и постоянная индукция генов, регулируемых agr , также сказывается на пригодность бактерий, что, возможно, делает их более восприимчивыми к классическим антибиотикам. Практическое применение этой стратегии повлечет за собой глобальный активатор с возможностью включения автоиндукции всех четырех S.aureus подгруппы. Этот реагент потенциально может быть коктейлем из «чистых» активаторов, каждый из которых активирует один или несколько вариантов agr без существенного влияния на остальные. К сожалению, эффективность активаторов agr на животных моделях до настоящего времени не тестировалась, и не было разработано никаких чистых активаторов agr . Действительно, почти все усилия в области медицинской химии в этой области до настоящего времени были сосредоточены на разработке агентов QQ, хотя, исходя из приведенного выше обсуждения, идентификация глобальных активаторов agr явно заслуживает исследования.

    Анализ взаимосвязи структурной активности (SAR) взаимодействий AIP-AgrC

    Нативные AIP обеспечивают богатый источник информации для разработки агентов QQ: как только структурные элементы, необходимые для связывания, отделены от элементов, необходимых для активации рецептора, происходит избирательное возмущение из последних должны давать конкурентные ингибиторы рецептора AgrC. С этой целью были проведены обширные исследования SAR для AIP-I, -II и -III, и был достигнут консенсус по нескольким важным моментам.Прежде всего, 5-аминокислотный, 16-членный макроцикл имеет первостепенное значение для связывания () (Mayville et al., 1999; McDowell et al., 2001). На сегодняшний день ни один линейный пептид никогда не проявлял активности в отношении нативного AgrC. Увеличение или уменьшение размера макроцикла также вредно для активности AIP (Johnson et al., 2015). Во-вторых, гидрофобные остатки на С-конце пептида, два в AIP-II и три в каждом из других AIP, необходимы (но недостаточны, см. Ниже) для прочного связывания с AgrC ().Точечные мутации аланина в этих положениях вызывают серьезную потерю активности (Mayville et al., 1999; McDowell et al., 2001; Tal-Gan et al., 2013b). И последнее, но не менее важное: агонистическая активность AIP очень чувствительна к структурной модификации. Горячие точки, необходимые для активации AgrC, расположены на экзоциклическом хвосте и во втором остатке в макроцикле (). Модификация на этих сайтах может превращать AIP в глобальный ингибитор agr (Johnson et al., 2015; Lyon et al., 2002; McDowell et al., 2001; Tal-Gan et al., 2013b), хотя в некоторых случаях может потребоваться более сложная фармакология (Johnson et al., 2015).

    SAR анализ AIP

    (A) Резюме исследований SAR S. aureus AIP на примере AIP-I. (B) Сравнение структуры раствора AIP-III с менее мощным лигандом, усеченным AIP-III. Боковая цепь Phe5 (в нумерации AIP-III) выделена пурпурным цветом, а Leu6 и Leu7 — серым.

    Недавно стали доступны структуры раствора всех четырех AIP дикого типа, а также ряд хорошо охарактеризованных аналогов (Tal-Gan et al., 2015; Тал-Ган и др., 2013а). Эти структуры выявили некоторые интересные корреляции с активностью этих пептидов. Например, во всех прочно связывающихся аналогах AIP-I, -III и –IV три С-концевые гидрофобные боковые цепи образуют отчетливую гидрофобную поверхность (верхняя панель). Напротив, усеченные версии AIP-I и AIP-III, лишенные экзоциклического хвоста, больше не поддерживают эту поверхность из-за их резко различных конформаций макроциклов (нижняя панель). Возможно, это не случайно, что оба усеченных пептида сильно теряют активность, несмотря на то, что их гидрофобная триада остается неизменной.

    Агенты, нацеленные на AgrC

    Конструирование специфического для мишени ингибитора AgrC в основном ограничивалось конструированием родительского каркаса AIP. На сегодняшний день все AIP-I, -II и -III были успешно преобразованы в реагенты QQ, способные ингибировать аутоиндукцию всех четырех подгрупп S. aureus () (Lyon et al., 2000; Lyon et al., 2002 ; Tal-Gan et al., 2013b). Несмотря на этот успех, основа AIP остается пептидной по природе и, следовательно, страдает такими недостатками, как высокая иммуногенность и отсутствие стабильности in vivo .В попытке решить эту проблему, модификация отдельных остатков в AIP-III путем замены аминокислот соответствующими пептоидными или N-метильными имитаторами привела к появлению нескольких глобальных QQ (George et al., 2008; Tal-Gan et al. ., 2014). Однако полного превращения глобального ингибитора AIP в пептидомиметик еще предстоит достичь.

    Синтетические молекулы и натуральные продукты, нацеленные на agr

    (A) Глобальные ингибиторы AgrC, полученные из природных AIP. Группы, которые отличаются от AIP дикого типа, выделены красным.(B) Натуральные продукты, имитирующие AIP. (C) Аутоиндукторы Pseudomonas 3-оксо-C12-HSL и HQNO. (D) Ведущее соединение, нацеленное на AgrA, саварин.

    Помимо синтетических пептидов, полученных из природного каркаса AIP, было показано, что несколько вторичных метаболитов других микробов ингибируют аутоиндукцию S. aureus . Следует отметить, что механизм действия этих соединений еще предстоит точно определить. Тем не менее, некоторые из этих ингибиторов обладают поразительным структурным сходством с нативной архитектурой AIP, несмотря на их разнородное происхождение.Например, солонамиды, кохинмицин и авелланин, идентифицированные из морских бактерий, актиномицетов и губок, соответственно, каждый обладает 16-членным макроциклом и, следовательно, считается, что он функционирует посредством конкурентного ингибирования AgrC () (Desouky et al., 2015; Igarashi et al. др., 2015; Mansson et al., 2011). Два других натуральных продукта, 3-оксо-C12-HSL и 4-гидрокси-2-гептилхинолин N-оксид (HQNO), происходящие из Pseudomonas aeruginosa , способны подавлять аутоиндукцию S. aureus с низким микромолярным IC . 50 () (Гордон и др., 2013). В частности, HSL может действовать как аллостерический ингибитор AgrC при более низких концентрациях, как было установлено из его функционального взаимодействия с AIPs в анализах на основе клеток (Murray et al., 2014). Учитывая сходную амфифильную структуру этих двух соединений и чувствительность активации AgrC к липидному составу (Wang et al., 2014), есть соблазн предположить, что они действуют посредством взаимодействия с клеточной мембраной.

    Недавно доступная система восстановления нанодисков AgrC и структуры ЯМР в растворе AIP потенциально открывают новые возможности для скрининга или дизайна непептидных лигандов AgrC.Нанодиски особенно подходят для скрининга низкомолекулярных библиотек с использованием подходов, основанных на аффинности, которые привели к появлению мощных лигандов нескольких рецепторов, связанных с G-белком (Annis et al., 2007). Структуры растворов AIPs и конфигурации структурных детерминант для связывания рецепторов, наблюдаемые в них, вероятно, могут быть использованы в качестве матрицы для поиска низкомолекулярных лигандов AgrC с использованием хемоинформатических стратегий (Kolb et al., 2009).

    AgrA-целевые реагенты

    В отличие от AgrC, который имеет четыре варианта в S.aureus , AgrA имеет однородную последовательность во всех четырех подгруппах, что потенциально делает его лучшей терапевтической мишенью. Анализ кристаллической структуры домена AgrA LytTR в отсутствие связанной ДНК предполагает, что нацеливание небольшой молекулы на открытую гидрофобную щель может нарушить взаимодействие AgrA-ДНК (Leonard et al., 2012). В качестве доказательства принципа Леонард и др. проверили целевую библиотеку малых молекул и идентифицировали несколько хитов с низким миллимолярным сродством к AgrA (Леонард и др., 2012).Скрининг гораздо большей библиотеки привел к открытию тафилококка S . ureus vir ulence в гибиторе (савирин), который блокирует аутоиндукцию S. aureus в среднем и низком микромолярном диапазоне () (Sully et al., 2014). Биохимические исследования показывают, что небольшая молекула блокирует ассоциацию AgrA с ДНК. Это соединение надежно ингибирует фенотип аутоиндукции у культур S. aureus и уменьшает размер поражения в классической модели абсцесса на мышах.Важно отметить, что резистентность не возникала при обширном пассаже S. aureus в присутствии савирина. Таким образом, савирин рассматривается как многообещающее ведущее соединение для дальнейших исследований в области медицинской химии.

    Выводы и перспективы

    Локус agr играет ключевую роль в возникновении патогенности S. aureus . Этот регулон был предметом интенсивных исследований на протяжении более двух десятилетий, что сделало его одной из наиболее изученных цепей QS у любой бактерии.Действительно, все биохимические события, непосредственно связанные с agr -кодируемыми белками, теперь реконструированы in vitro, , что позволяет тщательно изучить связанные процессы. Эти исследования многое узнали о внутренней работе контура QS, но в то же время выявили несколько ранее неизвестных особенностей процесса, которые требуют дальнейшей биохимической характеристики. Прежде всего, становится все более очевидным, что белки, кодируемые agr , не могут объяснить все стадии в основной цепи аутоиндукции.Ключевые белки-участники еще предстоит идентифицировать в транслокации промежуточного продукта AgrD-тиолактон, протеолизе с высвобождением AIP (по крайней мере, в некоторых подгруппах) и деградации фрагмента AgrD-C. Эти белки, кодируемые отдельно от локуса agr , могут выполнять другие важные функции. Следовательно, их идентификация и характеристика прольют свет на движущие силы и ограничения, управляющие эволюцией гипервариабельной системы на преимущественно однородном генетическом фоне.Кроме того, биохимические свойства AgrCA TCS предполагают, что он может реагировать на ложные изменения клеточного окислительно-восстановительного потенциала, уровней АТФ или липидного состава (Sun et al., 2012; Wang et al., 2014). Эти регуляторные соединения еще ждут дальнейшего изучения in vivo . После подтверждения они могут быть применимы к широкому спектру грамположительных систем QS, поскольку лежащие в основе биохимические свойства зависят от характеристик консервативных последовательностей.

    В последнее десятилетие наблюдался быстрый рост количества реагентов, которые модулируют agr .Подавляющее большинство этих средств представляют собой ингибиторы agr , и, возможно, как следствие, все фармакологические исследования, проводимые на животных моделях, включают, насколько нам известно, введение агентов QQ. Напротив, разработка чистых и / или глобальных активаторов agr остается постоянной проблемой для данной области. Только когда эти реагенты станут доступны, можно будет изучить терапевтическую ценность дисперсии биопленок S. aureus в контексте хронических инфекций.Крайне важно, что усилиям в области медицинской химии в этой области препятствует отсутствие структурной информации с высоким разрешением о том, как AIP распознается сенсорным доменом AgrC. Сложности здесь трудно переоценить — на сегодняшний день нет структуры с высоким разрешением, доступной для какой-либо мембранной сенсорной области RHK. Тем не менее, достижения в области рентгеновской кристаллографии мембранных белков и методов крио-ЭМ одиночных частиц вселяют некоторую надежду на будущее, особенно с учетом доступности многочисленных ортологов AgrC, в том числе из термофильных видов, для целей скрининга (Wang et al., 2014).

    В результате пробелов в знаниях, перечисленных выше, мы полагаем, что потенциал нацеливания на схему agr в качестве противоинфекционного средства исследован далеко не полностью. Мы полагаем, что для решения этих нерешенных проблем потребуются междисциплинарные усилия. Учитывая широкое распространение agr -подобных систем TCS у грамположительных бактерий, концепции и инструменты, возникающие в результате таких усилий, вероятно, будут иметь широкое значение для нашего понимания сложного поведения бактериальных патогенов.

    Влияние введения мономеров α-синуклеина в гигантоклеточное ретикулярное ядро ​​на нейротрансмиссию в модели мышей

    Neurochem Res. 2019; 44 (4): 968–977.

    , 1 , 2 , 1, 3 , 1 , 1 , 1 , 1, 4 и 1, 5 Ilona -Maciejak

    1 Отдел экспериментальной и клинической фармакологии, Центр доклинических исследований и технологий (CePT), Варшавский медицинский университет, Banacha 1B, 02-097 Варшава, Польша

    Agnieszka Ciesielska

    2 Институт Гладстона Неврологическое заболевание, 1650 Owens Street, Сан-Франциско,

    США

    Лукаш А.Poniatowski

    1 Отделение экспериментальной и клинической фармакологии, Центр доклинических исследований и технологий (CePT), Варшавский медицинский университет, Banacha 1B, 02-097 Варшава, Польша

    3 Отделение нейрохирургии, Мария Склодовска-Кюри Мемориальный онкологический центр, Институт онкологии, WK Roentgena 5, 02-781 Варшава, Польша

    Адриана Вавер

    1 Кафедра экспериментальной и клинической фармакологии, Центр доклинических исследований и технологий (CePT), Медицинский университет Варшавы, Банача 1B, 02-097 Варшава, Польша

    Anna Sznejder-Pachołek

    1 Отделение экспериментальной и клинической фармакологии, Центр доклинических исследований и технологий (CePT), Медицинский университет Варшавы, Банача 1B, 02-097 Варшава, Польша

    Ева Войнар

    1 Отдел экспериментальной и клинической фармакологии, Центр доклинических исследований и технологий y (CePT), Варшавский медицинский университет, Banacha 1B, 02-097 Варшава, Польша

    Piotr Maciejak

    1 Кафедра экспериментальной и клинической фармакологии, Центр доклинических исследований и технологий (CePT), Варшавский медицинский университет, Banacha 1B, 02-097 Варшава, Польша

    4 Отделение нейрохимии, Институт психиатрии и неврологии, Sobieskiego 9, 02-957 Варшава, Польша

    Дагмара Мировска-Гузель

    1 Отделение экспериментальной и клинической фармакологии , Центр доклинических исследований и технологий (CePT), Медицинский университет Варшавы, Banacha 1B, 02-097 Варшава, Польша

    5 2-е отделение неврологии, Институт психиатрии и неврологии, Sobieskiego 9, 02-957 Варшава, Польша

    1 Отдел экспериментальной и клинической фармакологии, Центр доклинических исследований и технологий (CePT), Варшавский медицинский университет, Banacha 1B, 02-097 Wa rsaw, Польша

    2 Институт неврологических заболеваний Гладстона, 1650 Оуэнс-стрит, Сан-Франциско,

    США

    3 Отделение нейрохирургии, Мемориальный онкологический центр Марии Склодовской-Кюри, Институт онкологии, W.K. Roentgena 5, 02-781 Варшава, Польша

    4 Отделение нейрохимии, Институт психиатрии и неврологии, Sobieskiego 9, 02-957 Варшава, Польша

    5 2-е отделение неврологии Института психиатрии и неврологии , Sobieskiego 9, 02-957 Варшава, Польша

    Автор для переписки.

    Поступило 06.10.2018 г .; Пересмотрено 12 января 2019 г .; Принято 14 января 2019 г.

    Открытый доступ Эта статья распространяется на условиях Creative Commons Attribution 4.0 Международная лицензия (http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/), которая разрешает неограниченное использование, распространение и воспроизведение на любом носителе, при условии, что вы укажете соответствующую ссылку на первоначального автора (авторов) и источник, предоставьте ссылку на лицензию Creative Commons и укажите, были ли внесены изменения.

    Abstract

    Целью исследования было изучить гипотезу Браака для объяснения распространения и распределения невропатологических изменений, наблюдаемых в ходе болезни Паркинсона, среди восходящих нейроанатомических областей.Мы исследовали уровни нейротрансмиттеров (моноаминов и концентрацию аминокислот), а также экспрессию мРНК тирозингидроксилазы (TH) и трансглутаминазы-2 (TG2) в полосатом теле мыши (ST) после внутримозгового введения α-синуклеина (ASN) в гигантоклеточное ретикулярное ядро ​​( Gi). В этом исследовании использовали самцов мышей C57BL / 10 Tar. ASN вводили стереотаксической инъекцией в область Gi (4 мкл; 1 мкг / мкл), и мышей декапитировали через 1, 4 или 12 недель после инъекции. Концентрацию нейротрансмиттеров в ST оценивали с помощью ВЭЖХ.Экспрессию мРНК TH и TG2 исследовали методом ПЦР в реальном времени. Через 4 и 12 недель после введения ASN мы наблюдали снижение концентрации DA в ST по сравнению с контрольными группами, и мы обнаружили значительно более высокую концентрацию одного из метаболитов DA — DOPAC. В эти моменты времени мы также заметили увеличение оборота DA, определяемого как соотношение DOPAC / DA. Кроме того, через 4 и 12 недель после инъекции ASN мы отметили снижение экспрессии мРНК TH. Наши результаты согласуются с теорией Браака о наличии первых невропатологических изменений в стволе мозга, а затем со временем, затрагивающих более высокие нейроанатомические области.Эти результаты, полученные после введения мономеров ASN в область Gi, могут быть полезны для объяснения патогенеза болезни Паркинсона.

    Ключевые слова: α-синуклеин, тельца Леви, гигантоцеллюлярное ретикулярное ядро, нейротрансмиссия, болезнь Паркинсона

    Введение

    Болезнь Паркинсона (БП) является одним из наиболее распространенных нейродегенеративных заболеваний, поражающих центральную нервную систему (ЦНС), характеризующихся множество моторных и немоторных клинических симптомов [1].Принимая во внимание доступные долгосрочные эпидемиологические данные, стандартизованная по возрасту частота БП в странах с высоким уровнем дохода составляет 14 на 100 000 человек, а среди пожилого населения (≥ 65 лет) оценивается в 160 на 100 000 [2, 3]. Отличительными признаками моторных проявлений БП являются прогрессирующий тремор, ригидность, брадикинезия и постуральная нестабильность [4]. Немоторные симптомы включают, помимо прочего, когнитивные нарушения, нарушения сна, вегетативную дисфункцию и депрессию [5]. Основной патофизиологический процесс, происходящий в ходе PD, связан с дегенерацией дофаминергических нейронов в черной субстанции (SN), а точнее в ее компактной части (SNpc) в стволе мозга [6].В этом случае прогрессирующая потеря дофаминергических нейронов приводит к снижению концентрации дофамина (DA) и его метаболитов в полосатом теле (ST), что напрямую приводит к нарушению гомеостаза между системами нейротрансмиттеров и дальнейшим нарушениям двигательной функции и координации [7]. . Дегенерация нейронов в нигростриатном пути, а также на незначительном уровне в мезолимбическом, мезокортикальном и гипоталамическом дофаминергических путях сопровождается появлением белковых включений, называемых тельцами Леви (LB) [8, 9].Отложение LB считается основным гистопатологическим маркером дегенерации нейронов, наблюдаемой при БП [10]. Присутствие LB также наблюдается в нижних и филогенетически более старых структурах ЦНС, таких как обонятельные луковицы, вентральная область покрышки и спинной мозг [11-13]. В настоящее время постулируется, что вспышка дегенеративных изменений на ранних бессимптомных стадиях БП может быть локализована в нейронах, составляющих ретикулярную формацию (RF), включая гигантоцеллюлярное ретикулярное ядро ​​(Gi) в стволе мозга.По мере развития нейропатологического каскада восходят к структурам среднего мозга, что приводит к развитию патологического белка [14, 15]. До сих пор неизвестно, что вызывает появление этих включений в определенных группах нейронов и какова их роль в инициации нейродегенеративного процесса. Нейроанатомические корреляты прогрессирования БП подробно описаны Braak et al. в многочисленных исследованиях [16]. Авторы разработали свою систему стадирования прогрессирования БП путем оценки регионального распределения иммунореактивных телец включения α-синуклеина (ASN) в стволах мозга.ASN — это небольшой пресинаптический белок, экспрессируемый по всей ЦНС, и он является основным компонентом LB [17]. В течение многих лет считалось, что определенная форма ASN представляет собой естественно развернутый мономер с молекулярной массой примерно ~ 14 кДа с полипептидной цепью, состоящей из 140 аминокислотных остатков [18]. Однако в 2011 году Bartels et al. показали, что спирально свернутый тетрамер (~ 58 кДа) является доминирующей формой ASN в ЦНС [19]. Многие экспериментальные и клинические данные показывают, что аномальная конформация или чрезмерное накопление ASN в головном мозге может вызывать нейротоксичность, ведущую к прогрессирующей нейродегенерации, наблюдаемой при БП [20].Отклонение от нормальных физиологических концентраций ASN может влиять на гомеостаз дофаминергической системы и вызывать изменения в синтезе и метаболизме DA [21]. Последние данные указывают на возможное участие трансглутаминазы 2 (TG2) в нескольких нейродегенеративных процессах, присутствующих при БП, путем катализирования образования белковых агрегатов [22, 23]. TG2 принадлежит к семейству трансамидирующих ацилтрансфераз, которые катализируют (Ca 2+ ) -зависимые модификации белка, а также могут действовать как ГТФаза / АТФаза, протеин-дисульфид-изомераза и протеинкиназа [24, 25].Целью настоящего исследования было определить влияние повышенных концентраций рекомбинантных мономеров ASN человека в стволе мозга самцов мышей C57BL / 10 Tar на инициирование и прогрессирование потери дофаминергических нейронов в нигростриатных путях, определяемых как концентрация DA и его метаболитов. и экспрессия матричной РНК (мРНК) тирозингидроксилазы (TH) в ST. Мы также исследовали экспрессию мРНК TG2, чтобы оценить ее потенциальную роль в нашей модели. Мономеры рекомбинантного человеческого белка ASN вводили с двух сторон в область Gi ствола мозга путем стереотаксической инъекции, чтобы инициировать нейропатологический каскад.

    Материалы и методы

    Животные

    В этом исследовании использовались самцы мышей C57BL / 10 Tar в возрасте 12 месяцев (масса тела 35–38 г). Животных содержали группами по 3–5 человек на клетку в стандартных лабораторных условиях при контролируемой температуре (22 ± 5 ° C) и влажности 60 ± 5% с 12-часовым циклом свет / темнота (7:00 утра / 19:00 вечера). ). Всем животным был предоставлен неограниченный доступ к пище и воде. Группы исследования состояли из 18 животных (n = 18), по 6 животных (n = 6) в каждой из трех подгрупп были выделены и распределены на основании продолжительности периода после выполненных стереотаксических инъекций (рис.). Аналогичным образом были построены контрольные группы животных (n = 18) (рис.). Протоколы экспериментов были одобрены 2-м Местным комитетом по этике в Варшаве и проводились в соответствии с Директивой Европейского Союза (ЕС) 2010/63 / EU о защите животных, используемых в научных целях, и Комитетом Национального исследовательского совета (NRC) по обновлению. Руководства по уходу и использованию лабораторных животных (8-е издание; National Academies Press 2011). Были предприняты все усилия, чтобы уменьшить количество используемых животных и минимизировать страдания животных.

    Схематические временные рамки, показывающие план эксперимента и процедуры, выполняемые в исследуемых или контрольных группах. ASN α-синуклеин, физиологический раствор NaCl. SI стереотаксическая инъекция, Gi гигантоцеллюлярное ретикулярное ядро ​​

    Стереотаксические инъекции

    Мышей анестезировали комбинацией кетамина (50 мг / мл) / ксилазина (20 мг / мл) (1: 1, об. / Об.) В дозе 2 мл / кг через внутрибрюшинную (ip) инъекцию. После индукции анестезии мышей помещали и их головы стабилизировали в трех точках с помощью двух тупых ушных дуг и переднего прикусного бруса в стереотаксической раме (51900; Stoelting, Wood Dale, IL, USA) с дополнительным адаптером (51625; Stoelting). , Вуд-Дейл, Иллинойс, США).Продольный разрез был сделан на коже, покрывающей череп, обнажая сагиттальный и коронарный швы черепа, а затем с помощью иглы проделали отверстие для заусенцев, основываясь на запланированных координатах. Инъекцию и инфузию выполняли с помощью микрошприцевого насоса (UMP2; World Precision Instruments, Сарасота, Флорида, США), соединенного с программируемым контроллером (Micro 4; World Precision Instruments, Сарасота, Флорида, США). Программируемый микрошприцевой насос использовали для доставки 4 мкл рекомбинантного ASN человека (S7820; Sigma-Aldrich, St.Louis, MO, USA), растворенный в стерильном 0,9% физиологическом растворе (NaCl) с концентрацией 1 мкг / мкл в Gi при следующих стереотаксических координатах — AP (y): — 5,91, ML (x): 0,00 относительно брегмы и DV. (z): — 5 мм относительно твердой мозговой оболочки (Paxinos G, Franklin KBJ. Мозг мыши в стереотаксических координатах, 2-е издание; Academic Press, 2001, Сан-Диего, Калифорния, США). ASN вводили со скоростью 0,5 мл / мин. После инфузии кожу головы закрывали монофиламентными нейлоновыми швами 5–0 на режущей игле диаметром 16 мм с диаметром окружности 3/8 (DK05PA; Yavo, Польша).Животные контрольных групп получали идентичную анестезию и стереотаксическую инъекцию с введением равного объема NaCl.

    Рассечение ткани и подготовка

    Животных умерщвляли путем смещения шейных позвонков и декапитировали через 1, 4 и 12 недель после инъекции ASN или NaCl. Неповрежденный мозг был быстро и полностью удален из черепа и помещен на ледяную стеклянную пластину. И правый, и левый ST были подвергнуты микрохирургическому иссечению с использованием лабораторного микроскопа (SK-292H; Opta-Tech, Варшава, Польша) со специальными инструментами, взвешены (XS105 Dual Range; Mettler Toledo, Грайфензее, Швейцария), а затем немедленно помещены в сухой лед. (CO 2 ) и хранили при -80 ° C до дальнейшего использования.Полученные ST использовали для последовательного определения концентрации моноаминов и аминокислотных нейромедиаторов, а также экспрессии мРНК TH и TG2. Все операции выполнялись с высокой воспроизводимостью, чтобы исключить какое-либо существенное влияние на полученные результаты.

    Анализ с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии (ВЭЖХ)

    Анализ концентрации моноаминов

    Изученная концентрация ST DA и его соответствующих метаболитов: 3,4-дигидроксифенилуксусная кислота (DOPAC), 3-метокситирамин (3-MT), гомованилловый кислоту (HVA) и 3,4-дигидроксифенилэтаноламин (NA), а также 5-гидрокситриптамин (5-HT) с его метаболитом: 5-гидроксииндолуксусную кислоту (5-HIAA) определяли методом ВЭЖХ в соответствии с методом, описанным ранее Joniec -Maciejak et al.[26]. Система ВЭЖХ состояла из нагнетательного насоса (Mini-Star K-500; Knauer, Берлин, Германия), автоматического инжектора автосэмплера (LaChrom L-7250; Merck-Hitachi, Дармштадт / Токио, Германия / Япония), электрохимического детектора (L -3500A; Merck-Recipe, Дармштадт / Мюнхен, Германия) с рабочим электродом из стеклоуглерода. Анализ проводился при потенциале + 0,8 В относительно электрода сравнения Ag / AgCl. Непосредственно перед анализом стриаты гомогенизировали в ледяном растворе, содержащем 0,1 н. Хлорную кислоту (HClO 4; Sigma-Aldrich, St.Луис, Миссури, США) и 0,05 мМ аскорбиновой кислоты (C 6 H 8 O 6, Sigma-Aldrich, Сент-Луис, Миссури, США) и центрифугировали (Labofuge 400R; Heraeus Instruments, Ханау, Германия). при 13,000 × г в течение 15 мин при 4 ° C. Супернатант фильтровали через шприцевой фильтр с мембраной из PTFE с размером пор 0,2 мкм (6792-1302 Puradisc; Whatman, UK). Моноамины разделяли изократически с использованием колонки для ВЭЖХ EC 250/4 Nucleosil 100-5 C18AB (длина 250 мм × внутренний диаметр 4 мм, размер частиц 5 мкм, 100 Å) (720936.40; Машери-Нагель, Дюрен, Германия). Подвижная фаза содержала 34 мМ лимоннокислый (C 6 H 8 O 7 ) буфер (Sigma-Aldrich, Сент-Луис, Миссури, США), 32 мМ фосфат натрия (NaH 2 PO 4 ) буфер (Sigma-Aldrich, Сент-Луис, Миссури, США), 1 мМ октансульфоновая кислота (C 8 H 18 O 3 S) буфер (Sigma-Aldrich, Сент-Луис, Миссури, США) , Буфер 54 мМ этилендиаминтетрауксусной кислоты (ЭДТА) (Sigma-Aldrich, Сент-Луис, Миссури, США) и 12% метанол (Merck, Дармштадт, Германия) в сверхчистой воде (18 МОм · см).

    Хроматограммы были записаны и интегрированы с использованием компьютерной программы сбора данных Clarity (версия 5.0; DataApex, Прага, Чешская Республика). Концентрации моноаминов определяли количественно и рассчитывали путем сравнения со стандартными контрольными растворами (внешняя калибровка). Все использованные стандарты моноаминов были приобретены у Sigma-Aldrich-St. Луис, Миссури, США. Концентрации моноаминов в образце выражали в пг / мг влажной ткани.

    Анализ концентрации аминокислот

    Исследуемая концентрация ST аминокислот: аспартата (ASP), глутамата (GLU), гистидина (HIS), аланина (ALA), таурина (TAU) и гамма-аминомасляной кислоты (GABA) в пробах проводили ВЭЖХ с электрохимическим детектированием согласно методу, описанному ранее Joniec-Maciejak et al.[26]. Система хроматографа состояла из электрохимического детектора (EC3000; Recipe, Мюнхен, Германия), автосамплера (Primaide 1210; Hitachi, Токио, Япония) и насоса (Primaide 1110, Hitachi, Токио, Япония). Для получения реагентов для дериватизации 22 мг реагента о-фтальдиальдегида (OPA) (Fluka, Buchs, Швейцария) разбавляли 0,5 мл 1 М сульфита натрия (Na 2 SO 3 ), 0,5 мл метанола, 0,9 мл Буфер 0,1 М тетрабората натрия (Na 2 B 4 O 7 ) доведен до pH 10.4 с использованием 5 М гидроксида натрия (NaOH). Дериватизирующий агент (20 мкл) реагировал со стандартом аминокислот (1 мл) или с образцами супернатанта (1 мл) в течение 15 мин. Разделение аминокислот выполняли с использованием обращенно-фазовой колонки для ВЭЖХ Luna 5 мкм C18 (2) 100 Å (длина 250 мм × внутренний диаметр 4,6 мм) (00G-4252-E0; Phenomenex, Torrance, CA, USA). Подвижная фаза состояла из 45 мМ динатрий-фосфатного буфера (Na 2 HPO 4 ) (Sigma-Aldrich, Сент-Луис, Миссури, США), 0,2 М буфера лимонной кислоты (Sigma-Aldrich, St.Луис, Миссури, США) и 0,15 мМ буфера ЭДТА (Sigma – Aldrich., Сент-Луис, Миссури, США), содержащего 24% метанола (Merck, Дармштадт, Германия). Приготовление подвижной фазы и дериватизирующих агентов было основано на методе, разработанном Rowley et al. с небольшими изменениями [27]. Образцы были количественно определены путем сравнения со стандартными эталонными растворами (внешняя калибровка) и концентраций, рассчитанных с помощью Primaide (версия 1.0; Merck, Дармштадт, Германия). Все стандарты аминокислот были приобретены у Sigma-Aldrich-St.Луис, Миссури, США. Концентрация аминокислот в образце выражалась в нг / мг влажной ткани.

    Полимеразная цепная реакция в реальном времени (ПЦР в реальном времени)

    Уровни экспрессии мРНК в полосатом теле TH и TG2 оценивали с помощью ПЦР в реальном времени. Выделение тотальной РНК проводили с использованием реагента TRI (Sigma-Aldrich, Сент-Луис, Миссури, США) в соответствии с инструкциями производителя. Уровни экспрессии мРНК полосатого тела TH и TG2 оценивали с помощью ПЦР в реальном времени. Выделение тотальной РНК проводили с использованием реагента TRI (Sigma-Aldrich, St.Луис, Миссури, США) в соответствии с инструкциями производителя. Концентрацию полученной РНК измеряли спектрофотометрически при длине волны 260 нм (BioPhotometer, Eppendorf AG, Гамбург, Германия). Одноцепочечная комплементарная ДНК (кДНК) была синтезирована из тотальной РНК с использованием реагента PrimeScript RT (Perfect Real Time; Takara Bio, Otsu, Япония) в SensoQuest Labcycler (SensoQuest GmbH, Геттинген, Германия). Условия инкубации для обратной транскрипции: 15 мин при 37 ° C, затем 5 с при 85 ° C.После реакции обратной транскрипции продукты кДНК хранили при -20 ° C до дальнейшего использования. ПЦР в реальном времени выполняли на системе RotorGene Q 5plex HRM (Qiagen Benelux BV, Велно, Нидерланды). КДНК амплифицировали с помощью специфичных для генов праймеров, разработанных с использованием общедоступного программного обеспечения Primer-BLAST Национального центра биотехнологической информации (NCBI) (таблица). Чтобы устранить различия в экстракции РНК и преобразовании в кДНК, мы амплифицировали ген глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (GAPDH) в каждом образце.Каждая смесь ПЦР содержала 1 мкл кДНК вместе с 10 мкл FastStart Essential DNA Green Master (Roche Molecular Systems, Аламеда, Калифорния, США) и 1,25 мкл (10 мкМ) каждого праймера в общем реакционном объеме 20 мкл. Протокол амплификации был следующим: начальная денатурация при 95 ° C в течение 10 мин; 40 циклов при 95 ° C в течение 15 секунд, 58 ° C в течение 15 секунд и 72 ° C в течение 15 секунд. Анализ кривой плавления применяли ко всем реакциям, чтобы гарантировать согласованность и специфичность амплифицированного продукта. Все амплификации проводили в двух экземплярах.Относительную экспрессию генов рассчитывали по методу Пфаффля [28].

    Таблица 1

    Последовательности праймеров, используемые для амплификации ПЦР в реальном времени

    -263 0 94AGC1 902 -0263 0 94AGC1 902 GAC1 902
    Цель Последовательности праймеров ПЦР в реальном времени (5’– 3 ‘) Прогнозируемый размер продукта (п.н.)
    TH F 5′-AACCTACCAGCCGGTGTACT-3 ‘ 94
    R 5′-AGAGAATGGGCGCTGGATAC-3′
    R 5′-GGCGGAGTTGTAGTTGGTCA-3 ‘
    GAPDH F 5′-TCTCCCTCACAATTTCCATCCCAG-3′-TCTCCCTCACAATTTCCATCCCAG-3′

    60 9034GTCCATCCCAG-3 10025260 9034GATCCCAG-3 10025260 9034GATCCCAG-3 10025260 9034GATCCCAG-3 10025260

    Статистический анализ

    Данные были проанализированы с помощью программы Statistica 9.0 PL (StatSoft Inc., Талса, Оклахома, США) программный пакет для Windows. Для проверки различий между группами использовался U-критерий Манна – Уитни. Результаты считались статистически значимыми, когда p-значения были менее 0,05 (p <0,05). Данные представлены как среднее значение ± SEM.

    Результаты

    Влияние введения ASN на моноамины ST и концентрацию аминокислот

    Группы лечения ASN показали снижение DA в ST (рис. A) и повышенную концентрацию DOPAC (рис.б) по сравнению с группами NaCl через 4 и 12 недель после инъекции. Концентрация 3-МТ увеличивалась через 4 недели после введения ASN (фиг. D). Уровень HVA не изменился (рис. В). Скорость оборота DA оценивалась по отношению DOPAC к DA, отношению 3-MT к DA и отношению HVA к DA. Введение ASN вызывало увеличение оборота дофамина (DOPAC / DA) через 4 и 12 недель (рис. E), а также соотношения 3-MT / DA и HVA / DA через 4 недели по сравнению с группами, получавшими NaCl (рис. F-g). Инъекция ASN увеличивала концентрацию 5HT через 1 неделю, но, наоборот, снижалась через 4 недели (рис.i) тогда как уровень 5-HIAA, метаболита серотонина, оставался неизменным (рис. j). Обработка ASN также не влияла на соотношение 5-HIAA / 5-HT как показатель обмена 5HT (фиг. K). Инъекция ASN приводила к увеличению концентрации ГАМК (p <0,05) (рис. 1) и концентрации HIS через 4 недели. ASN не влиял на уровни TAU, ALA, ASP и GLU в ST по сравнению с контрольными группами.

    Концентрация DA ( a ), DOPAC ( b ), HVA ( c ), 3-MT ( d ) и DOPAC / DA ( e ), 3-MT / DA ( f ), соотношение HVA / DA ( г ), а также концентрация NA ( h ), 5-HT ( i ), 5-HIAA ( j ) и 5HIAA / 5HT ( k ) и концентрации ГАМК (l) в ST мышей C57BL / 10 Tar через 1, 4 и 12 недель после инъекции ASN или NaCl в область Gi.Данные представляют собой средние значения ± SEM для 6 (n = 6) мышей на группу. # Отличается от группы NaCl (контроль), # p <0,05, ## p <0,01

    Влияние введения ASN на экспрессию мРНК ST для TH и TG2

    Обработка ASN снижала экспрессию мРНК TH в ST по сравнению с контрольные группы через 4 и 12 недель после введения ASN или NaCl в Gi (рис. а). Экспрессия мРНК TG2 в ST оставалась неизменной после введения ASN в Gi (рис. B).

    Изменения экспрессии мРНК для TH ( a ) и TG2 ( b ), нормализованные к GAPDH в ST мышей C57BL / 10 Tar через 1, 4 и 12 недель после инъекции ASN или NaCl в область Gi.Данные представлены как среднее значение ± стандартная ошибка среднего для 6 (n = 6) мышей в группе. # Отличается от группы NaCl (контроль), # p <0,05

    Обсуждение

    Патогенез БП характеризуется медленным, но прогрессирующим и длительным процессом дофаминергической нейрональной дегенерации [29]. Этот многоступенчатый цитопатологический феномен происходит в основном в немиелинизированных волокнах и специфических структурах ЦНС, последовательно воздействуя на ее высшие системы и нейроанатомические области [30, 31].Начальные невропатологические изменения наблюдаются в продолговатом мозге, вентральной области покрышки и обонятельных луковицах [32]. Согласно постановочной модели, предложенной Брааком и соавт. эта первая бессимптомная фаза (стадии 1 и 2) характеризуется отсутствием клинически обнаруживаемых симптомов [33]. В этом случае клиническая картина возникает во время нейродегенерации, происходящей в SN и других ядрах, расположенных в среднем и переднем мозге (стадии 3 и 4). Распространенные и тяжелые поражения характеризуются дегенерацией неокортекса (стадии 5 и 6).Несмотря на многочисленные доклинические и клинические исследования, мы еще не знаем феноменов, связанных с инициированием невропатологических изменений, но в настоящее время постулируются многие потенциальные факторы [34]. Понимание, полученное в результате подробных исследований, указывает на важность чрезмерного отложения и токсичности ASN в ЦНС [35]. Тем не менее, ASN является конститутивным белком, широко экспрессирующимся в нескольких популяциях нейронов, участвующих в регуляции нейротрансмиссии и мобилизации синаптических пузырьков, включая метаболизм и обмен DA [36].Было обнаружено, что сгенерированные ASN — / — гибридные мыши 129SV / j × C57BL / 6 F2 демонстрировали снижение уровней DA в ST, связанное с ослаблением DA-зависимого локомоторного ответа на амфетамин (C 9 H 13 N ) [37]. Как уже упоминалось, преобладающий физиологический тип ASN связан с его нативной свернутой тетрамерной формой, которая в различных условиях может подвергаться структурной модификации, приводящей к ее разборке и образованию нестабильной мономерной формы [38, 39].Эти высвобожденные мономерные конформеры ASN проявляют восприимчивость к неправильной укладке и патологической агрегации, формируя олигомеры, которые в основном ответственны за нейрональную токсичность и повышенное присутствие аномальных сферических структур, называемых LB [40]. LB представляют собой цитоплазматические включения, характерные для пациентов с БП и другими синуклеинопатиями [41]. С точки зрения патологии неблагоприятный дисомеостаз тетрамерных мультимеров и абсолютное увеличение доли мономеров ASN могут влиять на регуляцию биосинтеза ДА и его опосредованную нейротрансмиссию [42, 43].Согласно современным представлениям, происхождение невропатологических изменений на ранней стадии заболевания находится в ядрах продолговатого мозга, включая Gi и его взаимосвязи [44]. В соответствии с этими результатами, цель нашего исследования заключалась в оценке эффектов прямого введения мономеров ASN в область Gi, в которой постулировалось возникновение первичных изменений в течении PD. Насколько нам известно, это первое исследование, посвященное анализу этого явления после прямого внутримозгового введения человеческих рекомбинантных мономеров ASN в область Gi у мышей.После введения ASN мы наблюдали изменения, касающиеся концентрации DA в ST, которые были видны через 4 недели после инъекции. Затем была продемонстрирована значительно более низкая концентрация DA в ST по сравнению с группой NaCl. Такие же изменения наблюдались через 12 недель после введения ASN. В эти моменты времени мы также наблюдали снижение экспрессии мРНК TH в ST, которая участвовала в продукции DA. Предыдущие исследования показали, что сверхэкспрессия ASN ингибирует экспрессию и активность TH [45].Через 4 и 12 недель после введения ASN мы также наблюдали тенденцию к увеличению экспрессии мРНК TG2, которая была незначительной. TG2 — это фермент, катализирующий дезаминирование и трансацилирование белков [46]. Контроль олигомеризации белков с помощью TG2 является причиной образования нерастворимых агрегатов макромолекул [47]. Включения ASN присутствуют в дегенерирующих нейронах при болезни Паркинсона [48]. Сверхэкспрессия TG2 наблюдалась в апоптотических клетках [49]. Исследование Andringa et al.продемонстрировали, что многие из мономеров ASN в процессе PD сшиваются с помощью TG2 и, таким образом, функция SN может быть нарушена [50]. Эта модификация, по-видимому, является ранним шагом в патогенезе PD, предшествующим агрегации ASN в тельцах Леви [51]. Эти результаты соответствуют теории, предложенной Braak et al. что первые нейропатологические изменения, включая отложения ASN, наблюдаются в стволе мозга, а затем со временем затрагивают более высокие нейроанатомические области [32, 33]. В те же моменты времени (4 и 12 недель) после инъекции мы обнаружили значительно более высокую концентрацию ДОПАК.Через 4 недели после введения АСН мы также обнаружили более высокую концентрацию 3-МТ. Эти данные указывают на то, что повышенная концентрация ASN в области Gi связана с увеличением метаболизма DA в ST. Это наблюдение также подтверждается значительным увеличением оборота DA в ST, определяемом как отношения: DOPAC / DA, 3-MT / DA и HVA / DA. Исходя из этого, мы можем предположить, что это, скорее всего, является следствием повышенной активности нейрохимических ферментов метаболизма DA, таких как моноаминоксидаза B (MAO-B) и катехол-O-метилтрансфераза (COMT) [52].Кроме того, метаболизм DA связан с сопутствующей продукцией DOPAC и перекиси водорода (H 2 O 2 ), которые могут быть ответственны за повреждение нейронов [53]. Непосредственно введенный ASN вызывает нейротоксические изменения, отражающие раннюю стадию БП. Однако мы придерживаемся мнения, что одной инъекции ASN может быть недостаточно, чтобы усилить эти изменения. Мы предполагаем, что ASN потенциально деградировал, потому что он не смог продемонстрировать свое присутствие с помощью иммуногистохимического (IHC) определения стадии.Это соответствует результатам, продемонстрированным Masuda-Suzukake et al. которые указывают на то, что ASN разлагается через 5-7 дней после приема [54]. В соответствии с данными, касающимися серотонинергической передачи, мы показали, что инъекция ASN в Gi приводит к увеличению ST на 5-HT через 1 неделю после, но уменьшению через 4 недели после инфузии. Напротив, не было влияния введения ASN на концентрацию 5-HIAA в ST, и не было изменений в метаболизме 5-HT, рассчитанном как соотношение 5-HIAA / 5-HT.Это согласуется с медленной и нелинейной дисфункцией серотонинергической передачи из-за связанной с ней потери нейронов, наблюдаемой при исследовании позитронно-эмиссионной томографии (ПЭТ), косвенно подтверждая специфичность нашей модели [55]. Поскольку БП связана с дисбалансом всей нейромедиаторной системы, мы провели анализ для оценки концентрации аминокислот [56, 57]. Типичные изменения, такие как повышение концентрации HIS и GABA, наблюдались через 4 недели после введения ASN.Наше исследование было основано на прямой стереотаксической инъекции мономеров ASN в область Gi, где постулируются первичные изменения в течении PD. Это новая модель БП на мышах, и она должна быть полезна для выяснения механизмов прогрессирования и оценки терапии, модифицирующей заболевание.

    Благодарности

    Это исследование было поддержано грантом N 401 066638, проведенным в 2010–2013 гг. Министерством науки и высшего образования — Варшава, Польша. Проект был реализован с инфраструктурой Центра доклинических исследований и технологий (CePT), финансируемой Европейским союзом (ЕС) — Европейским фондом регионального развития (ERDF) в рамках операционной программы «Инновационная экономика» на 2007–2013 годы.Никакого дополнительного внешнего финансирования и поддержки для этого исследования получено не было.

    Вклад авторов

    Исследования, разработанные IJ-M и AC; IJ-M, AW, ASZ-P и EW провели исследования; IJ-M и PM проанализировали данные; и IJ-M и ŁAP написали статью, IJ-M, AW обсуждали, рецензировали и редактировали рукопись; AC, PM и DM-G просмотрели и отредактировали рукопись.

    Примечания

    Конфликт интересов

    Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.

    Этическое разрешение

    Были соблюдены все применимые международные, национальные и институциональные правила по уходу и использованию животных.

    Сноски

    Примечание издателя

    Springer Nature сохраняет нейтралитет в отношении юрисдикционных претензий в опубликованных картах и ​​о принадлежности организаций.

    Ссылки

    1. Поуэ В., Сеппи К., Таннер С.М., Холлидей Г.М., Брундин П., Фолькманн Дж., Шраг А.Е., Ланг А.Е. Болезнь Паркинсона. Nat Rev Dis Primers. 2017; 3: 17013. DOI: 10.1038 / nrdp.2017.13. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 2. Ascherio A, Schwarzschild MA. Эпидемиология болезни Паркинсона: факторы риска и профилактика.Lancet Neurol. 2016; 15: 1257–1272. DOI: 10.1016 / S1474-4422 (16) 30230-7. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 3. Hirtz D, Thurman DJ, Gwinn-Hardy K, Mohamed M, Chaudhuri AR, Zalutsky R (2007) Насколько распространены «общие» неврологические расстройства? Неврология 68: 326 — 37. 10.1212 / 01.wnl.0000252807.38124.a3 [PubMed] 4. Мустафа А.А., Чакраварти С., Филлипс Дж. Р., Гупта А., Кери С., Полнер Б., Фрэнк М. Дж., Джаханшахи М. Двигательные симптомы при болезни Паркинсона: единая структура. Neurosci Biobehav Rev.2016; 68: 727–740. DOI: 10.1016 / j.neubiorev.2016.07.010. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 5. Шапира AHV, Чаудхури К.Р., Дженнер П. Немоторные особенности болезни Паркинсона. Nat Rev Neurosci. 2017; 18: 435–450. DOI: 10.1038 / номер 2017.62. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 7. Бароне П. Нейротрансмиссия при болезни Паркинсона: помимо допамина. Eur J Neurol. 2010. 17: 364–376. DOI: 10.1111 / j.1468-1331.2009.02900.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 9. Касануки К., Хекман М.Г., Диль Н.Н., Мюррей М.Э., Кога С., Сото А., Росс О.А., Диксон Д.В.Региональный анализ и генетическая ассоциация нигростриатальной дегенерации при болезни с тельцами Леви. Mov Disord. 2017; 32: 1584–1593. DOI: 10.1002 / mds.27184. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 10. Вакабаяси К., Танджи К., Мори Ф., Такахаши Х. Тельца Леви при болезни Паркинсона: молекулы, участвующие в образовании и деградации агрегатов альфа-синуклеина. Невропатология. 2007. 27: 494–506. DOI: 10.1111 / j.1440-1789.2007.00803.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 11. Beach TG, White CL, 3rd, Hladik CL, Sabbagh MN, Connor DJ, Shill HA, Sue LI, Sasse J, Bachalakuri J, Henry-Watson J, Akiyama H, Adler CH, Arizona Parkinson.Альфа-синуклеинопатия обонятельной луковицы Консорциума болезней обладает высокой специфичностью и чувствительностью к заболеваниям с тельцами Леви. Acta Neuropathol. 2009. 117: 169–174. DOI: 10.1007 / s00401-008-0450-7. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 12. Зайдель К., Мальке Дж., Сисванто С., Крюгер Р., Хайнсен Х, Обургер Г., Бузру М., Гринберг Л. Т., Вихт Х., Корф Х. В., ден Даннен В., Руб У. Патологии ствола мозга, связанные с болезнью Паркинсона и деменцией с тельцами Леви. Brain Pathol. 2015; 25: 121–135. DOI: 10,1111 / бПа.12168. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 13. Дель Тредичи К., Браак Х. Поражения спинного мозга при спорадической болезни Паркинсона. Acta Neuropathol. 2012; 124: 643–664. DOI: 10.1007 / s00401-012-1028-у. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 14. Del Tredici K, Rüb U, De Vos RA, Bohl JR, Braak H. Где в головном мозге начинается патология болезни паркинсона? J Neuropathol Exp Neurol. 2002; 61: 413–426. DOI: 10.1093 / jnen / 61.5.413. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 15. Gambardella S, Ferese R, Biagioni F, Busceti CL, Campopiano R, Griguoli AMP, Limanaqi F, Novelli G, Storto M, Fornai F.Моноаминная ретикулярная формация ствола мозга как парадигма для переопределения различных фенотипов болезни Паркинсона, обусловленных генетической и анатомической специфичностью. Front Cell Neurosci. 2017; 11: 102. DOI: 10.3389 / fncel.2017.00102. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 16. Браак Э., Сандманн-Кейл Д., Руб Ю., Гай В. П., де Вос Р. А., Стеур Э. Н., Араи К., Браак Х. Иммунопозитивные по альфа-синуклеину тельца включения, связанные с болезнью Паркинсона, в ядрах нижнего ствола мозга. Acta Neuropathol. 2001; 101: 195–201.[PubMed] [Google Scholar] 17. Калия Л.В., Калиа СК. -Синуклеин и патология Леви при болезни Паркинсона. Curr Opin Neurol. 2015; 28: 375–381. DOI: 10.1097 / WCO.0000000000000215. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 18. Лашуэль HA, Overk CR, Oueslati A, Masliah E. Многоликость α-синуклеина: от структуры и токсичности до терапевтической цели. Nat Rev Neurosci. 2013; 14: 38–48. DOI: 10,1038 / NRN3406. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 19. Бартельс Т., Цой Дж. Г., Селкое DJ. -Синуклеин физиологически встречается в виде спирально свернутого тетрамера, который сопротивляется агрегации.Природа. 2011; 477: 107–110. DOI: 10,1038 / природа10324. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 20. Брейдо Л., Ву Ю.В., Уверский В.Н. Неправильная укладка Α-синуклеина и болезнь Паркинсона. Biochim Biophys Acta. 2012; 1822: 261–285. DOI: 10.1016 / j.bbadis.2011.10.002. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 21. Venda LL, Cragg SJ, Buchman VL, Wade-Martins R. — Синуклеин и дофамин на перекрестке болезни Паркинсона. Trends Neurosci. 2010. 33: 559–568. DOI: 10.1016 / j.tins.2010.09.004. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 22.Гроссо Х., Ву Дж.М., Ли К.В., Им Дж.Й., Маслия Э, Джунн Э., Мурадян ММ. Трансглутаминаза 2 усиливает токсичность альфа-синуклеина у мышей и дрожжей. FASEB J. 2014; 28: 4280–4291. DOI: 10.1096 / fj.14-251413. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 23. Джунн Э., Рончетти Р.Д., Кесадо М.М., Ким С.Ю., Мурадян М.М. Тканевая трансглутаминаза-индуцированная агрегация альфа-синуклеина: последствия для образования телец Леви при болезни Паркинсона и деменции с тельцами Леви. Proc Natl Acad Sci USA. 2003; 100: 2047–2052.DOI: 10.1073 / pnas.0438021100. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 24. Нурминская М.В., Белкин А.М. Глава первая — клеточные функции тканевой трансглутаминазы. Int Rev Cell Mol Biol. 2012; 294: 1–97. DOI: 10.1016 / B978-0-12-3-7.00001-X. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 25. Fesus L, Piacentini M. Трансглутаминаза 2: загадочный фермент с разнообразными функциями. Trends Biochem Sci. 2002; 27 (10): 534. DOI: 10.1016 / S0968-0004 (02) 02182-5. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 26.Joniec-Maciejak I, Ciesielska A, Wawer A, Sznejder-Pachołek A, Schwenkgrub J, Cudna A, Hadaczek P, Bankiewicz KS, Członkowska A, Członkowski A. Влияние AAV2-опосредованного переноса гена человеческого гена IL-10 и иммунный ответ на мышиной модели болезни Паркинсона. Pharmacol Rep., 2014; 66: 660–669. DOI: 10.1016 / j.pharep.2014.03.008. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 27. Роули Х.Л., Мартин К.Ф., Марсден, Калифорния. Определение аминокислотных нейромедиаторов in vivo с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии с дериватизацией o -фталевый альдегид-сульфит.J Neurosci Methods. 1995; 57: 93–99. DOI: 10.1016 / 0165-0270 (94) 00132-Z. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 29. Вернье П., Морет Ф., Каллиер С., Снапьян М., Версингер С., Сидху А. Дегенерация дофаминовых нейронов при болезни Паркинсона: выводы из эмбриологии и эволюции мезостриатокортикальной системы. Ann N Y Acad Sci. 2004; 1035: 231–249. DOI: 10.1196 / анналы.1332.015. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 30. Канда Т., Цукагоши Х., Ода М., Миямото К., Танабэ Х. Изменения немиелинизированных нервных волокон в икроножном нерве при боковом амиотрофическом склерозе, болезни Паркинсона и множественной системной атрофии.Acta Neuropathol. 1996. 91: 145–154. DOI: 10.1007 / s004010050406. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 31. Jubault T, Brambati SM, Degroot C, Kullmann B, Strafella AP, Lafontaine AL, Chouinard S, Monchi O. Региональная атрофия ствола головного мозга при идиопатической болезни Паркинсона, обнаруженная с помощью анатомической МРТ. PLoS ONE. 2009; 4: e8247. DOI: 10.1371 / journal.pone.0008247. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 32. Kingsbury AE, Bandopadhyay R, Silveira-Moriyama L, Ayling H, Kallis C., Sterlacci W., Maeir H, Poewe W., Lees AJ.Патология ствола головного мозга при болезни Паркинсона: оценка модели стадии Браака. Mov Disord. 2010. 25: 2508–2515. DOI: 10.1002 / mds.23305. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 33. Браак Х., Дель Тредичи К., Руб Ю., де Вос Р.А., Янсен Штюр Э.Н., Браак Э. Стадия патологии головного мозга, связанной со спорадической болезнью Паркинсона. Neurobiol Aging. 2003. 24: 197–211. DOI: 10.1016 / S0197-4580 (02) 00065-9. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 34. Шапира А.Х., Дженнер П. Этиология и патогенез болезни Паркинсона.Mov Disord. 2011; 26: 1049–1055. DOI: 10.1002 / mds.23732. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 35. Дехай Б., Бурденкс М., Горри П., Прзедборски С., Вила М., Хунот С., Синглтон А, Оланов К.В., Торговец К.М., Безард Е., Петско Г.А., Мейснер В.Г. Нацеливание на α-синуклеин для лечения болезни Паркинсона: механистические и терапевтические аспекты. Lancet Neurol. 2015; 14: 855–866. DOI: 10.1016 / S1474-4422 (15) 00006-X. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 37. Абелиович А., Шмитц Й., Фариньяс И., Чой-Лундберг Д., Хо У.Х., Кастильо П. Е., Шински Н., Вердуго Дж. М., Арманини М., Райан А., Хайнс М., Филлипс Х., Зульцер Д., Розенталь А.Мыши, лишенные альфа-синуклеина, обнаруживают функциональный дефицит нигростриатальной дофаминовой системы. Нейрон. 2000. 25: 239–252. DOI: 10.1016 / S0896-6273 (00) 80886-7. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 38. Квинтас А., Сараива MJ, Брито Р.М. Тетрамерный белок транстиретин диссоциирует на ненативный мономер в растворе. Новая модель амилоидогенеза. J Biol Chem. 1999; 274: 32943–32949. DOI: 10.1074 / jbc.274.46.32943. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 39. Лут Е.С., Бартельс Т., Деттмер Ю., Ким Н.К., Селкое DJ.Очистка α-синуклеина из головного мозга человека выявляет нестабильность эндогенных мультимеров по мере приближения чистоты белка. Биохимия. 2015; 54: 279–292. DOI: 10.1021 / bi501188a. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 40. Казанцев АГ, Колчинский АМ. Центральная роль олигомеров альфа-синуклеина в нейродегенерации при болезни Паркинсона. Arch Neurol. 2008; 65: 1577–1581. DOI: 10.1001 / archneur.65.12.1577. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 41. Jellinger KA. Альфа-синуклеинопатия, связанная с тельцами Леви, в мозге пожилого человека.Журнал Neural Transm (Вена) 2004; 111: 1219–1235. DOI: 10.1007 / s00702-004-0138-7. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 42. Деттмер У., Селкое Д., Бартелс Т. Новое понимание клеточного гомеостаза альфа-синуклеина при здоровье и болезнях. Curr Opin Neurobiol. 2016; 36: 15–22. DOI: 10.1016 / j.conb.2015.07.007. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 43. Перес Р.Г., Уэймайр Дж.С., Линь Э., Лю Дж.Дж., Го Ф., Зигмонд М.Дж. Роль альфа-синуклеина в регуляции биосинтеза дофамина. J Neurosci. 2002; 22: 3090–3099. DOI: 10.1523 / JNEUROSCI.22-08-03090.2002. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 44. Браак Х., Руб Ю., Сандманн-Кейл Д., Гай В. П., де Вос Р. А., Янсен Штер Э. Н., Арай К., Браак Е. Болезнь Паркинсона: поражение ядер ствола мозга, контролирующих премоторные и мотонейроны соматомоторной системы. Acta Neuropathol. 2000; 99: 489–495. DOI: 10.1007 / s004010051150. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 45. Yu S, Zuo X, Li Y, Zhang C, Zhou M, Zhang YA, Uéda K, Chan P. Ингибирование экспрессии тирозингидроксилазы в дофаминергических нейронных клетках, трансфицированных альфа-синуклеином.Neurosci Lett. 2004. 367 (1): 34–39. DOI: 10.1016 / j.neulet.2004.05.118. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 46. Stamnaes J, Fleckenstein B, Sollid LM. Склонность к дезамидированию и трансамидированию пептидов трансглутаминазой 2 зависит от сродства к субстрату и условий реакции. Biochim Biophys Acta. 2008; 1784: 1804–1811. DOI: 10.1016 / j.bbapap.2008.08.011. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 47. Лай Т.С., Лю Й., Такер Т., Дэниел К.Р., Разумный округ Колумбия, Тун Э, Берк-младший, Стритматтер В.Дж., Гринберг К.С.Идентификация химических ингибиторов тканевой трансглутаминазы человека путем скрининга существующих библиотек лекарств. Chem Biol. 2008; 15: 969–978. DOI: 10.1016 / j.chembiol.2008.07.015. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 48. Озансой М, Башак АН. Центральная тема болезни Паркинсона: α-синуклеин. Mol Neurobiol. 2013; 47: 460–465. DOI: 10.1007 / s12035-012-8369-3. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 49. Jang GY, Jeon JH, Cho SY, Shin DM, Kim CW, Jeong EM, Bae HC, Kim TW, Lee SH, Choi Y, Lee DS, Park SC, Kim IG.Трансглутаминаза 2 подавляет апоптоз, модулируя активность каспазы 3 и NF-kappaB в гипоксических опухолевых клетках. Онкоген. 2010. 29: 356–367. DOI: 10.1038 / onc.2009.342. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 50. Andringa G, Lam KY, Chegary M, Wang X, Chase TN, Bennett MC. Тканевая трансглутаминаза катализирует образование поперечных сшивок альфа-синуклеина при болезни Паркинсона. FASEB J. 2004; 18: 932–934. DOI: 10.1096 / fj.03-0829fje. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 51. Luna E, Luk KC. Искривление формы: неправильная укладка α-синуклеина и конвергенция патогенных путей при болезни Паркинсона.FEBS Lett. 2015; 589: 3749–3759. DOI: 10.1016 / j.febslet.2015.10.023. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 52. Lyytinen J, Kaakkola S, Ahtila S, Tuomainen P, Teräväinen H. Одновременное ингибирование MAO-B и COMT у пациентов с болезнью Паркинсона, получавших l-допа. Mov Disord. 1997; 12: 497–505. DOI: 10.1002 / mds.870120404. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 53. Goldstein DS, Sullivan P, Holmes C, Miller GW, Alter S, Strong R, Mash DC, Kopin IJ, Sharabi Y. Детерминанты накопления токсичного метаболита дофамина DOPAL при болезни Паркинсона.J Neurochem. 2013; 126: 591–603. DOI: 10.1111 / jnc.12345. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar] 54. Масуда-Сузукаке М., Нонака Т., Хосокава М., Оикава Т., Араи Т., Акияма Х., Манн Д.М., Хасегава М. Прионоподобное распространение патологического α-синуклеина в мозге. Схем

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *